این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
زیست فناوری، جلد ۱۰، شماره ۳، صفحات ۴۳۳-۴۴۰
عنوان فارسی نقش اسیدآمینه‌های هیدروفوب در تشخیص ساختار طبیعی پروتئین
چکیده فارسی مقاله اهداف: پیش‌بینی ساختار سوم پروتئین‌ها از توالی اسیدآمینه‌ها یکی از مسایل مهم در بیوانفورماتیک ساختاری است. پروتئین‌ها ساختار طبیعی خود را از میان آرایش‌های متعدد فضایی در کسری از ثانیه انتخاب می‌کنند. پارادوکس لوینتال بیان می‌کند جست‌وجوی تصادفی در میان فضای تمام آرایش‌های فضایی ممکن امکان‌پذیر نیست و باید مکانیزمی برای آن وجود داشته باشد.الفبای کمتر از 20 اسیدآمینه در ساختار پروتئین می‌تواند پیچیدگی مساله تاخوردگی پروتئین را تا حدودی کاهش دهد. عموماً فرض می‌شود که ساختار طبیعی در مینیمم انرژی خود شکل می‌‎گیرد. بنابراین نیاز به یک تابع انرژی مناسب برای ارزیابی ساختار ضروری است.
مواد و روش‌ها: توابع پتانسیل دانش- پایه یکی از انواع توابع انرژی است که از داده‌های ساختار پروتئین‌های شناخته‌شده به دست می‌آید. در این مطالعه یک تابع انرژی دانش- پایه ارایه می‌کنیم و تاثیر اسیدآمینه‌های آلانین، لوسین، ایزولوسین، والین و فنیل‌آلانین در تشخیص ساختار طبیعی را بررسی می‌کنیم. در مدل کاهش‌یافته تنها انرژی بین اسیدآمینه‌های مذکور را در نظر می‌گیریم.
یافته‌ها: مدل کاهش‌یافته را با چهار معیار ارزیابی کردیم. نتایج نشان می‌دهد که تفاوت معنی‌داری بین نتایج مدل 20- اسیدآمینه و مدل کاهش‌یافته وجود ندارد.
نتیجه‌گیری: این مدل نشان می‌دهد که توان تابع انرژی به‌دست‌آمده حاصل قدرت انرژی میان این پنج اسیدآمینه است و بنابراین برای افزایش قدرت توابع پتانسیل نیازمند نگرش جدیدی هستیم که بتوانیم به نحو موثرتری از اندرکنش تمام اسیدآمینه‌ها در ساختار بهره ببریم.
کلیدواژه‌های فارسی مقاله ساختار سوم پروتئین،اندرکنش هیدروفوبیک و هیدروفیلیک،تاخوردگی پروتئین،انرژی اتمی،
عنوان انگلیسی Impact of Hydrophobic Amino Acids in Protein Fold Recognition
چکیده انگلیسی مقاله Aims: Prediction of three-dimensional structure from a sequence of amino acids is one of the important problems in structural bioinformatics. Proteins select a special structure among many possible conformations in order of seconds. Levinthal paradox expresses that random searches could not be an effective way to form a native structure and a principal mechanism should be available. Reduced alphabet fewer than 20 have been interested in protein structure because it could sufficiently simplify the protein folding problem. It is generally assumed that the native structure form in the lowest free energy among all conformational states. Therefore, it is needed to design a trustworthy potential function that could discriminate protein fold from incorrect ones.
Materials and Methods: Knowledge-based potential functions are one type of energy functions derived from a database of known protein structures. In this study, we introduce a knowledge-based potential and assess the power of five amino acids ALA, LEU, ILE, VAL, and PHE in discrimination of native structure using the reduced model. In the reduced model only the energy between the aforementioned amino acids are calculated.
Finding: The reduced model was evaluated using four criteria. The results indicate that there is no significant difference between the 20- amino acid model and the reduced model.
Conclusion: The presented model indicates that the power of discrimination of native structure is originally from the interaction between the aforementioned amino acids. Therefore, it needed a new strategy to capture the remaining interactions to improve the power of knowledge-based potential function.
کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله ساختار سوم پروتئین,اندرکنش هیدروفوبیک و هیدروفیلیک,تاخوردگی پروتئین,انرژی اتمی
نویسندگان مقاله مهدی میرزایی |
گروه ریاضی کاربردی، دانشکده علوم ریاضی، دانشگاه تربیت مدرس، تهران، ایران

نشانی اینترنتی https://biot.modares.ac.ir/article_22515_69c3b5e6ed5cfb4d9d018704e77cf357.pdf
فایل مقاله فایلی برای مقاله ذخیره نشده است
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده fa
موضوعات مقاله منتشر شده
نوع مقاله منتشر شده
برگشت به: صفحه اول پایگاه   |   نسخه مرتبط   |   نشریه مرتبط   |   فهرست نشریات