این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
صفحه اصلی
درباره پایگاه
فهرست سامانه ها
الزامات سامانه ها
فهرست سازمانی
تماس با ما
JCR 2016
جستجوی مقالات
شنبه 6 دی 1404
دانشور پزشکی
، جلد ۱۷، شماره ۸۶، صفحات ۲۷-۳۶
عنوان فارسی
تأثیر فلز کبالت بر سینتیک و ساختار آنزیم تایروزیناز قارچ خوراکی
چکیده فارسی مقاله
مقدمه و هدف: تایروزیناز بهعنوان یک آنزیم مؤثر در سطوح متفاوت حیات نشان داده شده است. این اهمیت هم از نظر عملکرد و هم از نظر ساختار و پایداری آنزیم مهم است. تنوع سوبسترایی آنزیم، امکان بررسی لیگاندهای متفاوت روی سینتیک آنزیم در هر دو فعالیت کاتکولازی و کرزولازی را فراهم میکند. عملکرد سینتیکی پیچیده آنزیم و نیز فعالیت و ساختار آن در این دو واکنش پیدرپی از نظر مکانیسمی هنوز به خوبی شناخته نشده است. هدف: تعیین تأثیر فلز کبالت بر سینتیک و ساختار آنزیم تایروزیناز قارچ خوراکی مواد و روش کار: در این مطالعه، ساختار آنزیم با استفاده از تکنیکهای دو رنگنمایی حلقوی ( CD ) و فلوئورسانس و نیز فعالیت سینتیکی آن با استفاده از سوبسترای طبیعی کافئیک اسید در حضور یون فلزی Co2 + با غلظتهای صفر، 2/0، 6/0 و 9/0 میلیمولار و در pH برابر 6، 7، 8 و 9 بررسی شد. ثابتهای α و β که تأثیر فعالکننده برروی آنزیم و تمایل آن به سوبسترا را نشان میدهند با ترسیم منحنیهای ثانویه لاینووربرک برای آنزیم و Co2 + به دست آمدند. نتایج: سینتیک فعالسازی آنزیم تایروزیناز برای یون فلزی فوق از الگوی فعالکننده غیرضروری پیروی کرد. مقادیر α (1α <) نشان میدهد، پیوند لیگاند فلزی با آنزیم باعث افزایش تمایل سوبسترا به آن میشود. مقادیر β (1<β ) نیز نشان میدهد، پیوند سوبسترا به آنزیم میتواند تسریع حداکثر سرعت آنزیم را از طریق افزایش ثابت کاتالیتیکی آنزیم ( Kcat ) به دنبال داشته باشد. بیشترین فعالیت آنزیم در عدم حضور یون Co2 + در pH برابر هفت به دست آمد. بررسی ساختاری آنزیم با تکنیکهای فلوئورسانس و بیضیواری حلقوی نشان داد، در pH برابر 9، Co2 + چه از نظر ساختار دوم و چه ساختار سوم پایداری آنزیم را به دنبال دارد. نتیجهگیری : به طور خلاصه، نتایج حاصل از مطالعات سینتیکی و ساختاری آنزیم، الگوی فعالسازی غیرضروری آنزیم را توسط لیگاند فلزی Co2 + نشان داد. پیوند احتمالی این لیگاند در نزدیکی موضع فعال، فعالسازی آنزیم را از طریق اثر آلوستریکی به دنبال خواهد داشت. از طرفی لزوماً شرایط مناسب فعالیت آنزیم همان شرایط مناسب پایداری آنزیم نخواهد بود.
کلیدواژههای فارسی مقاله
تایروزیناز قارچی، کبالت، سینتیک، ساختار
عنوان انگلیسی
The effect of cobalt on the kinetic and structure of mushroom tyrosinase
چکیده انگلیسی مقاله
کلیدواژههای انگلیسی مقاله
Mushroom Tyrosinase, Cobalt, Kinetic, Structure
نویسندگان مقاله
نعمت ا غیبی | nematollah gheibi
مجید سیرتی ثابت | majid sirati sabet
biophysics and genetics, cellular and molecular research center, qazvin university of medical sciences
دانشگاه علوم پزشکی و خدمات بهداشتی درمانی قزوین
سازمان اصلی تایید شده
: دانشگاه علوم پزشکی قزوین (Qazvin university of medical sciences)
نشانی اینترنتی
http://daneshvarmed.shahed.ac.ir/browse.php?a_code=A-10-2-23&slc_lang=fa&sid=fa
فایل مقاله
فایلی برای مقاله ذخیره نشده است
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده
fa
موضوعات مقاله منتشر شده
نوع مقاله منتشر شده
پژوهشی
برگشت به:
صفحه اول پایگاه
|
نسخه مرتبط
|
نشریه مرتبط
|
فهرست نشریات