این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
فیض، جلد ۲۸، شماره ۱، صفحات ۰-۰

عنوان فارسی ارزیابی فعالیت ضد باکتریایی پروتئین نوترکیب Oncorhyncin II بر باکتری اسینتوباکتر بومانی(ATCC۱۹۶۰۶) در شرایط آزمایشگاهی
چکیده فارسی مقاله
زمینه و هدف : اسینتوباکتر بومانی مقاوم به چند دارو(MDR)  یکی از شایع ترین پاتوژن های بیمارستانی است. پپتیدهای ضد میکروبی (AMPs) به عنوان جایگزین های ضد میکروبی مشتق شده طبیعی برای آنتی بیوتیک ها در درمان پاتوژن های MDR معرفی شده اند. لذا،این مطالعه به منظور ارزیابی فعالیت ضد باکتریایی پروتئین نوترکیب Oncorhyncin II علیه اسینتوباکتر بومانی (ATCC19606) در شرایط آزمایشگاهی طراحی شد.
مواد و روش‌ها‌: برای بیان پروتئین نوترکیب Oncorhyncin II ،سازه ژنی Oncorhyncin II - pET32a به میزبان بیانی اشرشیا کلی BL21(DE3)  منتقل شد. مراحل خالص سازی با استفاده از کروماتوگرافی تمایلی نیکل( (Ni-NTA بهینه سازی شد و اثر بخشی پپتید با تعیین حداقل غلظت مهارکنندگی (MIC)، سنتیک باکتری کشی و سنتیک رشد علیه اسینتوباکتر بومانی (ATCC19606)ارزیابی شد.
یافته ها : پروتئین نوترکیب  Oncorhyncin II با موفقیت در E. coli BL21 (DE3) بیان شد.پروتئین مذکور با خلوص بیش  از 70 درصد خالص سازی شد. سنجش MIC عملکرد ضد باکتریایی موثر Oncorhyncin II را  علیه اسینتوباکتر بومانی درغلظت μg/ml 87 /95 تایید کرد. Oncorhyncin IIدرغلظت 2 ×MIC منجر به کاهش سریع تعداد سلولهای زنده و کاهش کدورت تلقیح باکتریایی در مطالعات سنتیک باکتری کشی وسنتیک رشد شد.
نتیجه گیری : Oncorhyncin II نوترکیب تولید شده عملکرد ضد باکتریایی موثری را علیه اسینتوباکتر بومانی نشان داد. بنابراین، نتایج امیدبخش حاصل از این مطالعه ممکن است جهت توسعه و تولید داروهای ضد میکروبی جدید در درمان عفونت های ناشی از اسینتوباکتر بومانی استفاده شود.
کلیدواژه‌های فارسی مقاله پپتید های ضد میکروبی ، پروتئین های نوترکیب،اسینتوباکتر بومانی

عنوان انگلیسی Assessment of the Antibacterial Activity of the Recombinant Protein Oncorhyncin II on Acinetobacter baumannii (ATCC19606) under In Vitro Conditions
چکیده انگلیسی مقاله Abstract
Background and Aim: Multidrug-resistant Acinetobacter baumannii(MDR) is one of the most common nosocomial pathogens. Antimicrobial peptides (AMPs) have been introduced as promising naturally-derived antimicrobial alternatives to antibiotics in the treatment of MDR pathogens. Therefore,this study was designed to assess  the antimicrobial activity of the recombinant protein Oncorhyncin II on A.baumannii (ATCC19606) in  vitro conditions.
Materials and Methods: To express the recombinant protein Oncorhyncin II, gene construct of pET32a- Oncorhyncin II was transferred to the expression host Escherichia coli BL21(DE3). The purification steps were optimized by nickel affinity chromatography (Ni-NTA) and the peptide function was evaluated by determining the minimum inhibitory concentration (MIC), bactericidal and growth kinetics studies against A. baumannii (ATCC19606).
Results :The recombinant protein oncorhyncin II were successfully produced in E. coli BL21 cells. The protein was purified with a purity of more than 70%.The MIC assay confirmed the effective antibacterial performances of  Oncorhyncin II against A. baumannii at 95.87μg/ml . Oncorhyncin II at 2 × MIC  resulted in a rapid drop in the number of viable cells and decrease the bacterial inoculum turbidity of A. baumannii in the time-kill and growth kinetic findings studies.
Conclusion :The produced recombinant Oncorhyncin II showed effective antimicrobial function against A. baumannii. Therefore, the promising results of this study may be used for the development and production of new antimicrobial drugs in the treatment of A. baumannii infections.
 
کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله Antimicrobial Peptides, Recombinant Proteins, Acinetobacter baumannii

نویسندگان مقاله مژده صفری | mozhdeh safari
Department of Microbiology, Faculty of Basic Sciences, Islamic Azad University, Tehran North Branch, Tehran, Iran
گروه میکروبیولوژی، دانشکده علوم پایه، دانشگاه آزاد اسلامی، واحد تهران شمال، تهران، ایران

رباب رفیعی طباطبایی | Robab Rafiei Tabatabaei
Department of Microbiology, Faculty of Basic Sciences, Islamic Azad University, Tehran North Branch, Tehran, Iran
گروه میکروبیولوژی، دانشکده علوم پایه، دانشگاه آزاد اسلامی، واحد تهران شمال، تهران، ایران

حمید ابطحی | hamid abtahi
Molecular and Medical Research Center, Arak University of Medical Sciences, Arak, Iran
مرکز تحقیقات مولکولی و پزشکی، دانشگاه علوم پزشکی اراک، اراک، ایران

شهره فهیمی راد | Shohreh Fahimirad
Molecular and Medical Research Center, Arak University of Medical Sciences, Arak, Iran
مرکز تحقیقات مولکولی و پزشکی، دانشگاه علوم پزشکی اراک، اراک، ایران

عباس علیمرادیان | Abbas Alimoradian
Department of Pharmacology, School of Medicine, Arak University of Medical Sciences, Arak, Iran
گروه فارماکولوژی، دانشکده پزشکی، دانشگاه علوم پزشکی اراک، اراک، ایران


نشانی اینترنتی http://feyz.kaums.ac.ir/browse.php?a_code=A-10-117-1&slc_lang=fa&sid=1
فایل مقاله فایلی برای مقاله ذخیره نشده است
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده fa
موضوعات مقاله منتشر شده عمومی
نوع مقاله منتشر شده پژوهشی
برگشت به: صفحه اول پایگاه   |   نسخه مرتبط   |   نشریه مرتبط   |   فهرست نشریات