این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
شیمی و مهندسی شیمی ایران، جلد ۳۷، شماره ۴، صفحات ۱۵۵-۱۶۶
عنوان فارسی بررسی برهم کنش کمپلکس های ضد تومور پالادیوم و پلاتین دارای اتیل دی تیوکربامات با سرم آلبومین انسانی
چکیده فارسی مقاله در این پرژوهش، دو کمپلکس پلاتین و پالادیوم از مشتق اتیل دی تیوکربامات با فرمول کلی [Pt(bpy)(Et-dtc)]NO3 و [Pd(bpy)(Et-dtc)]NO3 (Et-dtc= اتیل دی تیوکربامات و bpy= 2و'2– بی پیریدین) با ویژگی ­های ضد سرطانی علیه سلول­ های سرطان خون انسانی K562 در نظر گرفته شدند. این ترکیب ­ها مقدارهای Cc50 کم­تر از سیس پلاتین داشته و به ترتیب برای ترکیب ­های پالادیوم و پلاتین 55 و 89 میکرومولار می باشند. برهم­کنش این ترکیب ­ها با سرم آلبومین انسانی (HSA) در محیط تریس بافر حاوی 10 میلی مولار سدیم کلرید با 4/7pH= در دو دمای 27 و 37 درجه سلسیوس به کمک روش ­های گوناگون طیف سنجی مطالعه شد. نتیجه­ های به دست آمده از مطالعه­ های غیرطبیعی کردن پروتئین در حضور کمپلکس ­ها نشان دهنده این است که کمپلکس پالادیوم احتمال دارد ساختار پروتئین را به­ هم ریخته و باعث عوارض جانبی شود درحالی که کمپلکس پلاتین این­ گونه نیست. نتیجه­ های تیتر کردن هم ­دما نشان داد با افزایش غلظت کمپلکس، پایداری پروتئین کاهش یافته و فرایند غیرطبیعی شدن سرم آلبومین در حضور این کمپلک س­ها گرمازا می­باشد و اتصال کمپلکس کاتیونی و پروتئین را می­ توان از نوع برهم­کنش ­های الکتروستاتیک در نظر گرفت. این کمپلک س­ها به ­ویژه ترکیب پلاتین می ­توانند پروتئین را در غلظت ­های میکرومولار غیرطبیعی کنند. روند تغییرها شدت فلوئورسانس HSA در حضور غلظت ­های متفاوت از هر یک از کمپلکس ­های فلزی پالادیوم و پلاتین نشان داد که این کمپلکس ­ها می­ توانند شدت نشر فلوئورسانس کاهش دهند و به پروتئین متصل می­ شوند و خاموشی استاتیک رخ می­دهد. تغییر ساختار پروتئین با افزایش غلظت­های متفاوتی از کمپلکس­های پلاتین و پالادیوم با طیف­گیری CD بررسی شد و مشخص شد درصد مارپیچ آلفا و صفحه­های بتا در ساختار دوم به ترتیب 3 و 5 درصد کاهش می­یابد که بیانگر این است که ساختمان غالب HSA در سامانه، مارپیچ آلفا می­باشد.
کلیدواژه‌های فارسی مقاله
عنوان انگلیسی Investigation of the Interaction of Antitumor Palladium and Platinum Complexes of Ethyldithiocarbamate with Human Serum Albumin
چکیده انگلیسی مقاله In this work, two Platinum (II) and Palladium (II) complexes of 2,2'-bipyridine (bpy) and diethyldithiocarbamate (Et-dtc) with anti-tumor activity against K562 were selected. The Cc50 values of Pd and Pt compounds are 55 and 89 micromolar, respectively that are lower than cisplatin. These complexes interacted with human serum albumin (HSA) in Tris-buffer containing 10 mM NaCl, pH=7.4 at 27 and 37 °C by spectroscopic methods. Results obtained from denaturation studies indicate that probably Pd(II) complex denature the HSA while the Pt(II) does not so. Isothermal titration data indicated that the stability of protein decrease by increasing complex concentration and the denaturation process is exothermic. Binding of these cationic complexes with HSA occurs by electrostatic interaction. These complexes can denature HSA at very low concentrations of the micromolar spatially platinum complex. Fluorescence studies showed the intensity of HSA quenched in the presence of each Pt or Pd complex and quenching mechanism seems to be static. Circular dichroism spectra of HSA were recorded and the percentage of alpha helicity in the presence of Pd and Pt complexes were investigated 5 and 3%, respectively.
کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله
نویسندگان مقاله محبوبه اسلامی مقدم |
پژوهشکده توسعه فرایندهای شیمیایی، پژوهشگاه شیمی و مهندسی شیمی ایران، تهران، ایران

حسن منصوری ترشیزی |
گروه شیمی، دانشکده علوم، دانشگاه سیستان و بلوچستان، زاهدان، ایران

مریم سعیدی فر |
پژوهشکده فناوری نانو و مواد پیشرفته، پژوهشگاه مواد و انرژی، کرج، ایران

نشانی اینترنتی http://www.nsmsi.ir/article_29039_1e73a0804aa5fd71fdde6adce51283e6.pdf
فایل مقاله اشکال در دسترسی به فایل - ./files/site1/rds_journals/931/article-931-2192456.pdf
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده fa
موضوعات مقاله منتشر شده
نوع مقاله منتشر شده
برگشت به: صفحه اول پایگاه   |   نسخه مرتبط   |   نشریه مرتبط   |   فهرست نشریات