این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
Molecular Biology Research Communications، جلد ۳، شماره ۲، صفحات ۱۰۱-۱۱۳

عنوان فارسی
چکیده فارسی مقاله
کلیدواژه‌های فارسی مقاله

عنوان انگلیسی A tri state mechanism for oxygen release in fish hemoglobin: Using Barbus sharpeyi as a model
چکیده انگلیسی مقاله Hemoglobin is a porphyrin containing protein with an a2b2 tetrameric structure and like other porphyrin compounds shows spectral behavior of species specific characteristics. Researchers tend to relate bands in the hemoglobin spectra to certain structural and/or functional features. Given the fact that hemoglobin is the main oxygen carrier in animals functioning through the Oxy«Deoxy equilibrium, the determination of oxy and deoxy conformations of hemoglobins of different animals may shed light on their oxygen binding properties. Absorption spectra at 280 and 373nm have been widely used to quantitate the formation of hemoglobin deoxy conformation. In the present work, however, we used an optical density ratio of OD373/OD280 as an index for deoxy formation. This ratio was determined for Barbus sharpeyi and human hemoglobins at different SDS concentrations, pH levels and temperatures to compare them from a structure-function point of view. Our data showed that under low concentrations of SDS (Barbus sharpeyi hemoglobin folds in a tri-state pattern while human hemoglobin folds through a two-state phenomenon. This finding indicates that in contrast to those of other non aquatic animals, the hemoglobin of Barbus sharpeyi has a loosely folded tetrameric structure with remarkably more oxygen affinity 
کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله Barbus sharpeyi,Hemoglobin,Tri State Mechanism

نویسندگان مقاله محمدرضا دایر | mohammad reza
department of biology, faculty of science, shahid chamran university, ahvaz, iran
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه شهید چمران (Shahid chamran university)

محمدسعید دایر | mohammad saaid
department of parasitology and medical entomology, tarbiat modares university, tehran, iran
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه تربیت مدرس (Tarbiat modares university)

علی اکبر موسوی موحدی | ali akbar moosavi movahedi
institute of biochemistry and biophysics, university of tehran, tehran, iran
سازمان اصلی تایید شده: مرکز تحقیقات بیوشیمی و بیوفیزیک (Institute of biochemistry and biophysics)


نشانی اینترنتی http://mbrc.shirazu.ac.ir/article_2026_698d7d533bd10e1d0e27af8f9dff552f.pdf
فایل مقاله فایلی برای مقاله ذخیره نشده است
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده en
موضوعات مقاله منتشر شده
نوع مقاله منتشر شده
برگشت به: صفحه اول پایگاه   |   نسخه مرتبط   |   نشریه مرتبط   |   فهرست نشریات