این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
طب جنوب، جلد ۱۸، شماره ۱، صفحات ۳۷-۴۵
عنوان فارسی نقش اسیدهای آمینه هیستیدین ۱۶، تیروزین ۸۲ و تریپتوفان ۸۶ در شیفت نوری، فعالیت و پایداری حرارتی فوتوپروتئین اکورین
چکیده فارسی مقاله زمینه: اکورین فوتوپروتئینی حساس به کلسیم است که از آپوآکورین (189 اسید آمینه)، اکسیژن و کوالنترازین (کروموفور ایمیدازوپیرازین) تشکیل شده است. عملکرد این پروتئین نوری در حضور کلسیم، نشر نور آبی (469 نانومتر) است. مطالعات نشان داده است که سه اسید آمینه H16، Y82 و W86 در عملکرد و شیفت نوری پروتئین اکورین نقش دارد. در تحقیق حاضر به منظور بررسی ارتباط ساختار- عملکرد پروتئین از جهش‌های ترکیبی استفاده شد تا نقش و اهمیت جایگاه‌های مورد نظر، در حالت تک و ترکیبی، به‌دست آید. مواد و روش‌ها: با استفاده از روش جهش‌های هدفمند، جهش‌های تکی و ترکیبی در پلاسمید مورد نظر انجام گرفت و فوتوپروتئین اکورین در حالات تک جهشی و جهش‌های ترکیبی، به‌دست آمد. در مرحله بعد پایداری حرارتی و فعالیت نوری پروتئین‌های به‌دست آمده با استفاده از لومینومتر، اندازه‌گیری و شیفت نوری آن‌ها با استفاده از اسپکتروفلوریمتر، اندازه‌گیری شد. یافته‌ها: نتایج حاصله نشان داد که نقش جایگاه W86 در شیفت نوری و نقش H16 در عملکرد از سایر موقعیت‌های دیگر بالاتر است. همچنین پایداری حرارتی جهش اعمال شده در موقعیت W86 نسبت به سایر جهش‌ها عملکرد بهتری را نشان می‌دهد. نتیجه‌گیری: این تحقیق نشان داد که جایگاه اسید آمینه W86 در شیفت نوری و پایداری حرارتی اکورین، از Y82 و H16 بالاتر است و می‌توان از این جهش جهت تولید پروتئین کاراتر در راستای حسگری و سایر کاربردهای مربوطه استفاده نمود.
کلیدواژه‌های فارسی مقاله اکورین، جهش، شیفت نوری، پایداری حرارتی
عنوان انگلیسی The role of His 16, Tyr 82 and Trp 86 in color shift, activity and thermostability of aequorin photoprotein
چکیده انگلیسی مقاله Background: Aequorin is a calcium sensitive photoprotein composed of apoaequorin (189 amino acid), oxygen and coelenterazine (imidazopyrazine chromophore). Activity of this photoprotein in calcium presence is blue photon emission (469 nm). Studies have shown that three amino acids H16, Y82, W86 are involved in color shift and activity of Aequorin. In this work, for study of structural-functional relationship, combinational mutant was used for determine of the interest places importance in single and combination state. Materials and Methods: Using site directed mutagenesis, the single and multiple mutations done in plasmid and mutated aequorin in single and multiple states were prepared. Next, thermostability, activity and color shift of produced protein determined using luminometer and spectrofluorimetry, respectively. Results: We found that W86 and H16 play a more critical role in color shift and activity respectively. In addition, mutation of W86 provides better termostability compared to other mutations. Conclusion: This investigation was shown that the role of W86 in aequorin shift light and thermostability is better than Y82 and H16 and this mutant could be used for effective protein production in sensor and other applications.
کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله Aequorin, Mutation, Color shift, Thermostability
نویسندگان مقاله فایزه قنبرطلب | faeazeh ghanbartalab
department of genetic engineering, bioscience and biotechnology research center, mallek ashtar university of technology, tehran
گروه مهندسی ژنتیک، پژوهشکده فناوری زیستی، دانشگاه صنعتی مالک اشتر، تهران
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه صنعتی مالک اشتر (Malek ashtar university of technology)

مهدی زین الدینی | mehdi zeinoddini
department of genetic engineering, bioscience and biotechnology research center, mallek ashtar university of technology, tehran
گروه مهندسی ژنتیک، پژوهشکده فناوری زیستی، دانشگاه صنعتی مالک اشتر، تهران
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه صنعتی مالک اشتر (Malek ashtar university of technology)

سامان حسین خانی | saman hosseinkhani
faculty of biological science, tarbiat modares university, tehran
دانشکده علوم زیستی، دانشگاه تربیت مدرس، تهران
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه تربیت مدرس (Tarbiat modares university)

معصومه اسماعیل نژاد | masoome esmailinejad
department of genetic engineering, bioscience and biotechnology research center, mallek ashtar university of technology, tehran
گروه مهندسی ژنتیک، پژوهشکده فناوری زیستی، دانشگاه صنعتی مالک اشتر، تهران
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه صنعتی مالک اشتر (Malek ashtar university of technology)

سیده الهه حسینی | sayedealah hosseini
department of genetic engineering, bioscience and biotechnology research center, mallek ashtar university of technology, tehran
گروه مهندسی ژنتیک، پژوهشکده فناوری زیستی، دانشگاه صنعتی مالک اشتر، تهران
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه صنعتی مالک اشتر (Malek ashtar university of technology)

معصومه لالی | masoome laali
department of genetic engineering, bioscience and biotechnology research center, mallek ashtar university of technology, tehran
گروه مهندسی ژنتیک، پژوهشکده فناوری زیستی، دانشگاه صنعتی مالک اشتر، تهران
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه صنعتی مالک اشتر (Malek ashtar university of technology)

نشانی اینترنتی http://ismj.bpums.ac.ir/browse.php?a_code=A-10-3-559&slc_lang=fa&sid=fa
فایل مقاله فایلی برای مقاله ذخیره نشده است
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده fa
موضوعات مقاله منتشر شده بیوشیمی
نوع مقاله منتشر شده پژوهشی
برگشت به: صفحه اول پایگاه   |   نسخه مرتبط   |   نشریه مرتبط   |   فهرست نشریات