این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
زیست فناوری، جلد ۱۲، شماره ۱، صفحات ۱۲۰-۱۳۰
عنوان فارسی کلونینگ، بیان و تخلیص دومین BRICHOS حاصل از Bri۲ و خاصیت ضد تجمعی آن
چکیده فارسی مقاله رسوب پروتئینها در اثر فرآیند تجمعدر درون یا بیرون سلول ها باعث ایجاد بسیاری از بیماری هایعصبی نظیر آلزایمر، تشنج هانتینگتون یا پارکینسون میشود. بیماری پارکینسون پس از آلزایمر دومین بیماری شایععصبی است که طی آن در اثر تجمع اجسام لوی  و تخریب نورون های دوپامین اختلالات حرکتی در بیماران به وجود می آید. پروتئین آلفا سینوکلئین  حاوی 140 اسید آمینه، اصلی ترین پروتئین شناخته شده در تجمعات اجسام لوی است. طی فرآیند تجمع، مونومرهای پروتئینی آلفا سینوکلئینبصورت الیگومر به هم متصل شده و در نهایت بصورت رشته های آمیلوئیدی در می آیند. تاکنون دارویی برای توقف یا به تاخیر انداختن پیشرفت پارکینسون وجود نداشته اما مطالعات بر مکانیسم مولکولی تشکیل آمیلوئیدها و شناسایی مهار کننده های آن در حال افزایش است. بدین منظور در این تحقیق تاثیر دمین BRICHOSحاصل از BRI2 که می تواند وظایف مختلفی از جمله خاصیت ضد تجمعی داشته باشد بر فرایند تجمع آلفا سینوکلئینبه عنوان پروتئین مدل بررسی گردید. ژن مورد نظر ابتدا بهینه و سنتز گردید و سپس توسط PCRتکثیر گردید. محصول توسط آنزیم های   Xho I و Nde1هضم آنزیمی شده و وارد وکتور بیانیpET28a گردید که به باکتری E.Coliترانسفورم شد. در آخر پپتید مورد نظر با کروماتوگرافی نیکل سفارز تخلیص شد. ژن آلفا سینوکلئین  نیزبه صورت مجزا بیان و تخلیص گردید. اثر ضد تجمعی دمینBRICHOSبر فیبریلاسیون آلفا سینوکلئین با استفاده از روش فلورسانس تیوفلاوین Tو تکنیک TEMبررسیشد.
کلیدواژه‌های فارسی مقاله آمیلوئید،بیماری های تخریب کننده اعصاب،BRICHOS،چاپرون،آلفا سینوکلئین
عنوان انگلیسی Cloning, expression and purification of the BRICHOS domain from Bri2 and its anti-amyloidogenic effects
چکیده انگلیسی مقاله Protein deposition due to the process of accumulation inside or outside cells causes many neurological diseases such as Alzheimerchr('39')s, Huntingtonchr('39')s or Parkinsonchr('39')s seizures. Parkinsonchr('39')s disease is the second most common neurological disease after Alzheimerchr('39')s, in which patients develop disorders due to the accumulation of leprosy and the destruction of dopamine neurons. Alpha-synuclein protein contains 140 amino acids, the main protein known in lewy body accumulations. During the aggregation process, alpha-synuclein protein monomers bind together as oligomers and eventually become amyloid filaments. So far, there is no drug to stop or delay the progression of Parkinsonchr('39')s, but studies on the molecular mechanism of amyloid formation and the identification of inhibitors are increasing. For this purpose, in this study, the effect of BRICHOS domain resulting from BRI2, which can have various functions, including antimicrobial properties, on the process of alpha-synuclein accumulation as a model protein was investigated.The gene was first optimized and synthesized and then multiplied by PCR. The product was digested by enzymes Xho I and Nde1 and entered the expression vector pET28 a, which was transformed into E. coli bacteria.Finally, the peptide was purified by nickel chromatography. The alpha-synuclein gene was also expressed separately and purified.The anti-cumulative effect of BRICHOS domain on alpha-synuclein fibrillation was investigated using Toflavin T fluorescence method and TEM technique.
کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله Amyloid,neurodegenerative disorders,BRICHOS domain,chaperone
نویسندگان مقاله نسرین کاردان | Nasrin Kardan
Tarbiat Modares University, Faculty of Biological Sciences, Department of Biochemistry, Tehran, Iran
دانشگاه تربیت مدرس، تهران، ایران، تهران،

بهاره دبیرمنش | Bahareh Dabirmanesh
Tarbiat Modares University, Faculty of Biological Sciences, Department of Biochemistry, Tehran, Iran
استادیار، دانشگاه تربیت مدرس، تهران، ایران، تهران،

خسرو خواجه | Khosro Khajeh
Tarbiat Modares University, Faculty of Biological Sciences, Department of Biochemistry, Tehran, Iran
استاد، دانشگاه تربیت مدرس، تهران، ایران، تهران،

نشانی اینترنتی http://biot.modares.ac.ir/browse.php?a_code=A-10-54574-3&slc_lang=fa&sid=22
فایل مقاله فایلی برای مقاله ذخیره نشده است
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده fa
موضوعات مقاله منتشر شده
نوع مقاله منتشر شده
برگشت به: صفحه اول پایگاه   |   نسخه مرتبط   |   نشریه مرتبط   |   فهرست نشریات