این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
زیست فناوری، جلد ۱۱، شماره ۳، صفحات ۲۳-۳۶
عنوان فارسی مقایسه ساختار سه ایزوآنزیم گلوکوآمیلاز به‌منظور تعیین عوامل نشان‌دهنده پایداری گرمایی پروتئین‌ها با استفاده از شبیه‌سازی دینامیک مولکولی
چکیده فارسی مقاله گلوکوآمیلاز یک آنزیم مهم اقتصادی به دلیل توانایی‌اش درهیدرولیز نشاسته و پلیمرهای بتا دی‌گلوکز است. درک عوامل مؤثر در گرمادوستی یا سرمادوستی آنزیم گلوکوآمیلاز درتولیدایزوآنزیم‌هایی با مقاومت گرمایی یا سرمایی بالا ضروری است. دراین پژوهش، اثر دما روی تغییرات ساختاری هریک از ایزوآنزیم‌های گلوکوآمیلاز معتدل دوست، گرمادوست و سرمادوست بوسیله روش شبیه‌سازی دینامیک مولکولی بررسی شد. درکل 240 نانوثانیه شبیه‌سازی برای سه ایزوآنزیم گلوکوآمیلاز در چهار دمای 300، 350، 400 و 450 کلوین انجام گرفت. تغییرات پارامترهای ساختاری در هرسه ایزوآنزیم مقایسه شد و مشخص گردید که از بین عوامل قابل محاسبه در شبیه‌سازی دینامیک مولکولی، انرژی الکتروستاتیک پروتئین با آب، انرژی واندروالسی بین پروتئین و آب، انرژی آزاد حلالیت(∆Gsolvation)، پارامترناپایداری، سطح دردسترس حلال غیرقطبی و سطح دردسترس کل بهترو دقیق‌تر می‌توانند برای پیشگویی تغییرات پایداری گرمایی یک پروتئین در اثر افزایش دما به‌وسیله شبیه‌سازی دینامیک مولکولی استفاده شوند.  
کلیدواژه‌های فارسی مقاله آنزیم گلوکوآمیلاز،معتدل دوست،گرمادوست،سرمادوست،شبیه‌سازی دینامیک مولکولی،پایداری گرمایی
عنوان انگلیسی Comparative of structure of three isozymes of Glucoamylase in order to determination demonstrator parameters thermal stability of proteins via molecular dynamics simulation
چکیده انگلیسی مقاله Glucoamylase, is an important economic enzyme due to its ability to hydrolyze starch and β-D-glucose polymers. Understanding of factors affecting the thermal stability of the glucoamylase enzyme is critical in the production of isoenzymes with high heat or cold stability.  In this study, the effect of temperature on the structure and properties of each of the isoenzymes of the mesophilic, thermophilic and psychrophilic glucoamylase were studied. For this purpose, molecular dynamics simulation was used to assess these factors and structural differences. 240 nanosecond of MD simulation was done for three isoenzymes of glucoamylase in four temperatures at 300, 350, 400 and 450 K. The variations of each of these parameters were compared for three isoenzymes, and it was found that among the computable factors in molecular dynamics simulation, electrostatic energy of protein with water, van der Waals energy between proteins and water, free energy solubility (∆Gsolvation), instability parameter, nonpolar solvent accessible surface, and total solvent accessible surface can be used to predict thermal stability of a protein during increase of temperature.  
کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله Glucoamylase enzyme,Mesophile,Thermophile,Psychrophile,Molecular dynamics simulation,Thermal stability
نویسندگان مقاله کریم مهنام | karim mahnam
Department of Biology, Faculty of Science, Shahrekord University, Shahrekord, Iran
دانشگاه شهرکرد، دانشکده علوم، گروه زیست شناسی

آذین مشرف قهفرخی | Azin Mosharf Ghahfarokhi
Department of Cell and Molecular Biology, Faculty of Chemistry, Kashan University, Kashan, Iran
گروه سلولی مولکولی، دانشکده شیمی، دانشگاه کاشان، کاشان ، ایران

حسینعلی رفیعی پور | Hosein Ali Rafieepour
Department of Cell and Molecular Biology, Faculty of Chemistry, Kashan University, Kashan, Iran
گروه سلولی و مولکولی دانشکده شیمی دانشگاه کاشان کاشان ایران

نشانی اینترنتی http://biot.modares.ac.ir/browse.php?a_code=A-10-49035-1&slc_lang=fa&sid=22
فایل مقاله فایلی برای مقاله ذخیره نشده است
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده fa
موضوعات مقاله منتشر شده
نوع مقاله منتشر شده
برگشت به: صفحه اول پایگاه   |   نسخه مرتبط   |   نشریه مرتبط   |   فهرست نشریات