این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
صفحه اصلی
درباره پایگاه
فهرست سامانه ها
الزامات سامانه ها
فهرست سازمانی
تماس با ما
JCR 2016
جستجوی مقالات
یکشنبه 23 آذر 1404
مجله دانشگاه علوم پزشکی مازندران
، جلد ۳۲، شماره ۲۰۹، صفحات ۱۷۵-۱۷۹
عنوان فارسی
استخراج و تخلیص لاکتوفرین از شیر شتر و بررسی فعالیت آمیلازی آن
چکیده فارسی مقاله
سابقه و هدف: لاکتوفرین در ترشحات موکوسی، شیر و کلستروم یافت میشود و دارای فعالیتهای ضدمیکروبی، جذب آهن و افزایش پاسخهای ایمنی میباشد. لاکتوفرین قابلیت تجزیه نشاسته و ATP را داراست. هدف از این مطالعه، بررسی حفظ فعالیت آنزیمی لاکتوفرین شیرشتر پس از خالص سازی توسط کروماتوگرافی تبادل یونی بود. مواد و روشها: در این تحقیق آزمایشگاهی پس از گرفتن شیر شتر، چربی و کازئین حذف و لاکتوفرین توسط کروماتوگرافی تبادل یونی با استفاده از CM-Sephadex-C-50 خالص گردید. مقادیر Km و Vmax فعالیت آمیلازی لاکتوفرین، pH و دمای بهینه واکنش مشخص شد. بدین منظور از محلول 5/0 درصد نشاسته ذرت بهعنوان سوبسترا و از آزمایش فعالیت یدی برای تعیین مقادیر مصرف نشده استفاده شد. دمای بهینه فعالیت آمیلازی توسط کروماتوگرافی کاغذی تعیین شد. یافتهها: نتایج حاصل از بررسی، حضور لاکتوفرین را در محدوده 73کیلودالتون و غلظت آن را بهطور متوسط µg/ml60 نشان داد. مقادیر Km و Vmax به ترتیب mg.ml-12 وmg.ml-1.min-1 0/2 تعیین شد. همچنین لاکتوفرین فعالیت آمیلازی گسترده ای در محدوده pH های 4 تا 7 داشت و بیش ترین فعالیت را در بpH برابر 5 دارا بود. فعالیت آمیلازی لاکتوفرین در دمای C˚40 به حداکثر مقدار خود رسید. هضم آنزیمی سبب هیدرولیز نشاسته و تبدیل آن به قندهای مالتوز و گلوکز شد. استنتاج: بر اساس یافتههای مطالعه حاضر روش کروماتوگرافی تبادل یونی میتواند سبب جداسازی لاکتوفرین با خلوص بالا گردد. فعالیت آمیلازی بالای لاکتوفرین نشان داد که ساختار پروتئینی آن پس از عبور از ستون کروماتوگرافی حفظ شده است.
کلیدواژههای فارسی مقاله
لاکتوفرین، شیر شتر، کروماتوگرافی تبادل یونی
عنوان انگلیسی
Extraction and Purification of Lactoferrin from Camel Milk and Investigation of Its Amylase Activity
چکیده انگلیسی مقاله
Background and purpose: Lactoferrin is found in mucus, milk, and colostrum secretions and has antimicrobial activities, improves iron absorption, and enhances immune responses. Lactoferrin has the ability to degrade starch. The aim of this study was to investigate the preservation of milk lactoferrin enzymatic activity after purification by ion exchange chromatography. Materials and methods: In this experimental research, fat and casein were removed from camel milk and lactoferrin was purified by ion exchange chromatography using CM-Sephadex-C-50. Km and Vmax values of lactoferrin amylase activity, pH, and optimum reaction temperature were determined. For this purpose, 0.5% solution of cornstarch was used as a substrate and iodine activity test was used to determine the unused amounts. The optimum temperature for amylase activity was determined by paper chromatography. Results: The presence of lactoferrin was seen at about 73 KD and its average concentration was 60 µg/ml. Km and Vmax values were 2mg.ml-1 and 0.2 mg.ml-1.min-1, respectively. Lactoferrin also showed extensive amylase activity in pH 4-7 and had the highest activity at pH 5. The amylase activity of lactoferrin reached its maximum at 40°C. Enzymatic digestion caused hydrolysis of starch and its conversion to maltose and glucose. Conclusion: According to the present study, ion exchange chromatography could isolate high purity lactoferrin. High amylase activity of lactoferrin showed that its protein structure was preserved after passing through the chromatographic column.
کلیدواژههای انگلیسی مقاله
lactoferrin, camel milk, ion exchange chromatography
نویسندگان مقاله
سعید زیبائی | Saeed Zibaei
Associate Professor, Razi Vaccine and Serum Research Institute, Northeast Branch, Department of Research and Development of Biological Products, Agricultural Research, Education and Extension Organization (AREEO), Mashhad, Iran
دانشیار، موسسه تحقیقات واکسن و سرم سازی رازی شعبه شمال شرق، بخش تحقیق و توسعه فرآوردههای بیولوژیک، سازمان تحقیقات، آموزش و ترویج کشاورزی، مشهد، ایران
انیس بخشانی | Anis Bakhshani
MSc in Cellular and Molecular Biology, Razi University of Kermanshah, Kermanshah, Iran
کارشناسی ارشد بیولوژی سلولی مولکولی، دانشگاه رازی کرمانشاه، کرمانشاه، ایران
علی بید مشکی پور | Ali Bidmeshkipour
Associate Professor, Department of Biology, Faculty of Science, Razi University of Kermanshah, Kermanshah, Iran
دانشیار، گروه زیست شناسی، دانشکده علوم پایه، دانشگاه رازی کرمانشاه، کرمانشاه، ایران
نشانی اینترنتی
http://jmums.mazums.ac.ir/browse.php?a_code=A-10-14952-1&slc_lang=fa&sid=1
فایل مقاله
فایلی برای مقاله ذخیره نشده است
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده
fa
موضوعات مقاله منتشر شده
بیوتکنولوژی
نوع مقاله منتشر شده
گزارش کوتاه
برگشت به:
صفحه اول پایگاه
|
نسخه مرتبط
|
نشریه مرتبط
|
فهرست نشریات