این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
صفحه اصلی
درباره پایگاه
فهرست سامانه ها
الزامات سامانه ها
فهرست سازمانی
تماس با ما
JCR 2016
جستجوی مقالات
دوشنبه 24 آذر 1404
مجله دانشگاه علوم پزشکی کردستان
، جلد ۲۶، شماره ۳، صفحات ۱۲۹-۱۵۰
عنوان فارسی
بیماریزایی گونههای مختلف تاو پروتئین در بیماریهای تحلیل برنده عصبی: بیماری آلزایمر، تحلیل قشری- قاعدهای و فلج پیشرونده فوق هستهای
چکیده فارسی مقاله
زمینه و هدف: تاو پروتئین یک پروتئین مرتبط با میکروتوبول است که نقش ویژهای در پویایی میکروتوبول و حفظ ساختار سلولهای عصبی دارد. ایزو فرمهای تاو پروتئین با داشتن سه یا چهار توالی تکراری در انتهای کربوکسیل، به ترتیب به عنوان ایزوفرمهای 3R و یا 4R شناخته میشوند. ساختار و عملکرد تاو پروتئین با هایپرفسفریلهشدن دچار اشکال میشود و به صورت رشتههای در هم پیچیده داخل نورونی تجمع مییابد. هدف از این مطالعه، مرور ساختار و عملکرد فیزیولوژیک تاو پروتئین و اثر تجمع تاو پروتئین و رسوب آن در القای بیماریهای تحلیل برنده اعصاب است. مواد و روش ها: گزارشهای مرتبط با رسوب تاو پروتئین در بیماریهای تحلیل برنده عصبی از مقالههای علمی جمعبندی گردید. یافتهها: رسوب فرمهای رشتهای تاو پروتئین در سلولهای عصبی و گلیال موجب آسیب سلولی و بروز بیماریهای تحلیل برنده عصبی از جمله بیماری آلزایمر، تحلیل قشری-قاعدهای و فلج پیشرونده فوق هستهای میشود. در این بیماریها، نوع و محل رسوب ایزوفرمهای تاو پروتئین در سلولهای عصبی، آستروسیتها و الیگودندروسیتها متفاوت است که میتواند در تشخیص اختصاصی بیماری کاربرد داشته باشد. در بیماری آلزایمر، رسوب حاوی دو ایزوفرم 3R و 4R تاو پروتئین فقط در سلول عصبی دیده میشود؛ اما در بیماریهای تحلیل قشری-قاعدهای و فلج پیشرونده فوق هسته ای، رسوبهای تاو پروتئین فقط حاوی ایزوفرم 4R هستند و در سلولهای عصبی و گلیال دیده میشوند. نتیجهگیری: با شناخت بیشتر عملکردهای فیزیولوژیک و بیماریزایی تاو پروتئین و کنترل میزان تاو پروتئین هایپرفسفریله با مهار پروتئین کینازها، میتوان به یک راهکار تشخیصی و درمانی مهم در بیماریهای تحلیل برنده عصبی ناشی از تاو پروتئین دستیافت.
کلیدواژههای فارسی مقاله
تاو پروتئین، پروتئین کینازها، رشتههای درهم پیچیده داخل نورونی، بیماریزایی تاو پروتئین
عنوان انگلیسی
Pathology of different tau protein species in neurodegenerative diseases: Alzheimer’s disease, corticobasal degeneration, and progressive supranuclear palsy
چکیده انگلیسی مقاله
Background and Aim: Tau protein is a microtubule-associated protein that plays a critical role in microtubule dynamics and maintaining the structure of neurons. Tau isoforms with three or four repeated domains at the c-terminal are known as 3R or 4R isoforms, respectively. Hyperphosphorylation of tau impairs its original structure and function and causes accumulation of tau as tangled filaments known as neurofibrillary tangles. The aim of this study was to review the structure and physiological function of tau and also the role of accumulation and deposition of tau in induction of neurodegenerative diseases. Materials and Methods: Relevant reports about the deposition of tau protein in neurodegenerative diseases were summarized from scientific articles. Results: Deposition of the filamentous tau in neurons and glial cells causes cell damage and induces neurodegenerative diseases such as Alzheimer's disease (AD), cortico-basal degeneration (CBD), and progressive supranuclear palsy (PSP). The type of tau isoform and its site of deposition in neurons, astrocytes, and oligodendrocytes are different in these diseases, which can be a useful clue for precise diagnosis of the above mentioned diseases. In AD both 3R and 4R isoforms are deposited only in neurons, but in PSP and CBD only 4R isoform is deposited in neurons and glial cells. Conclusion: Knowledge of the physiological functions and pathogenesis of tau and decreasing the hyperphosphorylated form of tau by inhibition of protein kinases, can lead to development of a diagnostic and therapeutic strategy for neurodegenerative diseases induced by tau protein. Tau protein, Protein kinases, Neurofibrillary tangles, Tauopathies
کلیدواژههای انگلیسی مقاله
Tau protein, Protein kinases, Neurofibrillary tangles, Tauopathies
نویسندگان مقاله
محمد مجیدی | Mohammad Majidi
Department of Biological Science, Faculty of Science, University of Kurdistan, Sanandaj, Iran
گروه علوم زیستی، دانشکده علوم، دانشگاه کردستان، سنندج، ایران
عارف رجبی | Aref Rajabi
Department of Neurology, Kurdistan University of Medical Sciences, Sanandaj, Iran
گروه مغز و اعصاب، دانشگاه علوم پزشکی کردستان، سنندج، ایران
شمس الدین احمدی | Shamseddin Ahmadi
Department of Biological Science, Faculty of Science, University of Kurdistan, P.O. Box 416, Sanandaj, Iran
گروه علوم زیستی، دانشکده علوم، دانشگاه کردستان، سنندج، ایران
نشانی اینترنتی
http://sjku.muk.ac.ir/browse.php?a_code=A-10-5756-1&slc_lang=fa&sid=1
فایل مقاله
فایلی برای مقاله ذخیره نشده است
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده
fa
موضوعات مقاله منتشر شده
پزشکی- نورولوزی
نوع مقاله منتشر شده
مروری
برگشت به:
صفحه اول پایگاه
|
نسخه مرتبط
|
نشریه مرتبط
|
فهرست نشریات