این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
تولید محصولات زراعی و باغی، جلد ۱۰، شماره ۳، صفحات ۲۲۳-۲۳۱

عنوان فارسی اکتینیدین میوه کیوی: خالص‌سازی و بررسی مقدار آن در واریته‌های داخلی
چکیده فارسی مقاله پروتئازها جایگاه مهمی در صنایع غذایی و دارویی دارند. اکتینیدین یک سیستئین پروتئاز است که در میوه کیوی به وفور یافت می‌شود. در این مطالعه محتوای پروتئین و میزان نسبی آنزیم اکتینیدین در چهار واریته کیوی رایج در کشور بررسی شد و آنزیم اکتینیدین با روشی مناسب برای استفاده‌های بعدی تخلیص گردید. عصاره میوه کیوی از چهار واریته هیوارد، مونتی، برونو و آبوت تهیه شد. تخلیص اکتینیدین از عصاره با دو مرحله رسوب‌دهی توسط سولفات آمونیوم و کروماتوگرافی تعویض ‌یون در ستـون دی اتیل آمینو اتیل سفارز انجام گرفت. برای تعیین وزن مولکولی و سنجش فعالیت آنزیمی، به ترتیب از الکتروفورز در ژل پلی‌اکریل آمید (SDS-PAGE) و آزمون هضم کازیین استفاده شد. غلظت پروتئین تام عصاره با سه روش برادفورد، لوری وUV و میزان نسبی اکتینیدین در هر واریته با تراکم‌سنجی باند‌های پروتئین در ژل تعیین گردید. راندمان عمل و درجه خلوص اکتینیدین به دست ‌آمده در این مطالعه، به ترتیب 65 و 95 درصد بود. نتیجه آزمون SDS-PAGE احیایی نشان داد که وزن مولکولی آنزیم به دست آمده حدود 29‌ کیلودالتون است. اندازه‌گیری محتوای پروتئین با سه روش برادفورد، لوری وUV که نتایج آنها تفاوت زیادی با یکدیگر داشت، نشان داد که غلظت پروتئین و اکتینیدین در کیوی کمتر از گزارش‌های مربوطه است و روش برادفورد روش دقیق‌تری برای محاسبه پروتئین در کیوی نسبت به دو روش دیگر است.
کلیدواژه‌های فارسی مقاله کیوی، اکتینیدین، خالص‌سازی، پروتئین

عنوان انگلیسی Punifying and Analyzing the Level of Kiwifruit Actinidin in Some Iranian Cultivars
چکیده انگلیسی مقاله Proteolytic enzymes play important roles in food and drug industries. Actinidin, the most abundant protein of kiwifruit is a cystein protease (EC 3.4.22.14). In the present study, protein contents and levels of actinidin in kiwifruit cultivars were assayed and the enzyme was purified by a simple procedure. Actinidin was purified using two steps: (1)) precipitation by ammonium sulfate and (2) ion-exchange chromatography on diethylaminoethyl Sepharose. Molecular mass and proteolytic activity of the purified enzyme were determined by SDS-PAGE and casein digestion test, respectively. Protein content of the cultivars was compared by three different methods, namely, Bradford, UV and Lowry methods. The yield and degree of enzyme purity were 65 and 95 percents, respectively. Molecular mass of the purified enzymes were estimated 29 KDa in reducing SDS-PAGE. Results of the protein assays showed that protein and actinidin contents of kiwifruit were overestimated using UV or Lowry methods for assay. It was concluded that Bradford method is more accurate than UV or Lowry methods for measurement of protein level in kiwifruit.
کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله Kiwifruit, Actinidin, Purification, Protein.

نویسندگان مقاله علی مصطفایی | a mostafaie


مریم چلبی | m chalabi



نشانی اینترنتی http://jcpp.iut.ac.ir/browse.php?a_code=A-10-2-579&slc_lang=fa&sid=fa
فایل مقاله فایلی برای مقاله ذخیره نشده است
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده fa
موضوعات مقاله منتشر شده عمومی
نوع مقاله منتشر شده پژوهشی
برگشت به: صفحه اول پایگاه   |   نسخه مرتبط   |   نشریه مرتبط   |   فهرست نشریات