این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
صفحه اصلی
درباره پایگاه
فهرست سامانه ها
الزامات سامانه ها
فهرست سازمانی
تماس با ما
JCR 2016
جستجوی مقالات
شنبه 6 دی 1404
تحقیقات دامپزشکی
، جلد ۶۴، شماره ۱، صفحات ۰-۰
عنوان فارسی
بررسی مقایسهای تأثیر آنزیم فیسین بر حلالیت و الگوی الکتروفورتیک پروتئینهای گوشت گاو و گوسفند
چکیده فارسی مقاله
چکیده برای بهبود کیفیت تکنولوژیک گوشت از روشهای مختلفی استفاده میشود. یکی از این روشها افزودن آنزیمهای پروتئولیتیک به گوشت و ترد کردن آن و در نتیجه افزایش حلالیت پروتئینهای آن میباشد. هدف از انجام این تحقیق بررسی تأثیر مقادیر مختلف آنزیم فیسین بر حلالیت پروتئینهای گوشت گاو و گوسفند و تعیین بهترین شرایط برای حل کردن آنها بود. آنزیم فیسین از شیره انجیر با روش کروماتوگرافی تعویض کاتیونی به صورت نسبی خالص سازی شد. نمونههای گوشت گاو و گوسفند تحت تأثیر مقادیر مختلف شیره انجیر و آنزیم فیسین خالص سازی شده و شرایط مختلفی از نظر نوع بافر و مدت زمان اثر آنزیم قرار گرفتند و تاثیر آنزیم با اندازه گیری ضریب حلالیت پروتئین با روش ماکروکلدال و تهیه الگوی الکتروفورتیک پروتئینهای محلول مشخص گردید. با افزایش آنزیم و زمان اثر آن، میزان شاخص حلالیت پروتئینهای گوشت گاو و گوسفند افزایش یافت(001/0p<.) الگوی الکتروفورتیک پروتئینهای محلول نشان داد که با افزایش مقدار واحد آنزیم اکثر باندهای پروتئینی محو شده یا کاهش ضخامت پیدا کرده اند. این تحقیق نشان داد که شیره انجیر بدون خالص سازی آنزیم از آن قابل استفاده بوده و اثر تردکنندگی قابل توجهی بر گوشت گاو و گوسفند دارد. تأثیر آنزیم بر حلالیت پروتئینهای گوشت گوسفند بیشتر از گوشت گاو بود. مقدار و مدت زمان اثر آنزیم تاثیر قابل توجهی در تجزیه پروتئینهای گوشت داشته و موجب افزایش حلالیت آنها میشود و این حلالیت در محیط حاوی کلرید سدیم افزایش مییابد. در صورتی که از مقدار یا مدت زمان اثر بیش از حد آنزیم استفاده شود پروتئینها به پپتیدهای کوچک ترشکسته شده و بر اثرات تکنولوژیک آنها در محصولات گوشتی تاثیر سوء دارد. واژههای کلیدی: فیسین، پروتئینهای گوشت،الکتروفورز،شاخص حلالیت نیتروژن .
کلیدواژههای فارسی مقاله
فیسین، پروتئینهای گوشت، الکتروفورز، شاخص حلالیت نیتروژن .،
عنوان انگلیسی
COMPARATIVE STUDIES ON THE EFFECT OF THE ENZYME FICIN ON THE SOLUBILITY AND ELECTROPHORETIC PATTERN OF OVINE AND BOVINE MEAT PROTEINS
چکیده انگلیسی مقاله
Abstract: Different techniques have been employed to improve the technological properties of meat. One of the most important techniques is adding proteolytic enzymes which could simultaneously increase the tenderization and solubility of meat proteins. The purpose of this investigation was to study the effect of different levels of the enzyme ficin on ovine and bovine meat and to determine the best condition for solubilization of meat proteins. Ficin was partially purified from figs tree latex by cationic exchange chromatography. Meat samples were treated wilh different activities of ficin and the effect ofenzyme was followed by measuring nitrogen solubility index (NSI) and electrophoresis. NSI was determined by homogenization of ficin-treated meat in the presence of buffers, centrifugation and nitrogen determination of the supernatant by kjeldal. The solubility of meat proteins increases with increase in the activity of added ficin and with increase in the incubation time (p< 0.001). Presence of salt significantly increased the solubility of meat proteins up to 65% (p< 0.01). The SDS-PAGE pattern of soluble proteins showed the molecular weight of proteins was in the range of 15-105 KDa and was similar in ovine and bovine meat. Also by increasing the unit activity of enzyme form 0.8 to 2.6 units. most protein bands were disappeared or decreased in intensity. These results indicated that the velry high activity of ficin results in disruption of the structure of myofibrillar proteins and excessive break down of these proteins to smaller peptides which either precipitate or can not be detected by electrophoresis. Key words: Ficin, meat proteins, electrophoresis, nitrogen solubility index.
کلیدواژههای انگلیسی مقاله
نویسندگان مقاله
سید شهرام شکرفروش | seyed shahram
محمود امین لاری | mahmood amin
نازنین صباغ |
نشانی اینترنتی
http://jvr.ut.ac.ir/article_28405_625bea6d4fd5c4ed8ad799eec86cbd78.pdf
فایل مقاله
اشکال در دسترسی به فایل - ./files/site1/rds_journals/699/article-699-311490.pdf
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده
fa
موضوعات مقاله منتشر شده
نوع مقاله منتشر شده
برگشت به:
صفحه اول پایگاه
|
نسخه مرتبط
|
نشریه مرتبط
|
فهرست نشریات