این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
زیست فناوری، جلد ۱۰، شماره ۱، صفحات ۱۴۳-۱۵۰
عنوان فارسی بررسی مقاومت به حلال‌های آلی در پروتئاز قلیایی برون‌سلولی حاصل از Brevibacillus borstelensis AMN جداشده از چشمه آب گرم ایران
چکیده فارسی مقاله پروتئازهای مقاوم به حلال‌های آلی بیش از دو دهه است که به میزان زیادی مورد توجه قرار گرفته است. پروتئازها قادر به کاتالیز واکنش‌ها در محیط‌های آلی هستند، به همین دلیل پایداری آنزیم در حضور حلال‌های آلی حائز اهمیت است. در این پژوهش از آب چشمه قینرجه در ایران باکتری جداسازی شد که قادر به تولید پروتئاز مقاوم به حلال‌های آلی است. غربالگری سویه مولد پروتئاز از طریق کشت در محیط اسکیم‌میلک آگار و سنجش قطر هاله انجام شد. سنجش فعالیت آنزیمی به روش هیدرولیز کازئین به‌عنوان سوبسترا صورت گرفت. باکتری که دارای بیشترین فعالیت پروتئازی بود براساس توالی‌یابی 16S rDNA، ویژگی‌های مورفولوژیکی و بیوشیمیایی شناسایی شد. اثر حلال‌های آلی، دما، pH و سدیم‌کلرید بر فعالیت پروتئازی مورد سنجش قرار گرفت. سویه جداسازی‌شده با مطالعه نتایج حاصل از تعیین توالی، خصوصیات مورفولوژیکی و بیوشیمیایی به‌عنوان سویه جدیدی از Brevibacillus borstelensis شناسایی شد که قادر به تولید پروتئاز برون‌سلولی مقاوم به حلال‌های آلی با فعالیت آنزیمی 0/53واحد بر میلی‌لیتر است. پروتئاز تولیدشده پس از 2ساعت انکوباسیون در °C30، در طیف وسیعی از حلال‌های آلی قادر به فعالیت بود و بیشترین فعالیت پروتئولیتیک آن در حضور 25% ایزوپروپانول مشاهده شد. بررسی ویژگی‌های بیوشیمیایی آنزیم نشان داد که پروتئاز تولیدشده در pH برابر 9 و دمای ˚C60 بیشترین فعالیت را داشته است. نتایج حاضر نشان داد که پروتئاز جداسازی‌شده دارای ویژگی‌های برجسته‌ای مانند فعالیت و پایداری نسبت به شرایط قلیایی و حلال‌های آلی است که برای استفاده در صنایع بیوتکنولوژی مختلف کاربرد دارد.
کلیدواژه‌های فارسی مقاله آلکالین پروتئاز،Brevibacillus،حلال‌های آلی،فعالیت آنزیمی،پایداری آنزیمی،
عنوان انگلیسی Investigation of Organic Solvents-Resistant Extracellular Alkaline Protease from Brevibacillus borstelensis AMN Isolated from Hot Spring of Iran
چکیده انگلیسی مقاله The Stability of protease in organic solvent media has been widely discussed for more than two decades. Proteases can catalyze synthetic reactions in organic media, by this way solvent stabilities of proteases are very important. In this study, we reported a bacterium isolated from hot spring of Geinarje, Iran producing an organic solvent stable protease. Protease producing bacteria were screened on skim milk agar and the formation of a clear zone around the bacterial colony was investigated. Proteolytic activity was assayed by a modified caseinolytic method using casein as a substrate. The best alkaline protease producing bacterium was selected and identified on the basis of 16S rDNA gene sequencing and morphological and biochemical characteristics. The effect of organic solvents, temperature, pH, and NaCl on proteolytic activity were examined. According to phylogenetic analysis, morphological and physiological tests, isolated, the bacterium was identified as a new strain of Brevibacillus borstelensis. This strain was able to produce an extracellular organic solvent-stable protease with 0.53U/ml enzyme activity. After 2 hour incubation at 30°C the protease of Brevibacillus borstelensis AMN was active in wide ranges of organic solvents, and its activity was enhanced in the presence of 25% (V/V) isopropanol. The biochemical properties of the enzyme revealed that the optimal pH and temperature for protease activity were 9.0 and 60°C, respectively. Our finding indicated that these robust properties of protease, like outstanding activity and stability in organic solvents and alkaline medium, might be applicable for various industrial biotechnologies.
کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله آلکالین پروتئاز,Brevibacillus,حلال‌های آلی,فعالیت آنزیمی,پایداری آنزیمی
نویسندگان مقاله مهناز نصر طاهری |
گروه زیست‌شناسی، دانشکده علوم و فناوری زیستی، دانشگاه شهید بهشتی، تهران، ایران

غلامحسین ابراهیمی‌پور |
گروه زیست‌شناسی، دانشکده علوم و فناوری زیستی، دانشگاه شهید بهشتی، تهران، ایران

حسین صادقی |
گروه زیست‌شناسی، دانشکده علوم و فناوری زیستی، دانشگاه شهید بهشتی، تهران، ایران

نشانی اینترنتی https://biot.modares.ac.ir/article_22482_4b6f2775ad883ed4d27a65a03b2244a3.pdf
فایل مقاله فایلی برای مقاله ذخیره نشده است
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده fa
موضوعات مقاله منتشر شده
نوع مقاله منتشر شده
برگشت به: صفحه اول پایگاه   |   نسخه مرتبط   |   نشریه مرتبط   |   فهرست نشریات