این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
ژنتیک نوین، جلد ۱۶، شماره ۴، صفحات ۳۲۱-۳۲۸
عنوان فارسی شناسایی و تعیین خصوصیات مولکولی دو ژن tatD DNase از سویه بومی Bacillus sp. B۲
چکیده فارسی مقاله نوکلئازها پیوندهای فسفودی‌استر را در اسیدهای نوکلئیک می‌شکنند. TatD DNase پروتئین تکاملی حفاظت شده‌ای است که در موجودات مختلف بیان می­شود، اما عملکردش به‌طور کامل شناخته نشده است. هدف این پژوهش، شناسایی ژن‌های tatD در جدایه Bacillus sp. B2 بود که قبلا از خاک شهرستان دامغان جداسازی شده است. شناسایی مولکولی این جدایه با تکثیر و توالی‌یابی 16S rRNA انجام شد. دو جفت پرایمر چندحالتی برای ژن‌هایtatD  طراحی شدند و توالی‌های تکثیر شده با BLAST بررسی شد. توالی‌های اسید‌آمینه‌ای ژن‌های tatD، با توالی شناخته شده TatD در E. coli هم‌ردیف شدند. ساختار دوم پروتئین‌های TatD و دُمین حفاظت شده در آن‌ها به‌ترتیب با ابزارهای PSIpred و CD-search پیش‌بینی شدند. توالی 16S rRNA در Bacillus sp. B2، 100% با توالی‌های B. cereus، B. thuringiensis و B. anthracis همسانی نشان داد. به‌علاوه، ژن‌های tatD1 و tatD2 تکثیر شده، بیش از 90% با توالی­های tatD DNase در گونه‌های باسیلوس همسانی داشتند. هم‌ردیفی توالی‌های TatD با توالی TatD Dnase از E. coli نشان داد که باقی‌مانده‌های متصل­شونده به یون فلزی و جایگاه فعال در آن‌ها حفاظت شده است. ساختارهای دوم توالی‌های TatD1 و TatD2 مشابه با توالی TatD Dnase در E. coli بودند و CD-Search نشان داد که هر دو پروتئین TatD به ابرخانواده هیدرولازهای وابسته به یون فلزی تعلق دارند. بر اساس این نتایج، جدایه Bacillus sp. B2 دو ژن متفاوت tatD داشت. به‌نظر می‌رسد که tatD در ژنوم تعدادی از گونه‌های باسیلوسی مضاعف شده و تکامل یافته است. شناسایی و تعیین خصوصیات TatD از موجودات مختلف برای درک نقش آن به‌عنوان یک پروتئین تکاملی حفاظت شده، ارزشمند است.
کلیدواژه‌های فارسی مقاله اپران tat، باسیلوس، دئوکسی ریبونوکلئاز، ژن 16S rRNA
عنوان انگلیسی Identification and molecular characterization of two tatD DNase genes from a native Bacillus sp. B2
چکیده انگلیسی مقاله Nucleases catalyze the cleavage of phosphodiester bonds in nucleic acids. TatD DNase is a conserved evolutionary protein expressed in various organisms, but its function has not been completely recognized. The aim of this research was to identify tatD genes in Bacillus sp. B2 isolated previously from soil in Damghan. The molecular identification of the isolate was performed by 16S rRNA amplification and sequencing. Two sets of degenerate primers were designed for tatD genes, and the amplified sequences were analyzed with BLAST. Deduced amino acid sequences of the tatD genes were aligned with the known TatD DNase from E. coli. The secondary structure of the TatD proteins and the presence of conserved domain were analyzed through PSIpred and CD-Search tools, respectively. The 16S rRNA sequence of Bacillus sp. B2 revealed 100% identity to the sequences of B. cereus, B. thuringiensis, and B. anthracis. Moreover, the amplified tatD1 and tatD2 genes showed more than 90% identity to tatD DNase of Bacillus species. The alignment of the obtained TatD sequences with TatD DNase from E. coli showed that metal ion-binding and catalytic residues were conserved among them. Secondary structures of the TatD1 and TatD2 were similar to the TatD DNase of E. coli, and CD-Search indicated that both TatD proteins belonged to metallo-dependent hydrolases superfamily. According to these results, the Bacillus sp. B2 isolate had two different tatD genes. It seems that tatD has been duplicated and evolved in the genome of some Bacillus species. Identification and characterization of TatD from various organisms is valuable for understanding its role as a conserved evolutionary protein. 
کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله tat operon, Bacillus, Deoxyribonuclease, 16S rRNA gene
نویسندگان مقاله امین خوشنویسان | Amin Khoshnevisan
Damghan Branch, Islamic Azad University
دانشگاه آزاد اسلامی واحد دامغان

پریسا فرخ | Parisa Farrokh
Damghan University
دانشگاه دامغان

نشانی اینترنتی http://mg.genetics.ir/browse.php?a_code=A-10-304-1&slc_lang=fa&sid=1
فایل مقاله فایلی برای مقاله ذخیره نشده است
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده fa
موضوعات مقاله منتشر شده ژنتیک ریزسازواره
نوع مقاله منتشر شده پژوهشی کامل
برگشت به: صفحه اول پایگاه   |   نسخه مرتبط   |   نشریه مرتبط   |   فهرست نشریات