این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
زیست فناوری، جلد ۱۰، شماره ۱، صفحات ۱۵-۲۱
عنوان فارسی بیان، خالص‌سازی و بررسی ایمنی‌زایی پروتئین مصنوعی فیوژن (F) ویروس نیوکاسل در مدل حیوانی
چکیده فارسی مقاله ویروس بیماری نیوکاسل (NDV) عامل عفونی طیف وسیعی از پرندگان به‌ویژه جوجه‌ها است که همواره یک خطر جدی برای صنعت مرغداری است. این ویروس جزء خانواده پارامیکسوویریده بوده و بر سطح غشای ویروس گلیکوپروتئین‌های فیوژن (F) و هماگلوتینین نورآمینیداز (HN) ساختارهای زائده‌مانندی را تشکیل می‌دهد. از آنجا که در حالت‌های حاد بیماری، زمان مرگ پس از ابتلا تنها حدود 6-2 روز است بنابراین ایجاد حفاظت و حضور آنتی‌بادی‌های محافطت‌کننده در بدن پرنده به‌منظور پیشگیری از بیماری بسیار حائز اهمیت است. مشخص شده است که آنتی‌بادی‌های تولیدشده علیه گلیکوپروتئین‌های سطحی هماگلوتینین و پروتئین فیوژن، قادر به خنثی‌سازی NDV و جلوگیری از گسترش و فعالیت آن می‌شوند. در این پژوهش تجربی، اپی‌توپ‌های ایمونوژن پروتئین F ویروس نیوکاسل به‌طور مصنوعی ساخته شده و در میزبان پروکاریوتی اشریشیا کلی با استفاده از ناقل مناسب (pET32a) بیان و به‌منظور بررسی ایمنی‌زایی در حیوان مدل (موش) از طریق تزریق، استفاده شدند. ایجاد ایمنی و افزایش تیتر آنتی‌بادی‌های ویژه پروتئین F در سرم موش‌های ایمن‌شده اندازه‌گیری شد. نتایج نشان داد که ایمنی‌زایی موش‌ها با این پروتئین نوترکیب منجر به افزایش تیتر آنتی‌بادی از کلاس IgG شده و آنتی‌بادی‌های سرمی تا رقت 204800/1 نیز قادر به شناسایی پروتئین نوترکیب بودند. علاوه بر ‌این تشخیص پروتئین نوترکیب F توسط سرم موش ایمن‌شده با واکسن تجاری و همچنین شناسایی ویروس سویه واکسن توسط سرم حیوان ایمن‌شده با پروتئین F نوترکیب توسط روش الایزا نشان داد که این پروتئین نوترکیب ضمن توانایی تحریک سیستم ایمنی حیوان مدل علیه ویروس‌های عفونی محیطی، قادر است اپی‌توپ‌های مشابه با سویه واکسن را نیز ارایه دهد.
کلیدواژه‌های فارسی مقاله ویروس بیماری نیوکاسل، اپی‌توپ‌های F، اشریشیا کلی، ایمنی‌زایی
عنوان انگلیسی Expression, Purification and Immunogenicity Evaluation of Recombinant Fusion Protein (F) from Newcastle Virus in Animal Model
چکیده انگلیسی مقاله Newcastle disease virus (NDV) is an infectious agent of a large variety of birds, including chickens, which poses a real threat to the poultry industry. This virus is a member of the avian Paramyxoviridae. NDV is enveloped with membrane-embedded spikes consisting of glycosylated hemagglutinin (HN) and fusion (F) proteins. The mean death time after vNDV infection is 2-6 days, hence, the presence of preexisting antibodies prior to infection appears to be the most critical protection from this disease. Antibodies produced against the HN and F trans-membrane surface glycoproteins are able to neutralize NDV upon subsequent infection and inhibition of viral fusion with the host cell membrane, respectively. In this experimental study, the immunogenic epitopes of the F protein of NDV were designed artificially and were expressed in the heterologous system (Escherichia coli), using the appropriate vector (pET32a). In order to evaluate the immunogenicity of the recombinant f fragment, the protein was injected into the animal model. Immune response and the rise of specific antibodies titers were determined in immune sera. The results showed that immunization of mice with this recombinant protein could elicit significant serum IgG antibody up to 1/204800 titer. We show that the recombinant F protein was recognized by the mice sera immunized with the commercial vaccine. Moreover, the reactivity of vaccine strain virus with sera from F protein immunized mice suggested that the F protein is able to present similar epitopes with viral vaccine strain and hopefully could stimulate the immune system of the animal against the infectious viruses.
کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله
نویسندگان مقاله سمیه تکریم | S. Takrim
National Institute of Genetic Engineering & Biotechnology (NIGEB), Tehran, Iran
پژوهشگاه ملی مهندسی ژنتیک و زیست‌فناوری، تهران، ایران

محمدجواد معتمدی | M. Motamedi
National Institute of Genetic Engineering & Biotechnology (NIGEB), Tehran, Iran
پژوهشگاه ملی مهندسی ژنتیک و زیست‌فناوری، تهران، ایران

محیات جعفری | M. Jafari
National Institute of Genetic Engineering & Biotechnology (NIGEB), Tehran, Iran
پژوهشگاه ملی مهندسی ژنتیک و زیست‌فناوری، تهران، ایران

جعفر امانی | J. Amani
Applied Microbiology Research Center, Baqiyatallah University of Medical Sciences, Tehran, Iran
مرکز تحقیقات میکروبیولوژی کاربردی، دانشگاه علوم پزشکی بقیه الله(عج)، تهران، ایران

علی‌هاتف سلمانیان | A.H. Salmanian
National Institute of Genetic Engineering & Biotechnology (NIGEB), Tehran, Iran
پژوهشگاه ملی مهندسی ژنتیک و زیست‌فناوری، تهران، ایران

نشانی اینترنتی http://journals.modares.ac.ir/browse.php?a_code=A-22-16433-1&slc_lang=fa&sid=22
فایل مقاله اشکال در دسترسی به فایل - ./files/site1/rds_journals/899/article-899-1273224.pdf
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده fa
موضوعات مقاله منتشر شده
نوع مقاله منتشر شده
برگشت به: صفحه اول پایگاه   |   نسخه مرتبط   |   نشریه مرتبط   |   فهرست نشریات