این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
زیست فناوری، جلد ۵، شماره ۱، صفحات ۲۰-۳۰
عنوان فارسی بررسی افزایش پایداری حلالی آنزیم لاکاز باکتریای با استفاده از تکنیک جهش زایی هدفمند
چکیده فارسی مقاله چکیده: لاکازها ازجمله پلی فنل اکسیداز ها هستند که توانایی اکسید نمودن تعداد زیادی از ترکیبات فنلیک شامل فنل ها ، پلی فنل ها، ترکیبات آروماتیک آمین دار و نیز استخلاف های غیر فنلی با استفاده از اکسیژن مولکولی به عنوان پذیرنده نهایی الکترون را دارند. بنابر این، این آنزیم ها در فرآیند های بیوتکنولوژی نظیر سیستم های تصفیه فاضلاب، زیست سالم سازی خاک آلوده و غیره کاربرد فراوان دارند. نتایج تحقیقات قبلی نشان از افزایش پایداری دمایی آنزیم لاکاز باکتری بومی Bacillus sp. HR03 با استفاده از تکنیک جهش زایی هدفمند (SDM) و نقش اسید آمینهE188 در ناحیه لوپ سطحی بین دومین 1 و2 در مقاومت دمایی آنزیم دارد. هدف از انجام این پژوهش بررسی مقاومت حلالی جهش یافته های اسید آمینه مذکور در حضور حلالهای دی متیل سولفوکساید (DMS) و دی متیل فرمامید (DMF) می باشد. مقایسه پارامتر های سنتیکی از جمله Kcat / Km ، ∆∆G‡و C50 نشان از افزایش پایداری آنزیم های جهش یافته نسبت به آنزیم وحشی داشته که کاربرد صنعتی چنین آنزیم هایی را سهل تر می نماید. کلید واژگان: آنزیم لاکاز، جهش زایی هدفمند، پایداری حلالی.
کلیدواژه‌های فارسی مقاله آنزیم لاکاز، جهش زایی هدفمند، پایداری حلالی،
عنوان انگلیسی Investigation on the increase of bacterial laccase solvent stability through directed mutagenesis
چکیده انگلیسی مقاله Laccase enzymes are polyphenol oxidase that catalyze the oxidation of wide range of phenolic components including phenols, polyphenols, aromatic amines and non-phenolic substitution with molecular oxygen as electron acceptor. So these enzymes have biotechnological application such as wastewater treatment system, bioremediation of soil pollution and etc. Result from previous studies showed an increase in thermal stability of bacterial laccase from Bacillus sp. HR03 using site directed mutagenesis and the effect of E188 residue on the surface regions at the interface between domain 1 and 2 in stability was confirmed. The aim of the present work was to investigate the effect of this amino acid substitution on enzyme activity in the presence of dimethyl sulfoxide and dimethylformamide as organic solvents. Compression of kinetic parameters including Kcat / Km ، ∆∆G‡, C50 showed significant increases in the mutant enzyme than wild type enzyme, that industrial application of the enzyme will be easy.
کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله Laccase enzyme, site-directed mutagenesis, Solvent stability
نویسندگان مقاله بهنام راسخ |
دانشگاه تربیت مدرس - دانشجوی دکترا
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه تربیت مدرس (Tarbiat modares university)

خسرو خواجه |
ریییس دانشکده علوم زیستی دانشگاه تربیت مدرس
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه تربیت مدرس (Tarbiat modares university)

بیژن رنجبر |
رییس دانشگاه تربیت مدرس
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه تربیت مدرس (Tarbiat modares university)

نسرین ملانیا |
عضو هیئت علمی دانشگاه حکیم سبزواری
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه حکیم سبزواری (Hakim sabzevari university)

محمد فاضل فروغیان یزدی | m fazel foroughian yazdi
پزوهنده پژوهشگاه صنعت نفت
سازمان اصلی تایید شده: پژوهشگاه صنعت نفت (Research institute of petroleum industry)

بنفشه الماسی نیا |
مدیریت پژوهش و فناوری شرکت ملی نفت ایران

نشانی اینترنتی http://biot.modares.ac.ir/article_12381_82fbf7bbe947b967e2529319e0182055.pdf
فایل مقاله اشکال در دسترسی به فایل - ./files/site1/rds_journals/899/article-899-187082.pdf
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده fa
موضوعات مقاله منتشر شده
نوع مقاله منتشر شده
برگشت به: صفحه اول پایگاه   |   نسخه مرتبط   |   نشریه مرتبط   |   فهرست نشریات