این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
یافته، جلد ۱۰، شماره ۳، صفحات ۱۳-۱۹
عنوان فارسی اندازه گیری‌ فعالیت‌ آنزیم‌ سیالیل‌ ترانسفراز و اثرات‌ عمل فسفریلاسیون‌ و دفسفریلاسیون‌ بر فعالیت‌ آن ‌در مغز موش‌آزمایشگاهی
چکیده فارسی مقاله مقدمه: گزارش ‌های‌ قبلی‌ نشان‌ می‌دهد که‌ مکانیزم‌ فسفریلاسیون‌ و دفسفریلاسیون‌ در تنظیم ‌فعالیت‌ آنزیم‌ سیالیل‌ ترانسفراز دخالت‌ دارند. در این‌ پژوهش هدف بررسی تغییرات فعالیت ‌آنزیم‌ سیالیل‌ ترانسفراز از طریق‌ مکانیسم‌ فسفریلاسیون‌ و دفسفریلاسیون است. مواد و روش‌ها: پژوهش حاضر بر روی‌ 25 موش‌ آزمایشگاهی ‌انجام‌ شد. مغز موشها را بیرون آورده ‌و هموژنه‌ مغز تهیه‌ شد. جدا سازی آنزیم سیالیل ترانسفراز مغز موش‌آزمایشگاهی‌ در کروماتوگرافی‌ ستونی‌ سفادکس‌ 50 G - انجام‌ شد. فعالیت آنزیم در حضور پروتئین‌ کیناز c ، فس ف اتاز، اکادئیک‌ اسید و فوربل‌ ‌اندازه گیری شد. نتایج‌ توسط‌ نرم‌افزار آماری‌ SPSS آنالیز شد . یافته‌ها: مقایسه‌ فعالیت‌ سیالیل‌ ترانسفراز در حضور پروتئین‌کیناز c واکادئیک‌ اسید با گروه‌ کنترل‌ نشان‌ داد که‌ سطح‌ فعالیت‌ سیالیل‌ ترانسفراز نسبت به گروه‌کنترل‌ پایین تر و از نظر آماری‌ معنی دار‌ بود (05/0 p< ) . مقایسه‌ فعالیت‌ سیالیل‌ ترانسفراز در حضور پروتئین ‌فسفاتاز و فوربل‌ نشان ‌داد که‌ در گروه‌ کنترل‌ پایین‌تر و نسبت به حضور پروتئین کیناز بالاتر بود و از نظر آماری معنی دار‌ بود . بحث و نتیجه‌گیری: یافته‌های‌ پژوهش حاضر نشان‌ داد که‌ واکنش‌ سیالیل‌ ترانسفراز مغز موش ‌آزمایشگاهی‌ با پروتئین‌کیناز c فعالیت‌ آنزیم‌ را کاهش‌ می‌دهد و این‌ نتایج‌ با یافته‌های‌ سایر محققان‌ منطبق‌ است‌. ما در یافتیم‌ که‌ استفاده‌ از سیالیل‌ ترانسفراز همراه‌ با پروتئین‌ کیناز c باعث‌ کاهش‌فعالیت‌ آن‌ می‌شود و پروتئین فسفاتاز فعالیت آن را افزایش می دهد. در نهایت فسفریلاسیون سبب کاهش فعلیت آنزیم سیالیل ترانسفراز و دفسفرسیلاسیون سبب افزایش فعالیت آن می گردد .
کلیدواژه‌های فارسی مقاله سیالیل‌ ترانسفراز، فسفریلاسیون‌، دفسفریلاسیون‌
عنوان انگلیسی Determination of Sialyl trnsferase activity and effect of Phosphorylation and dephosphorylation Mechanisms
چکیده انگلیسی مقاله Halakhor S1, Qujeq D2, Shikhpour R3 1. Instructor, Department of Biochemistry and Biophysics, Faculty of Medicine, Babol University of Medical Sciences, Babol, Iran 2. Associate professor, Department of Biochemistry and Biophysics, Faculty of Medicine, Babol University of Medical Sciences, Babol, Iran 3. GP, Babol, Iran Abstract Background: Previous reports show that phosphorylation anddephosphorylation mechanisms involve in regulation of sialyl transferaseactivity. The aim of this research was to study sialyl trnsferase activity with phosphorylation and dephosphorylation mechanisms. Materials and methods: This experimental trial study performed on 25 rats without signs of illness. Rat brains were pulled out and brain homogenization was done and then sialyl transferase purified purified from rat brain. Homogenization of rat brain is performed in the cephadex chromatography. We added protein kinaseokadaic acid and forbol to different groups. Data were statistically analyzed using SPSS soft wave. Results: Results showed a significant increase in sialyl transferase activity in the control group, comparing with protein kinase C and okadaic acid groups.Results showed a significant decrease in sialyl transferase activity incontrol group, comparing with protein phosphatase and forbol groups. Conclusion: Our findings show that sialyl transferase of rat brain with protein kinase decreases enzyme activity and these results were in accordance with other studies in this respect. We found that treatment of rat brain sialyl transferase by protein phosphatase increases its activity.
کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله Sialyl transferase, Phosphorylation, Dephosphorylation.
نویسندگان مقاله سهراب حلالخور | sohrab halakhor
بابل، خیابان گنج افروز، دانشگاه علوم پزشکی بابل، دانشکده پزشکی ، بخش بیوشیمی وبیوفیزیک
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه علوم پزشکی بابل (Babol university of medical sciences)

دردی قوجق | d qujeq
دانشگاه علوم پزشکی بابل
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه علوم پزشکی بابل (Babol university of medical sciences)

رامین شیخ پور | ramin shikhpour
پزشک عمومی

نشانی اینترنتی http://yafte.lums.ac.ir/browse.php?a_code=A-10-1-132&slc_lang=en&sid=fa
فایل مقاله فایلی برای مقاله ذخیره نشده است
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده fa
موضوعات مقاله منتشر شده
نوع مقاله منتشر شده 1
برگشت به: صفحه اول پایگاه   |   نسخه مرتبط   |   نشریه مرتبط   |   فهرست نشریات