این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
زیست فناوری، جلد ۱۱، شماره ۲، صفحات ۱۵۵-۱۶۶
عنوان فارسی مطالعه ساختار⸲ الیگومریزاسیون و فعالیت چاپرونی αB-کریستالین نوترکیب انسانی در حضور یون‌های مس و آنتی اکسیدان گلوتاتیون
چکیده فارسی مقاله غلظت یون مس در لنز بیماران دیابتی، لنز افراد مسن و لنز بیماران مبتلا به آب­مروارید به میزان چشمگیری افزایش می­یابد. اسید آسکوربیک که غلظت بالایی در لنز چشم دارد، در حضور یون­های مس اکسید می­شود و همزمان با این فرایند اکسایشی رادیکال آزاد در محیط تولید می­گردد. محصولات اکسایشی اسید اسکوربیک به همراه قندهای احیا کننده با پروتئین­های لنز برای ایجاد ترکیبات سمی که در کدورت لنز و بروز بیماری آب مروارید نقش مهمی دارند، واکنش می­دهند.  از طرفی مولکول تیولی گلوتاتیون که یکی از اجزای اصلی سیستم  دفاع آنتی­اکسیدانی لنز است با یون مس کمپلکس ایجاد کرده و به این ترتیب مانع از تولید گونه­های فعال اکسیژنی می­گردد.
در این پژوهش ساختار و عملکرد پروتئین آلفا-Bکریستالین نوترکیب انسانی در حضور یون­های مس و گلوتاتیون به روش­های مختلف اسپکتروسکوپی مطالعه شد. نتایج نشان داد که مس ضمن اتصال به آلفا-Bکریستالین تغییرات مهمی در ساختار آن ایجاد کرده که به افزایش شعاع هیدرودینامیکی و افزایش فعالیت چاپرونی آن می­انجامد. بر اساس نتایج این پژوهش تغییرات ساختاری و عملکردی که بوسیله یون­های مس در آلفا-Bکریستالین القا می­شود به میزان قابل­ توجهی در حضور گلوتاتیون جلوگیری می­شود. بنابراین گلوتاتیون با اتصال به یون مس از اثرات تخریبی آن جلوگیری می­نماید. از اینرو نتایج مطالعه حاضر علاوه بر فعالیت آنتی­اکسیدانی، نقش حفاظتی جدیدی را برای گلوتاتیون معرفی نموده که این وظیفه در لنزهای با غلظت بالای مس از اهمیت ویژه­ای برخوردار است.
کلیدواژه‌های فارسی مقاله آلفا-B کریستالین،فعالیت چاپرونی،یون مس،گلوتاتیون،اسید آسکوربیک،
عنوان انگلیسی Analyzing Structure, Chaperone Activity and Aggregation of Human αB-Crystallin in the Presence of Copper Ions and Glutathione
چکیده انگلیسی مقاله α-crystallin is a member of small heat shock protein family (sHSP) which shows both structural and chaperone functions. This protein plays important role in eye lens transparency and indicates protective function in the other tissues. The lenticular levels of copper ions significantly enhance in diabetic patients, aged and cataractous lenses. In eye lenses, the free copper ions induce ascorbic acid auto-oxidation, leading to formation of dehydroascorbic acid and other oxidative products as well as reactive oxygen species. The oxidized forms of ascorbic acid along with the reducing sugars enter into pathological reactions with the eye lens proteins, forming toxic advanced glycation end-products (AGEs). As one of the main components of eye lens antioxidant defense mechanism, glutathione could scavenge the copper ions, inhibiting the formation of reactive oxygen species in eye lenses.
In the current study, the structural and functional properties of human αB-crystallin were assessed using different spectroscopic methods. In the presence of copper ions, αB-crystallin exhibited important alterations in both structure and chaperone activity which upturned in the presence of glutathione. Moreover, incubation of human αB-crystallin with copper resulted in significant increase in the protein oligomeric size distribution which largely prevented upon simultaneous incubation with glutathione.
Overall, glutathione may scavenge free copper ions in the lenticular tissue, inhibiting their damaging effects on crystallin proteins and other redox-sensitive molecular targets such as ascorbic acid. Our results may introduce a new protective role for glutathione which is highly important in diabetic and aged lenses showing increased levels of copper ions.  
کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله آلفا-B کریستالین,فعالیت چاپرونی,یون مس,گلوتاتیون,اسید آسکوربیک
نویسندگان مقاله نوشین گرجی زاده |
آزمایشگاه شیمی پروتئین، بخش زیست شناسی، دانشگاه شیراز، شیراز، ایران

محمدباقر شاهسونی |
آزمایشگاه شیمی پروتئین، بخش زیست شناسی، دانشگاه شیراز، شیراز، ایران

فائزه موسوی موحدی |
مرکز تحقیقات بیوشیمی-بیوفیزیک⸲ دانشگاه تهران⸲ تهران⸲ ایران

رضا یوسفی |
آزمایشگاه شیمی پروتئین، بخش زیست شناسی، دانشگاه شیراز، شیراز، ایران

نشانی اینترنتی https://biot.modares.ac.ir/article_22563_3377566632222f1b8f2b6b8a83c4664c.pdf
فایل مقاله فایلی برای مقاله ذخیره نشده است
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده fa
موضوعات مقاله منتشر شده
نوع مقاله منتشر شده
برگشت به: صفحه اول پایگاه   |   نسخه مرتبط   |   نشریه مرتبط   |   فهرست نشریات