این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
Journal of Sciences Islamic Republic of Iran، جلد ۲۵، شماره ۱، صفحات ۵-۱۲
عنوان فارسی
چکیده فارسی مقاله
کلیدواژه‌های فارسی مقاله
عنوان انگلیسی Biochemical Characterization of A Novel Thermophilic Esterase Isolated from Shewanella sp F88
چکیده انگلیسی مقاله The main objective of this study was to purify and characterize an esterase from Shewanella sp F88. The enzyme was purified 41-fold and an overall yield of 21 %, using a two-step procedure, including ammonium sulfate precipitation and Q-sepharore chromatography. Molecular weight of the enzyme was 62.3 kDa according to SDS-PAGE data. The enzyme showed an optimum activity at pH 6.5 and 58 ˚C. Evolution of substrate specificity demonstrated that this thermostable enzyme had the highest activity towards para-nitrophenol acetate (pNPA, C2). Michaelis-Menten constant (Km) and maximum velocity (Vmax) of pNPA-hydrolyzing reaction were 12.6 mM and 550 U.mg-1, respectively. Enzyme activity was declined in the presence of metal ions (2 and 5 mM), including Fe2+, Ca2+, Cu2+, Zn2+, Mg2+ and Mn2+. The half-lives of purified esterase was 70 and 31 min at 60 °C and 80 °C, respectively. In conclusion, the enzyme is a novel thermostable lipolytic enzyme characterized from Shewanella species.
کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله
نویسندگان مقاله a آسوده |
department of chemistry, faculty of sciences, ferdowsi university of mashhad, mashhad, islamic republic of iran
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه فردوسی (Ferdowsi university)

نشانی اینترنتی http://jsciences.ut.ac.ir/article_50481_e021ba3224edf0291456afcc39a9e7f6.pdf
فایل مقاله فایلی برای مقاله ذخیره نشده است
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده en
موضوعات مقاله منتشر شده
نوع مقاله منتشر شده
برگشت به: صفحه اول پایگاه   |   نسخه مرتبط   |   نشریه مرتبط   |   فهرست نشریات