این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
زیست فناوری، جلد ۱۰، شماره ۱، صفحات ۵۳-۶۰
عنوان فارسی اثر یون‌های فلزی بر فعالیت، پایداری و ساختار آسپارتیک‌پروتئاز خالص‌شده از میوه گیاه پنیرباد
چکیده فارسی مقاله میوه گیاه پنیرباد (Withania coagulans) سرشار از پروتئازهای اسیدی است و عصاره آبی آن از دیرباز برای تولید پنیر استفاده شده است. با این وجود، مطالعات اندکی در خصوص خالص‌سازی و تعیین خصوصیات بیوشیمیایی این آنزیم صورت گرفته است. از جمله شرایط مهم برای استفاده صنعتی از آنزیم می‌توان به دو مورد شامل پایداری آنزیم نسبت به یون‌های فلزی و عدم نیاز به یون برای پایداری و عملکرد اشاره کرد. بر این اساس، در این پژوهش، تاثیر غلظت‌های مختلف انواع یون‌های فلزی بر فعالیت، پایداری و تا حدی بر خصوصیات ساختاری پروتئاز خالص‌شده مورد مطالعه قرار گرفت. با توجه به نتایج به‌دست‌آمده مشاهده شد که آنزیم نسبت به سدیم‌کلرید و کلسیم‌کلرید نسبتاً پایدار است، ولی با افزایش بیشتر غلظت این نمک‌ها پایداری و فعالیت آنزیم به تدریج کاهش می‌یابد. همچنین، مشاهده شد که آنزیم نسبت به انواع یون‌های فلزی در غلظت‌های پایین پایدار است و تنها Hg2+ فعالیت و پایداری آنزیم را به‌طور قابل ملاحظه‌ای کاهش می‌دهد. با مطالعه نقش Ca2+ در پایداری دمایی آنزیم مشخص شد که این یون هیچ نقشی در پایداری بالای آنزیم در دمای °C67 ندارد. علاوه بر این، با بررسی تاثیر یون‌های فلزی بر طیف فلوئورسانس ذاتی آنزیم مشاهده شد که تمامی یون‌های آزمایش‌شده شدت نشر را افزایش و موجب انتقال طول موج ماکزیمم به طول موج‌های کوتاه‌تر شدند. در مجموع نتایج حاصل از این مطالعه نشان از پایداری بالای این آنزیم در مقابل انواع یون‌های فلزی به‌ویژه یون‌های فلزات سنگین داشته و از این لحاظ برای استفاده در صنعت مطلوب است.
کلیدواژه‌های فارسی مقاله آسپارتیک‌اسیدپروتئاز،پنیرباد،یون‌های فلزی،
عنوان انگلیسی Effect of Metal Ions on Activity, Stability, and Structure of Purified Aspartic Protease from Paneerbad
چکیده انگلیسی مقاله The fruit of has a lot of acidic proteases and its extract has been used in cheese manufacturing. However, there are few studies about purification and characterization of this enzyme. must be satisfied for the enzyme to be used in industry: 1- stability of enzymes against metal ions and 2- Ability to sustain proper function and stability in the absence of metal ion. Accordingly, in this investigation, the effect of various ions different concentrations activity, stability and somewhat on structural properties of the purified protease were studied. Based on the results, it was shown that the enzyme was relatively stable against NaCl and CaCl2, but by increment of these salts, stability and activity of enzyme . Also, the enzyme was stable against low concentration of various metal ions and only Hg2+ reduces enzyme stability and activity. By studying the role of 2+ of , it was found that 2+ have any role in thermal stability of enzyme at 67˚C. Likewise, by observing the effect of metal ions on of it was that all tested ions increased intensity of emission and caused to shift toward lower wave length. In all, of these showed that the purified enzyme from bad is very stable against various metal heavy metals and it is favorable for industrial application.
کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله آسپارتیک‌اسیدپروتئاز,پنیرباد,یون‌های فلزی
نویسندگان مقاله محمود صالحی |
گروه زیست‌شناسی، دانشکده علوم پایه، دانشگاه گیلان، رشت، ایران

محمودرضا آقامعالی |
گروه زیست‌شناسی، دانشکده علوم پایه، دانشگاه گیلان، رشت، ایران

رضا حسن‌ساجدی |
گروه بیوشیمی، دانشکده علوم زیستی، دانشگاه تربیت مدرس، تهران، ایران

سید محسن اصغری |
گروه زیست‌شناسی، دانشکده علوم پایه، دانشگاه گیلان، رشت، ایران

عیسی جرجانی |
گروه زیست‌شناسی، دانشکده علوم و مهندسی، دانشگاه گنبدکاووس، گنبدکاووس، ایران

نشانی اینترنتی https://biot.modares.ac.ir/article_22472_42820b4b1be5062befca0d388cc4e28a.pdf
فایل مقاله فایلی برای مقاله ذخیره نشده است
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده fa
موضوعات مقاله منتشر شده
نوع مقاله منتشر شده
برگشت به: صفحه اول پایگاه   |   نسخه مرتبط   |   نشریه مرتبط   |   فهرست نشریات