این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
زیست فناوری، جلد ۷، شماره ۱، صفحات ۵۰-۶۰
عنوان فارسی بررسی اثرات سینتیکی و ترمودینامیکی سوربیتول بر روی سودوموناس فلوئورسانس لیپاز
چکیده فارسی مقاله لیپازها به عنوان یک گروه آنزیمی مهم باعث هیدورلیز و سنتز استرها می‌شوند. لیپاز سودوموناس فلوئورسانس یک نوع گرمادوست از لیپازها است که وزن مولکولی آن در حدود 33 کیلودالتون می‌باشد. در این تحقیق اثر غلظت‌های مختلف سوربیتول بر روی فعالیت و پایداری کنفورماسیونی سودوموناس فلوئورسانس لیپاز با استفاده از تکنیک‌های جذب و دورنگ‌نمایی دورانی مورد ارزیابی قرار گرفت. بر اساس نتایج مطالعات ترمودینامیکی غلظت 6/. مولار سوربیتول برای اندازه‌گیری‌های سینتیکی بازتاخوردگی و واسرشتگی با استفاده از دستگاه فلوئورسانس جریان متوقف انتخاب شد. نتایج مطالعات سینتیکی نشان داد که واسرشتگی لیپاز از طریق دو مسیر متفاوت صورت می‌گیرد، یکی از آن‌ها مستلزم واسرشتگی و جدا شدن همزمان زیرواحدها بوده و دیگری دربرگیرنده یک فرآیند دو مرحله‌ای شامل جدا شدن زیرواحدها و به دنبال آن واسرشتگی کامل زیرواحدها می‌باشد. یافته‌های بدست آمده حاکی از آن بود که در حضور سوربیتول بیشتر جمعیت ملکول‌ها از طریق مسیر آهسته دچار واسرشتگی می‌شوند. نتایج سینتیکی بازتاخوردگی نیز نشان داد که در حضور سوربیتول سد انرژی واکنش بازتاخوردگی کاهش پیدا می‌کند.
کلیدواژه‌های فارسی مقاله
عنوان انگلیسی kinetic and thermodynamic properties of pseudomonas fluorescence lipase upon addition of sorbitol
چکیده انگلیسی مقاله Lipases, as an important enzyme group, are able to catalyze hydrolysis or synthesis of esters.The lipase from pseudomonas fluorescens (E.C.3.1.1.3) is a thermophilic kind of lipases (MW around 33 Kd). In this study, the effect of different concentrations of sorbitol on the activity and conformational stability of Psedomonas fluorescence lipase was evaluated using UV/Vis and Circular Dichroism (CD), respectively. According to the results of thermodynamic studies the 0.6 M concentration of sorbitol was selected for refolding and unfolding kinetic measurements with stopped flow fluorescence apparatus. Kinetics data indicate that unfolding of lipase is performed via two different pathways; one of them is probably involves a synchronous unfolding and dissociation of subunits and the other one comprises a two step unfolding in which the subunits are first dissociated followed by complete unfolding of subunits. We found that more population of protein molecules unfolded with slow phase unfolding pathway when sorbitol is present in the unfolding buffer. Furthermore; refolding kinetics data suggest that in the presence of sorbitol the energy barrier of refolding is reduced.
کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله
نویسندگان مقاله فروغ حکیمی نیا |
دانشگاه تربیت مدرس
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه تربیت مدرس (Tarbiat modares university)

خسرو خلیفه |
دانشگاه زنجان
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه زنجان (Zanjan university)

خسرو خواجه |
دانشگاه تربیت مدرس
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه تربیت مدرس (Tarbiat modares university)

بیژن رنجبر |
دانشگاه تربیت مدرس
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه تربیت مدرس (Tarbiat modares university)

نشانی اینترنتی http://biot.modares.ac.ir/article_14160_767049a55d835c856f9b1919587c6c42.pdf
فایل مقاله اشکال در دسترسی به فایل - ./files/site1/rds_journals/899/article-899-187052.pdf
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده fa
موضوعات مقاله منتشر شده
نوع مقاله منتشر شده
برگشت به: صفحه اول پایگاه   |   نسخه مرتبط   |   نشریه مرتبط   |   فهرست نشریات