این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
شیمی و مهندسی شیمی ایران، جلد ۳۴، شماره ۲، صفحات ۱۱۱-۱۱۷
عنوان فارسی ابداع روشی کم‌هزینه و دقیق برای خالص‌سازی فاکتور رشد اپیدرمی انسانی نوترکیب (hEGF)
چکیده فارسی مقاله فاکتور رشد اپیدرمی(EGF) انسانی با 53 اسید آمینه و وزن مولکولی 2/6 کیلو دالتون، پروتئینی با قابلیت تحریک رشد چندین نوع سلول است و به دلیل همین ویژگی در موارد پزشکی و تهیه فراورده‌ های آرایشی کاربردهای بسیاری دارد. در این پژوهش، ابتدا پلاسمید pET23a(+) حاوی ژن EGF به باکتری اشرشیاکلی سویه BL21(DE3) منتقل شد که سویه نوترکیب به دست آمده قادر به تولید فاکتور رشد اپیدرمی انسانی به صورت درون‌ریز بود. روند خالص‌ سازی استفاده شده در این پژوهش، روشی آسان و به صرفه و دارای سه مرحله اصلی شامل بازکردن تاخوردگی مولکولی و واسرشتگی مولکول‌ها، خالص‌ سازی پایانی به روش فراتصفیه و ایجاد تاخوردگی دوباره مولکول‌های جداشده می‌باشد. در این پژوهش، از روش کروماتوگرافی مایع با کارایی بالا در ستون فاز وارون در کنار آزمایش SDS-PAGE برای سنجش نتیجه‌ های مرحله‌های گوناگون خالص‌سازی استفاده شد. درآخرین مرحله خالص ‌سازی نتیجه‌ه ای هردو آزمایش نشان‌دهنده خلوص بالا برای پروتئین جداشده می‌باشد.
کلیدواژه‌های فارسی مقاله
عنوان انگلیسی Development of a Cost Effective Purification Method for Human Epidermal Growth Factor (hEGF) in Recombinant Escherichia coli
چکیده انگلیسی مقاله Human Epidermal Growth Factor (hEGF) with 53 amino acids and a molecular weight of 6.2 KD is a protein that stimulates the growth of various cell types. The purpose of this study was to apply a novel method for purification of the recombinant hEGF that was expressed in recombinant Escherichia coli BL21(DE3). The recombinant strain produced hEGF in form of intracellular so it was necessary to disrupt cell wall of recombinant E. coli and then purify hEGF from inclusion body. Renaturation and purification protocol, which was used in this study, was a simple and efficient one that had three stages including unfolding, purification by means of ultrafiltration and centrifugation and finally refolding of unfolded rhEGF molecules. SDS-PAGE and Reverse Phase High Performance Liquid Chromatography (RP-HPLC) were used as analytical methods to investigate the results. The purified protein was analyzed by SDS-PAGE and RP-HPLC and the results were shown more than 99% purity.
کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله
نویسندگان مقاله سید عباس شجاع الساداتی | seyed abbas
تهران، دانشگاه تربیت مدرس، دانشکده مهندسی شیمی، گروه بیوتکنولوژی، صندوق پستی 114 ـ 14115
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه تربیت مدرس (Tarbiat modares university)

رسول خلیل زاده |
تهران، دانشگاه صنعتی مالک اشتر، پژوهشکده علوم و فناوری زیستی
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه صنعتی مالک اشتر (Malek ashtar university of technology)

جعفر محمدیان |
تهران، دانشگاه صنعتی مالک اشتر، پژوهشکده علوم و فناوری زیستی
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه صنعتی مالک اشتر (Malek ashtar university of technology)

وجیهه خانی |
یزد، سازمان جهاد دانشگاهی استان یزد، گروه پژوهشی سرامیک صنعتی، صندوق پستی 89415145

نشانی اینترنتی http://www.nsmsi.ir/article_16868_e130cc41cb89e27e78bf127936771062.pdf
فایل مقاله اشکال در دسترسی به فایل - ./files/site1/rds_journals/931/article-931-190279.pdf
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده fa
موضوعات مقاله منتشر شده
نوع مقاله منتشر شده
برگشت به: صفحه اول پایگاه   |   نسخه مرتبط   |   نشریه مرتبط   |   فهرست نشریات