این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
زیست فناوری، جلد ۵، شماره ۱، صفحات ۳۰-۴۰
عنوان فارسی بررسی نقش برخی از آمینواسیدهای حفره اتصال کلنترازین در فتوپروتئین نمیوپسین در مقایسه با فتوپروتئین‌های کیسه تنان
چکیده فارسی مقاله نمیوپسین از شانه‌دار نمیوپسیس لیدی از فتوپروتئین‌های وابسته به کلسیم بوده که همچون فتوپروتئین‌های متعلق به خانواده کیسه تنان حین واکنش با کلنترازین نور آبی را به صورت فلش ساطع می‌کند. تاکنون، بیشترین بررسی‌ها روی فتوپروتئین‌های خانوداه کیسه تنان انجام شده‌است و اطلاعات اندکی در مورد مکانیسم فتوپروتئین‌های شانه‌داران و جایگاه اتصال به کلنترازین آنها وجود دارد. در این تحقیق، سه آمینواسید مهم درگیر در حفره اتصال به کلنترازین نمیوپسین توسط باقیمانده‌های متناظر با فتوپروتئین‌های بسیار شناخته شده از خانوداه کیسه‌تنان جایگزین گردید. بدین منظور جهش‌های W59K، N105W و L127W با در نظر گرفتن شبکه پیوند هیدروژنی در اطراف حلقه‌های مهم کلنترازین انجام شد. جهش یافته‌ها هیچ گونه فعالیتی از خود نشان ندادند. اسپکتروسکوپی CD و فلورسانس و مدلسازی ملکولی نشان داد که تغییرات ساختاری در جهش یافته‌ها به ویژه N105W و L127W نسبت به فرم وحشی محسوس است. عدم فعالیت در این جهش یافته‌ها دلیلی بر وجود این آمینواسیدها در حفره اتصال یا نقش‌شان در مکانیسم عمل است. به نظر می‌رسد چینش آمینواسیدها در حفره اتصال به کلنترازین مربوط به دو خانواده کیسه-تنان و شانه‌داران نسبت به هم متفاوت می‌باشد طوری که جایگزینی این آمینواسیدها با آمینواسیدهای متناظرشان از خانواده دیگر (نظیر جهش‌های این تحقیق) یکپارچگی مورد نیاز جهت عملکرد بیولومینسانسی آن را از بین برده و چنان تغییرات ساختاری را منجر می‌شود که باعث غیرفعال شدن این پروتئین می‌گردد.
کلیدواژه‌های فارسی مقاله جهش‌زایی هدف‌دار، فتوپروتئین، نمیوپسین، اکورین، کلنترازین،
عنوان انگلیسی The role of some amino acid residues in coelenterazine binding site of mnemiopsin compared to coelenterate photoproteins
چکیده انگلیسی مقاله Mnemiopsin, a Ca2+-regulated photoprotein from ctenophore Mnemiopsis leidyi, as coelentrate photoproteins emits flash blue light upon reacting with coelenterazine. In contrast to coelenterate photoproteins, there is a little information about the structure of chromophore binding site and bioluminescence mechanism in ctenophore photoproteins. In this study, three important amino acid residues in coelenterazine binding cavity of mnemiopsin were substituted by corresponding residues in the well-known coelentrate photoproteins. W59K, N105W and L127W mutants were constructed and characterized for investigation of hydrogen bond network around the important rings of coelenterazine. All three mutants are completely inactivated. In addition, the results of structural studies including CD, intrinsic and extrinsic fluorescence together with theoretical studies showed that these mutants, especially for N105W and L127W, have found different structural features. These results suggest the presence of the residues in binding cavity and/or a mechanistic role for these residues. It seems that arrangement of amino acid residues in the binding cavity of coelenterate and ctenophore photoproteins are different, so that the replacement of these residues with their corresponding residues in other group (such as mutations in this study) perturbs the structural integrity needed for bioluminescence activity.
کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله
نویسندگان مقاله زهره جهانی |
دانشگاه گیلان
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه گیلان (Guilan university)

مریم ملاکریمی |
دانشگاه تربیت مدرس
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه تربیت مدرس (Tarbiat modares university)

رضا حسن ساجدی | hasan sajedi
دانشگاه تربیت مدرس
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه تربیت مدرس (Tarbiat modares university)

مجید تقدیر |
دانشگاه تربیت مدرس
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه تربیت مدرس (Tarbiat modares university)

سامان حسینخانی |
دانشگاه تربیت مدرس
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه تربیت مدرس (Tarbiat modares university)

سید محسن اصغری | seyed mohsen
دانشگاه گیلان
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه گیلان (Guilan university)

نشانی اینترنتی http://biot.modares.ac.ir/article_12383_228ac2d0986b0a5dfe89bf07bec2ab92.pdf
فایل مقاله اشکال در دسترسی به فایل - ./files/site1/rds_journals/899/article-899-187083.pdf
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده fa
موضوعات مقاله منتشر شده
نوع مقاله منتشر شده
برگشت به: صفحه اول پایگاه   |   نسخه مرتبط   |   نشریه مرتبط   |   فهرست نشریات