این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
فصلنامه علوم پزشکی دانشگاه آزاد اسلامی واحد پزشکی تهران، جلد ۲۵، شماره ۳، صفحات ۱۹۸-۲۰۵
عنوان فارسی مطالعه برهمکنش بین پروتئین آمیلوئید بتا با یون فلزی روی و نقش آن در بیماری آلزایمر
چکیده فارسی مقاله سابقه و هدف: در این مطالعه به اثر اتصال یون فلزی روی بر تغییرات ساختاری و پایداری پروتئین آمیلوئید بتا، موثر در بروز بیماری آلزایمر در سطوح مولکولی پرداختیم. روش بررسی: این بررسی با کمک محاسبات شبیه سازی دینامیکی مولکولی و با استفاده از نرم افزار گرومکس نسخه 4.6.5 و میدان نیروی 03 Amber و مدل حلال آب SPC216 انجام گرفت. یافته‌ها: به کمک انحراف جذر مربع میانگین، صحت انجام شبیه سازی بررسی و با کمک آنالیزهای مختلف دیگر (اعم از تحلیل ساختار دوم پروتئین، تعداد پیوندهای هیدروژنی و شعاع ژیراسیون) مشاهده کردیم که در حضور یون‌های فلزی روی، قبل و بعد از اتصال، ساختار پروتئین تفاوت چشم‌گیری خواهد کرد. نتیجه‌گیری: آنالیز داده‌های حاصل از تحلیل ساختار دوم پروتئین نشان می‌دهد که آمیلوئید بتا پپتید در اثر اتصال با یون‌های روی، درصد بالایی از ساختار مارپیچی خود را از دست می‌دهد. با افزایش شعاع ژیراسیون بعد اتصال یون فلزی، پروتئین ساختار کروی خود را از دست داده و باز می شود. همچنین تعداد پیوندهای هیدروژنی در آمیلویید بتا پپتید، در حضور یون فلزی کمتر از در غیاب آن می باشد که تمامی این یافته‌ها دلیل محکمی بر پایداری کمتر ساختار پروتئین در حضور یون فلزی روی و تجزیه آن در مغز و ممانعت از رسوبدهی آمیلویید بتا پپتید و در نتیجه به تاخیر افتادن بیماری آلزایمر خواهد شد. واژگان کلیدی: آمیلوئید بتا پپتید، بیماری آلزایمر، شبیه‌سازی دینامیک مولکولی، انحراف جذر مربع میانگین، تحلیل ساختار دوم پروتئین، شعاع ژیراسیون.
کلیدواژه‌های فارسی مقاله
عنوان انگلیسی The study of the interaction between amyloid beta protein and zinc ion and its role in Alzheimer's disease
چکیده انگلیسی مقاله Background: In this study, the effect of zinc ion binding on the structural changes and the stability of Amyloid beta protein on the incidence of Alzheimer's disease at the molecular level was investigated. Materials and methods: This study was done by molecular dynamics simulation computations, using Gromacs 4.6.1 software and Amber03 force field and SPC216 water solvent model. Results: By Root-mean-square-deviation (RMSD), the precision of simulation was investigated and by means of other different analysis (e.g. DSSP, Hydrogen Bond numbers and Radius of Gyration), we found that in the presence of zinc ions before and after binding, the structure of this protein was significantly changed. Conclusion: The data analysis by DSSP indicated that Amyloid beta peptide loses much percentage of its helical structure as a result of binding with zinc ion’s. With increasing radius of gyration after binding metal ion, the protein loses its global structure and will be changed unfold. Also, the number of hydrogen bonds in amyloid beta peptide in the presence of zinc ion's, is less than in the its absence. All of these results are strong reason for the less stability of the protein structure in the presence of zinc ions and it's decomposition in the brain (preventing of aggregation of Amyloid beta peptide) and dealying Alzheimer's disease, consequently. Keywords: Amyloid beta peptide, Alzheimer's disease, Molecular dynamics simulation, RMSD, DSSP, Radius of gyration.
کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله
نویسندگان مقاله الهام تازیکه لمسکی | elham tazikeh lemeski
department of chemistry, gorgan branch, islamic azad university, gorgan, iran
گروه شیمی، واحد گرگان ، دانشگاه آزاد اسلامی ، گرگان ، ایران
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه آزاد اسلامی گرگان (Islamic azad university of gorgan)

نشانی اینترنتی http://www.iau-tmuj.ir/browse.php?a_code=A-10-1-418&slc_lang=fa&sid=en
فایل مقاله فایلی برای مقاله ذخیره نشده است
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده fa
موضوعات مقاله منتشر شده شیمی
نوع مقاله منتشر شده نیمه تجربی
برگشت به: صفحه اول پایگاه   |   نسخه مرتبط   |   نشریه مرتبط   |   فهرست نشریات