این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
مجله دانشگاه علوم پزشکی مازندران، جلد ۲۶، شماره ۱۴۵، صفحات ۷۰-۸۲
عنوان فارسی تجزیه و تحلیل فیلوژنتیکی و آنالیز In Silico پروتئین اینترفرون بتا ۱ بی
چکیده فارسی مقاله سابقه و هدف: پروتئین اینترفرون بتا 1 بی، جهت درمان بهبود دهنده‏ بیماری MS و کاهش تعداد حملات در بیماران استفاده می‏گردد. روابط فیلوژنتیکی و آنالیز بیوانفورماتیکی پروتئین اینترفرون بتا 1 بی به صورت In Silico با هدف پیش‌بینی پتانسیل ساختاری‏اش توسط سرورها و ابزارهای بیوانفورماتیکی معتبر مورد پیش بینی قرار گرفت. مواد و روش‌ها: ویژگی‏های فیزیولوژیکی و فیزیکوشیمیایی پروتئین اینترفرون بتا 1 بی نیز توسط سرور‏های ProtScale و ProtParam مورد بررسی قرار گرفت. ساختار سه بعدی پروتئین اینترفرون بتا 1 بی با استفاده از سرور Swiss-Model و اثرات متقابل آن با پروتئین‏های دیگر توسط پلت فرم STRING بررسی شد. یافته‌ها: نتایج تجزیه و تحلیل درخت تکاملی نشان دادند که پروتئین اینترفرون بتای انسانی بیشترین قرابت را از لحاظ ساختار اسیدآمینه ای به میزان 96 درصد به خفاش آبی دارد. نتایج بررسی In Silico ساختار پروتئین اینترفرون بتا 1 بی، حاکی از وجود توالی راهنما و عدم وجود منطقه تراغشایی در این پروتئین بود. نتایج پیش بینی تغییرات پس از ترجمه نشان دادند که در مناطقی از این پروتئین امکان استیلاسیون و فسفریلاسیون محتمل می‏باشد. نتایج تجزیه و تحلیل شبکه پروتئینی نشان داد که بیش‌ترین تقابل بین پروتئین اینترفرون بتا 1 بی و پروتئین گیرنده اینترفرون 1 و فاکتور تنظیمی 3 اینترفرون وجود دارد. استنتاج: به طور کلی نتایج نشان دادند که پروتئین اینترفرون بتا 1 بی، پروتئینی با نقش تنظیمی موثر اما ناپایدار در شرایط آزمایشگاهی است. آنالیزهای بیوانفورماتیکی انجام شده روی پروتئین اینترفرون بتا 1 بی‌زمینه را برای مطالعات عملکردی آینده فراهم می‌کند.
کلیدواژه‌های فارسی مقاله
عنوان انگلیسی Phylogenetic and In Silico Analysis of Interferon Beta-1b Protein
چکیده انگلیسی مقاله Background and purpose: Interferon beta-1b recombinant protein is used for reducing the relapse rate and treatment in patients with Multiple sclerosis (MS). In this study, phylogenetic and in silico analysis of interferon beta-1b were conducted by servers and bioinformatics tools to predict its structural potential. Materials and methods: Physiological and physico-chemical characteristics of interferon beta-1b protein were evaluated by ProtScale and ProtParam servers, respectively. The 3D structure of the interferon beta-1b protein and its interaction with other proteins were studied using Swiss-Model server and the STRING platform, respectively. Results: The results of the phylogenetic analysis showed that the human interferon beta protein is closest to Daubenton's bat in the amino acid structure by 96%. The in silico analysis of interferon beta 1b protein implied the existence of signal peptide and lack of the transmembrane domain. The results of post-translational modification predictions showed that protein acetylation and phosphorylation may occur in some regions of interferon beta-1b protein. The analysis of the protein networking of interferon beta-1b revealed more interactions between this protein and interferon receptor 1 (IFNAR1) and interferon regulatory factor 3 (IRF3). Conclusion: In Silico analysis showed that interferon beta-1b, is a protein with effective regulatory role but unstable in vitro. This bioinformatic analysis of interferon beta-1b protein can provide the groundwork for practical tests and future functional studies.
کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله
نویسندگان مقاله ضیایالدین میرحسینی | ziaeddin mirhoseini
professor, department of animal science, faculty of agriculture, university of guilan, rasht, guilan, iran
استاد، گروه علوم دامی، دانشکده کشاورزی، دانشگاه گیلان، رشت، ایران
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه گیلان (Guilan university)

زهرا پزشکیان | zahra pezeshkian
phd student in molecular genetics, faculty of agriculture, university of guilan, rasht, guilan, iran
دانشجوی دکتری تخصصی ژنتیک مولکولی، دانشکده کشاورزی، دانشگاه گیلان، رشت، ایران
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه گیلان (Guilan university)

شاهرخ قوتی | shahrokh ghovvati
assistant professor, department of biotechnology, faculty of agriculture, university of guilan, rasht, guilan, iran
رشت کیلومتر 5 بزرگراه خلیج فارس، دانشگاه گیلان
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه گیلان (Guilan university)

نشانی اینترنتی http://jmums.mazums.ac.ir/browse.php?a_code=A-10-5029-408&slc_lang=fa&sid=fa
فایل مقاله اشکال در دسترسی به فایل - ./files/site1/rds_journals/119/article-119-330103.pdf
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده fa
موضوعات مقاله منتشر شده
نوع مقاله منتشر شده پژوهشی-کامل
برگشت به: صفحه اول پایگاه   |   نسخه مرتبط   |   نشریه مرتبط   |   فهرست نشریات