این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
زیست فناوری، جلد ۱۳، شماره ۲، صفحات ۰-۰
عنوان فارسی بررسی اثر متقابل نانوذرات نیمه هادی کادمیوم تلوراید بر لیزوزیم سفیده تخم مرغ با استفاده از روش های طیف سنجی و سینتیک آنزیمی
چکیده فارسی مقاله در این مقاله، تعامل بین لیزوزیم و نانوذرات کادمیوم تلوراید با استفاده از طیف سنجی UV-Vis، فلورسانس، پایداری حرارتی، سینتیک و روش های اسپکتروسکوپی دورنگ نمایی دورانی (CD) در 25/7 pH مورد بررسی قرار گرفت. ثابت شد که خاموشی فلورسانس لیزوزیم توسط نانوذرات کادمیوم تلوراید به طور عمده نتیجه تشکیل کمپلکس نانوذرات کادمیوم تلوراید -لیزوزیم بود. توسط نتایج خاموشی فلورسانس، ثابت خاموشی استرن ولمر(KSV)، ثابت اتصال (Ka)  و جایگاه های اتصال(n)  محاسبه شد. در 25/7 pH سطح ثابت اتصال برطبق نتایج فلورسانس برابر103×33/2 بود. پیوند هیدروژن و نیروی وان در والس در فرایند اتصال دخیل است. بلو شیفت طیف جذبی فلورسانس پروتئین پس از افزودن نانوذرات کادمیوم تلوراید نشان می دهد که ریز محیط در اطراف بقایای تریپتوفان توسط نانوذرات کادمیوم تلوراید آشفته شده است.اثر نانوذرات کادمیوم تلوراید بر روی صورت بندی لیزوزیم با استفاده از طیف های UV-VIS و طیف های CD مورد تجزیه و تحلیل قرار گرفته است که شواهدی را ارائه می دهد که ساختار ثانویه لیزوزیم با میانکش نانوذرات کادمیوم تلوراید با لیزوزیم تغییر کرده است.
کلیدواژه‌های فارسی مقاله لیزوزیم،کادمیوم تلوراید،خاموشی فلوئورسانس،پایداری حرارتی،فعالیت
عنوان انگلیسی Interaction of cadmium telluride semiconductor nanoparticles on egg white lysozyme using spectroscopic methods and enzymatic kinetics
چکیده انگلیسی مقاله In this article, the interaction between lysozyme and CdTe nanoparticles was investigated by UV-Vis spectroscopy, fluorescence, thermal stability, kinetics, and circular dichroism (CD) spectroscopic methods at pH 7.25. It was proved that the fluorescence quenching of lysozyme by CdTe NPs was mainly a result of the formation of the CdTe–lysozyme complex. By the fluorescence quenching results, the Stern–Volmer quenching constant (KSV), binding constant (Ka), and binding sites (n) were calculated. Under pH 7.25 conditions, the level of binding constant is determined to be 2.33×103 from fluorescence data. The hydrogen bond or van der Waals force is involved in the binding process. The blue shift of the fluorescence spectral peak of protein after the addition of CdTe nanoparticles reveals that the microenvironments around tryptophan residues are disturbed by CdTe nanoparticles. The effect of CdTe NPs on the conformation of lysozyme has been analyzed by means of UV-Vis spectra and CD spectra, which provided evidence that the secondary structure of lysozyme has been changed by the interaction of CdTe NPs with lysozyme.
کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله Lysozyme,cadmium telluride,Fluorescence quenching,Thermal stability,Activity
نویسندگان مقاله صادق فرهادیان | Sadegh Farhadian
Assistant Professor, Department of Biology, Faculty of Science, Shahrekord University, Shahrekord
استادیار گروه زیست شناسی دانشکده علوم دانشگاه شهرکرد

لیدا مومنی | Lida Momeni
Assistant Professor, Department of Biology, Faculty of Science, Payam Noor University
استادیار گروه زیست شناسی، دانشکده علوم ،دانشگاه پیام نور

بهزاد شارقی | Behzad Shareghi
Professor, Department of Biology, Faculty of Science, Shahrekord University, Shahrekord
استاد تمام گروه زیست شناسی، دانشکده علوم، دانشگاه شهرکرد

نشانی اینترنتی http://biot.modares.ac.ir/browse.php?a_code=A-10-61411-1&slc_lang=fa&sid=22
فایل مقاله فایلی برای مقاله ذخیره نشده است
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده fa
موضوعات مقاله منتشر شده
نوع مقاله منتشر شده
برگشت به: صفحه اول پایگاه   |   نسخه مرتبط   |   نشریه مرتبط   |   فهرست نشریات