این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
زیست فناوری، جلد ۱۱، شماره ۳، صفحات ۷۰-۷۶
عنوان فارسی بررسی تأثیر سالبوتامول در کاهش پلیمریزاسیون آلفا ۱-آنتی‌تریپسین
چکیده فارسی مقاله آلفا 1-آنتی‌تریپسین یک گلیکوپروتئین متشکل از 394 آمینواسید با وزن 52 کیلودالتون می‌باشد. این پروتئین به طور عمده توسط سلول‌های هپاتوسیت سنتز و به بافت‌های ریوی ترشح می‌شود و نقش اساسی در حفاظت بافت ریه در مقابل اثر نوتروفیل الاستاز دارد. از چالش‌های عمده در مواجهه با آلفا 1-آنتی‌تریپسین، ناپایداری ساختاری فرم تا خورده این پروتئین و در نتیجه تجمع آن به صورت پلیمرهای غیرفعال در بافت ریه می‌باشد. این امر فرد را مستعد ابتلا به بیماری‌های مزمن ریوی، آسم شدید و آمفیزم می‌نماید. یکی از درمان‌های رایج برای این اختلال، تزریق داخل وریدی آلفا 1-آنتی‌تریپسین می‌باشد. از طرفی، بیماران کاندید دریافت آلفا 1-آنتی‌تریپسین، دارای علائم اختلال تنفسی هستند و استفاده از بازکننده‌های برونش (سالبوتامول) خط اول درمان محسوب می‌شود. در این مطالعه تخلیص پروتئین توسط روش کروماتوگرافی تمایلی انجام و خلوص آن توسط روش ژل الکتروفورز تأیید شده است. اثر غلظت‌های مختلف سالبوتامول بر پلیمریزاسیون آلفا 1-آنتی‌تریپسین القاء شده توسط حرارت در دمای 60 درجه با روش‌های الکتروفورز ژل پلی آکریل آمید غیر دناتوره کننده، پراکندگی دینامیکی نور و دو رنگ نمایی دورانی مورد سنجش قرار گرفته است. فعالیت پروتئین توسط روش تعیین ظرفیت مهاری تریپسین بررسی شده است. نتایج نشان می‌دهند که سالبوتامول با کاهش انعطاف‌پذیری حلقه مرکزی واکنش‌گر، سبب کاهش سرعت پلیمریزاسیون و در نتیجه کاهش سرعت از دست رفتن فعالیت در پروتئین آلفا 1-آنتی‌تریپسین می‌شود. بنابراین، این افزودنی می‌تواند گزینه مناسبی برای همراهی پروتئین آلفا 1-آنتی‌تریپسین و راهکاری مناسب برای درمان بیماری‌های وابسته به پلیمریزاسیون این پروتئین باشد.
کلیدواژه‌های فارسی مقاله آلفا 1-آنتی‌تریپسین،سالبوتامول،پلیمریزاسیون،فعالیت،طیف‌سنجی دو رنگ نمایی دورانی
عنوان انگلیسی Investigation of Salbutamol effect on alpha-1 antitrypsin polymerization reduction
چکیده انگلیسی مقاله Human alpha1-antitrypsin is a glycoprotein comprised of 394 amino acids and 52 kDa molecular weight, which is mostly synthesized and secreted by hepatocytes, diffuses to interstitial lung tissues, and has an essential function to protected tissues against neutrophil elastase. One of the significant challenges in dealing with alpha-1-antitrypsin is the structural instability of the folded form of protein and, consequently, the accumulation of polymers in lung tissue. This makes patients vulnerable to chronic obstructive pulmonary disease, severe asthma, and emphysema. Intravenous augmentation therapy of alpha 1-antitrypsin is one of the most prevalent therapies. Moreover, patients who are candidates for that have respiratory symptoms, and the use of bronchodilator (Salbutamol) is the first recommended standard treatment. In this study, protein purification was performed by using high-performance affinity chromatography and, its purity was confirmed by gel electrophoresis.  The effect of different concentrations of salbutamol on heat-induced polymerization at 60 ° C was investigated by non-denaturing polyacrylamide gel electrophoresis, dynamic light scattering (DLS), and circular dichroism (CD) techniques. Protein activity was measured by trypsin inhibitor capacity (TIC) assay. The results indicated that salbutamol decreases the rate of polymerization by reducing the flexibility of the reactive center loop, thus decelerate protein activity reduction. Therefore, salbutamol can be an appropriate supplementary for alpha 1-antitrypsin and a proper option for the treatment of protein polymerization associated diseases.
کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله Alpha 1-antitrypsin,Salbutamol,Polymerization,Activity,Circular Dichroism Spectroscopy
نویسندگان مقاله سیده مریم حسینی | Seyedeh Maryam Hosseini
Department of Biophysics, Faculty of Biological Sciences, Tarbiat Modares University, Tehran, Iran
گروه بیوفیزیک، دانشکده علوم زیستی، دانشگاه تربیت مدرس

صادق حسن‌نیا | Sadegh Hasannia
Associate Professor, Biochemistry Department, Biological Sciences Faculty, Tarbiat Modares University, Tehran, Iran
دانشیار گروه بیوشیمی، دانشکده علوم زیستی، دانشگاه تربیت مدرس، تهران، ایران

بیژن رنجبر | Bijan Ranjbar
Professor, Biophysics Department, Biological Sciences Faculty, Tarbiat Modares University, Tehran, Iran
استاد گروه بیوفیزیک، دانشکده علوم زیستی، دانشگاه تربیت مدرس، تهران، ایران

نشانی اینترنتی http://biot.modares.ac.ir/browse.php?a_code=A-10-57531-1&slc_lang=fa&sid=22
فایل مقاله فایلی برای مقاله ذخیره نشده است
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده fa
موضوعات مقاله منتشر شده
نوع مقاله منتشر شده
برگشت به: صفحه اول پایگاه   |   نسخه مرتبط   |   نشریه مرتبط   |   فهرست نشریات