این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
صفحه اصلی
درباره پایگاه
فهرست سامانه ها
الزامات سامانه ها
فهرست سازمانی
تماس با ما
JCR 2016
جستجوی مقالات
جمعه 5 دی 1404
زیست فناوری
، جلد ۱۰، شماره ۲، صفحات ۳۰۵-۳۱۱
عنوان فارسی
بیان، تخلیص و پایداری آنزیم اوریکاز در باکتری اشریشیا کلی
چکیده فارسی مقاله
بهدنبال غلظت بالای اوریکاسید، بیماریهایی مانند نقرس (التهاب مفاصل)، شکلگیری سنگهای کلیوی، سندرم لیش- نیهان، بیماریهای قلبی، دیابت تیپ 2 و سندرمهای متابولیک ایجاد میشود. از جمله داروهایی که موجب کاهش سطح آن در پلاسما میشود آنزیم اوریکاز است
.
تولید، فرمولاسیون و نگهداری پروتئینها نیاز به توجه خاصی دارد تا ساختار آن تغییر نکند و بیشترین میزان فعالیت و پاسخ و کمترین میزان حساسیت
زایی به دست آید، در این مطالعه، آنزیم اوریکاز پس از کلون، ترانسفورم، بیان در باکتری
اشریشیا کلی
و تخلیص توسط کروماتوگرافی تمایلی،
در مقایسه با نمونه رایج
دارویی
آنزیم
Rasburicase
فعالیت بالاتری داشته و نیز در همه دماهای مورد مطالعه پایداری حرارتی (50، 37، 25، 4 و C
°
20-)،
آنزیم اوریکاز نوترکیب دارای مقاومت بیشتری نسبت به آنزیم رایج دارویی است. حال با توجه به نتایج بهدستآمده و همچنین اهمیت بالای آنزیم اوریکاز در پیشگیری، درمان و قیمت بالای این داروی وارداتی، توسعه اشکال پایدار این آنزیم میتواند بهعنوان مصارف دارویی مد نظر قرار گیرد.
کلیدواژههای فارسی مقاله
اوریکاز،Rasburicase،نقرس،اسیداوریک،پایداری حرارتی،
عنوان انگلیسی
Expression, Purification, and Stability Study of Uricase in Escherichia coli
چکیده انگلیسی مقاله
Some diseases such as gout, the formation of kidney stones, Lesch-Nyhan syndrome, Heart disease, diabetes type II and metabolic syndrome are caused due to the high concentration of uric acid. Within drugs, uricase significantly decreases the level of uric acid in plasma. The production, formulation and preservation proteins need special conditions so that there was no alteration in their structure and highest activity and response, at the same time the lowest immunogenicity can be achieved.In this study, uricase from
Aspergillus flavus
was cloned and expressed in
Escherichia coli
BL21. The protein was then purified using affinity chromatography. The enzyme activity and stability were compared with the common industrial Rasburicase. Results showed higher activity and stability at different temperatures (50, 37, 25, 4, and-20°C). Since uricase has an important role in the prevention and cure of mentioned diseases, therefore, the stable form of this enzyme could be a potential candidate for drug development.
کلیدواژههای انگلیسی مقاله
اوریکاز,Rasburicase,نقرس,اسیداوریک,پایداری حرارتی
نویسندگان مقاله
سمیه دانشجو |
گروه نانوفناوری پزشکی، دانشکده فناوریهای نوین پزشکی، دانشگاه علوم پزشکی، تهران، ایران
الهه سادات دشتبانمقدم |
گروه بیوشیمی، دانشکده علوم زیستی، دانشگاه تربیت مدرس، تهران، ایران
محمودرضا جعفری |
مرکز تحقیقات نانوفناوری، دانشکده داروسازی، دانشگاه علوم پزشکی، مشهد، ایران
سید مهدی رضایتسرخآبادی |
گروه نانوفناوری پزشکی، دانشکده فناوریهای نوین پزشکی، دانشگاه علوم پزشکی، تهران، ایران
خسرو خواجه |
گروه بیوشیمی، دانشکده علوم زیستی، دانشگاه تربیت مدرس، تهران، ایران
نشانی اینترنتی
https://biot.modares.ac.ir/article_22500_e9508c0e8c1f9eb85943c6abb3ed7c36.pdf
فایل مقاله
فایلی برای مقاله ذخیره نشده است
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده
fa
موضوعات مقاله منتشر شده
نوع مقاله منتشر شده
برگشت به:
صفحه اول پایگاه
|
نسخه مرتبط
|
نشریه مرتبط
|
فهرست نشریات