این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
زیست فناوری، جلد ۱۰، شماره ۳، صفحات ۴۵۵-۴۶۳
عنوان فارسی کلونینگ، بیان و تعیین ویژگی پروتئین نوترکیب بخش اکتودومین گیرنده پروتئین مورفوژنتیک استخوان در میزبان پروکاریوتی
چکیده فارسی مقاله پروتئین‌های مورفوژنتیک استخوانی (BMPs) متعلق به سوپرفامیلی فاکتور ترنسفورم‌کننده رشد بتا هستند. این مولکول‌ها در رشد و تکوین جنینی و همچنین تمایز سلول‌های مختلف نقش ایفا می‌کنند. در این خصوص دو مولکول همودایمر BMP-2 و BMP-7 نقش مهمی در تشکیل اکتوپیک استخوان دارند به‌طوری که دو نوع نوترکیب آن به‌صورت استفاده اکتوپیک در دسترس هستند. بعد از اتصال همودایمر BMP-2 به گیرنده خود در سطح سلول، تجمع همودایمرهای نوع I و II گیرنده آن منجر به ایجاد پاسخ بیولوژیک در داخل سلول می‌شود. علی‌رغم وجود انواع نوترکیب BMP-2 و BMP-7 به‌دلیل خطرات ناشی از استفاده از آنها هنوز استراتژی استفاده از انواع آندوژن از طریق به دام‌انداختن با آنتی‌بادی‌های مونوکلونال در محل ضایعه استخوانی در اولویت برنامه‌های تحقیقاتی است. روش جایگزین دیگر به‌جای استفاده از آنتی‌بادی‌های مونوکلونال استفاده از گیرنده‌های طبیعی این لیگاند در بدن است. در این رابطه با توجه به Kd مناسب اتصال بخش اکتودمین گیرنده II مولکول BMP-2 در این پروژه اقدام به بیان و تخلیص این قسمت با هدف به دام‌انداختن BMP-2 اندوژن شد. قطعه پروتئینی اکتودمین گیرنده نوع II در میزبان باکتریایی بیان و تخلیص شد که با ارزیابی CD این پروتئین نوترکیب حاکی از ساختار مشابه با نوع طبیعی آن بود. همچنین ارزیابی اتصال آن به لیگاند BMP-2 با الایزا مورد بررسی قرار گرفت و در ادامه Kd آن محاسبه شد. براساس نتایج به‌دست‌آمده، بخش اکتودمین گیرنده نوع دو می‌تواند با ویژگی اتصال مناسب در غلظت نانومولار به BMP-2 متصل شود و در مطالعات بعدی می‌تواند به‌عنوان یک جایگزین به‌جای آنتی‌بادی مونوکلونال برای به دام‌اندازی مولکول‌های BMP آندوژن مورد استفاده قرار گیرد.
کلیدواژه‌های فارسی مقاله BMP-2،BMPR-II،آنتی‌بادی مونوکلونال،
عنوان انگلیسی Cloning, Expression and Characterization of the Recombinant Protein Component of the Ectodomin Receptor of Bone Morphogenetic Protein Receptor in the Host of Prokaryotic
چکیده انگلیسی مقاله Bone morphogenetic proteins (BMPs) belong to the superfamily transforming growth factor-beta. These molecules play a role in fetal development and differentiation of different cells. In this regard, two homodimer molecules BMP-2 and BMP-7 play an important role in the formation of ectopic bone So that two types of recombinant form are available for ectopic use. After binding of the homodimer BMP-2 to its receptor at the cell surface, the accumulation of homodimers of type I and II receptors results in a biological response within the cell. Despite the existence of recombinant types of BMP-2 and BMP-7 due to the dangers of their use, the strategy of using monoclonal antibodies to trap endogenous types is still a priority in research programs. Instead of using monoclonal antibodies, the alternative method is to use the natural receptors of the ligand in the body. In this regard, due to the proper Kd binding of the ectodomain component of the receptor II of the BMP molecule in this project, the expression and purification of this part were attempted to trap BMP-2 endogenous. The protein component of the type II receptor ectodomain was expressed and purified by the bacterial host, which, by evaluating CD, of this recombinant protein showed a similar structure to that of the natural type. Also, its binding to the BMP-2 ligand with ELISA was evaluated and then calculated as Kd. Based on the results, the type II receptor ectodomain can be connected to the BMP-2 with a suitable binding property at the nM concentration, and in subsequent studies, it can be used as an alternative to a monoclonal antibody to Trap endogenous BMP molecules.
کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله BMP-2,BMPR-II,آنتی‌بادی مونوکلونال
نویسندگان مقاله بهمن اونق |
گروه بیوشیمی، دانشکده علوم زیستی، دانشگاه تربیت مدرس، تهران، ایران

صادق حسن‌نیا |
گروه بیوشیمی، دانشکده علوم زیستی، دانشگاه تربیت مدرس، تهران، ایران

فرید حیدری |
گروه زیست‌فناوری دامی، پژوهشکده زیست‌فناوری کشاورزی، پژوهشگاه ملی مهندسی ژنتیک و زیست‌فناوری تهران، ایران

نشانی اینترنتی https://biot.modares.ac.ir/article_22518_3b9b07750a125537779a3f4f648fd854.pdf
فایل مقاله فایلی برای مقاله ذخیره نشده است
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده fa
موضوعات مقاله منتشر شده
نوع مقاله منتشر شده
برگشت به: صفحه اول پایگاه   |   نسخه مرتبط   |   نشریه مرتبط   |   فهرست نشریات