این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
مجله دانشگاه علوم پزشکی سبزوار، جلد ۲۲، شماره ۱، صفحات ۴۵-۵۶
عنوان فارسی جداسازی و شناسایی یک پپتید جدید آنتی‌اکسیدانتی از بتاکازئین شیر شتر با پپسین و پانکراتین
چکیده فارسی مقاله زمینه و هدف: از آنجاکه آنتی‌اکسیدانت‌های سنتزی، دارای اثرات جانبی است، لذا استخراج آنتی‌اکسیدانت‌ها از منابع طبیعی فاقد اثرات جانبی مورد نیاز است. هدف از این تحقیق، شناسایی پپتید حاصل از هیدرولیز آنزیمی β-کازئین شیر شتر با پپسین و پانکراتین است. مواد و روش‌ها: هیدرولیز آنزیمی پروتئین β-کازئین شیر شتر با استفاده از آنزیم‌های پپسین و پانکراتین انجام‌شد. سپس فرکشن‌ها بااستفاده از RP-HPLCجداشدند و توالی پپتید با استفاده از اسپکتروفتومتری MALD-TOFشناسایی‌شد. فعالیت آنتی‏اکسیدانتی پپتید جداشده با روش‌های جذب رادیکال‌های DPPH، ABTS، هیدروکسیل و سوپراکسید و مهار اکسیداسیون لینولئیک اسید سنجش‌شد. یافته‌ها: نتایج تعیین توالی نشان‌داد که پپتید خالص‌شده با نام RQ-8 دارای توالی RGLHPVPQ و وزن ملکولی41/903 دالتون است. این پپتید اکسیداسیون لینولئیک اسید را، مهار و به‌عنوان جذب‌کننده‌ی رادیکال 1،1- دیفنیل-2- پیکریل ـ هیدرازیل (DPPH)(IC50 = 0.046 mg/ml) و2،2-آزینو بیس(3-اتیل بنزوتیازولین 6- سلفونیک اسید)(ABTS)(IC50 = 0.085 mg/ ml)، سوپراکسید(O2º−)(IC50= 0.156 mg/ml)، و هیدروکسیل (OHº−) (IC50 = 0.021 mg/ml) عمل‌کرده است. علاوه برآن، سنجش‌های فعالیت سلولی نشان‌داد که این پپتید RQ-8شناسایی‌شده، هیچ سمیّتی بر روی سلول‌های سرطانی ریهA549 ندارد. نتیجه‌گیری: این نتایج نشان‌داد که پپتید RQ-8جداشده از پروتئین کازئین شیر شتر، دارای فعالیت آنتی‌اکسیدانتی است.
کلیدواژه‌های فارسی مقاله شیر شتر، پپتید، فعالیت آنتی اکسیدانت،
عنوان انگلیسی Isolation and identification of a new antioxidant peptide from casein camelmilk using pepsin and pancreatin
چکیده انگلیسی مقاله Background & objective: Due to the side effects of synthetic antioxidants, bioactive agents derived from natural sources are of great importance. The purpose of this study was to identify and characterize an antioxidant peptide derived from enzymatic hydrolysis of β-casein in camel milk, using pepsin and pancreatin. Materials and Methods: Enzymatic hydrolysis of camel milk had accomplished using pepsin and pancreatin. The hydrolysate was fractioned using RP-HPLC and the peptide of interest was identified with MALD-TOF/TOF technique. Antioxidant activity of isolated peptide was measured by the use of radical scavenging DPPH, ABTS, hydroxyl and superoxide and inhibition of linoleic acid oxidation. Results: The results of sequencing showed that a purified peptide, called RQ-8, has the sequence of RGLHPVPQ with molecular weight of 903.41 Da. This peptide inhibited oxidation of linoleic acid and also had scavenging activity against 1,1-diphenyl-2-picrylhydrazyl (DPPH) (IC50=0.046 mg/ml), 2,2'-azinobis (3-ethylbenzothiazo-line-6-sulfonic acid) diammonium salt (ABTS) (IC50 = 0.085 mg/ml), superoxide (O2·-) (IC50 = 0.156 mg/ml) and hydroxyl (OH ·-) (IC50 = 0.021 mg/ml) radicals. In addition, cellular activity assays showed that the RQ-8 peptide had no toxicity on A549 lung cancer cell line. Conclusion: Results indicated that the peptide RQ-8 isolated from camel milk β-casein protein has a strong antioxidant activity.
کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله Camel milk, peptide, Antioxidant activity
نویسندگان مقاله مسعود همایونی تبریزی | homayouni tabrizi


احمد آسوده |


هدا شبستریان | شبستریان


نشانی اینترنتی http://jsums.medsab.ac.ir/article_536_ada8ca1cae584c3b64597807cb55c031.pdf
فایل مقاله اشکال در دسترسی به فایل - ./files/site1/rds_journals/355/article-355-270145.pdf
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده fa
موضوعات مقاله منتشر شده
نوع مقاله منتشر شده
برگشت به: صفحه اول پایگاه   |   نسخه مرتبط   |   نشریه مرتبط   |   فهرست نشریات