این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
صفحه اصلی
درباره پایگاه
فهرست سامانه ها
الزامات سامانه ها
فهرست سازمانی
تماس با ما
JCR 2016
جستجوی مقالات
جمعه 5 دی 1404
زیست فناوری
، جلد ۱۰، شماره ۱، صفحات ۱۵۱-۱۵۷
عنوان فارسی
افزایش فعالیت و پایداری پنائوس وانامی پروتئاز در برابر اثرات سمی فلزات سنگین با تثبیت روی نانوذرات کیتوزان
چکیده فارسی مقاله
آنزیمهای جانداران دریایی کاندیدای مناسبی برای پایش زیستی سنجش آلودگیها در محیطهای دریایی هستند
.
برای استفاده گسترده از آنزیمها در فرآیندهای صنعتی که در شرایط فیزیکوشیمیایی خاص انجام میشوند، بایستی پایداری آنها را بهبود بخشید. در این پژوهش
با استفاده از نانوذرههای کیتوزان بهعنوان بستری سازگار با سیستمهای زیستی گامی موثر در جهت افزایش پایداری و حفظ فعالیت آنزیم پروتئاز خالصشده از میگوی
پنائوس وانامی
در برابر یونهای فلزی برداشته شد.
پس از فعالنمودن نانوذره بهمنظور اتصال الکترواستاتیک آنزیم به نانوذره، محلول پروتئینی با غلظت 7میلیگرم بر میلیلیتر به نانوذره اضافه و بهمدت 4ساعت در دمای
C
°10 انکوبه شد، سپس بعد از سهبار شستوشو با بافر فسفات با
pH
برابر 7/5، نانوآنزیم در یکمیلیلیتر بافر فسفات حل و برای پژوهشهای بعدی استفاده شد. نتایج این تحقیق نشان داد که
یونهای
Fe
2+
و
Mn
2+
بهطور
قابل توجهی فعالیت آنزیم را افزایش دادند،
اثر مهاری قوی در حضور
یونهای
Cu
2+
،
Zn
2+
،
+2
Cd
،
Hg
2+
،
Co
2+
و
+2
Ni
و
اثر مهاری ضعیفی در حضور یونهای
+
K
و
Na
+
مشاهده شد
. آنزیم تثبیتشده نسبت به همتای آزادش مقاومت بیشتری به یونهای فلزی از خود نشان داد، در حالی که آنزیم آزاد نسبت به حضور یونهای فلزی حساس بود و با افزایش غلظت آنها کاهش فعالیت آنزیم محسوستر بود. پایداری بالای آنزیم تثبیتشده بهدلیل حضور نانوذرههای کیتوزان است
. حفظ پایداری آنزیم تثبیتشده در غلظتهای بالای یونهای فلزی بیانگر کارآیی بالای روش تثبیت در حفظ پایداری و فعالیت آنزیم تثبیتشده بود.
کلیدواژههای فارسی مقاله
تثبیت،آنزیم پروتئاز،یونهای فلزی،نانوذرههای کیتوزان،
عنوان انگلیسی
Enhancing Activity and Stability of Penaeus vannamei Protease against Heavy Metal Poisoning via immobilization on Chitosan Nanoparticles
چکیده انگلیسی مقاله
Enzymes of marine organisms are ideal candidates for biomonitoring of pollution in marine environments. For the widespread use of enzymes in industrial processes, carried out under certain physico-chemical conditions, their stability must be improved. In this study, for the first time, chitosan nanoparticles were used as matrices for augmenting the stability of
Penaeus vannamei
(Whiteleg shrimp)-derived purified proteases against metallic ions. For the electrostatic binding of the enzyme to the chitosan nanoparticles, the protein solution at a concentration of 7mg/ml was added to the nanoparticles, and incubated for 4 hours at 10°C. After 3 times rinsing with phosphate buffer of pH=7.5, the nano-enzyme was dissolved in 1ml phosphate buffer, and used for further studies. The results of this study showed that Fe
2+
and Mn
2+
significantly increased the enzyme activity, whereas a strong inhibitory effect was observed in the presence of Cd
2+
, Hg
2+
, Co
2+
, Ni
2+
, Cu
2+
and Zn
2+
, and a weak inhibitory effect in the presence of Na
+
and K
+
. The immobilized enzyme exhibited greater resistance to metal ions than its free counterpart. The free enzyme was susceptible to the presence of metal ions, and with the increment of their concentrations, enzyme activity declines. From this nexus, it could be inferred that the high stability of immobilized enzyme is due to the presence of chitosan nanoparticles. Stability retention of the immobilized enzyme at high concentrations of metal ions indicates the efficacy and utility of the immobilization method in industrial enzyme technology.
کلیدواژههای انگلیسی مقاله
تثبیت,آنزیم پروتئاز,یونهای فلزی,نانوذرههای کیتوزان
نویسندگان مقاله
فوزیه شجاعی |
گروه زیستشناسی دریا، دانشکده علوم و فنون دریایی، دانشگاه هرمزگان، بندرعباس، ایران
احمد همایی |
گروه بیوشیمی، دانشکده علوم، دانشگاه هرمزگان، بندرعباس، ایران
محمدرضا طاهریزاده |
گروه زیستشناسی دریا، دانشکده علوم و فنون دریایی، دانشگاه هرمزگان، بندرعباس، ایران
احسان کامرانی |
گروه زیستشناسی دریا، دانشکده علوم و فنون دریایی، دانشگاه هرمزگان، بندرعباس، ایران
نشانی اینترنتی
https://biot.modares.ac.ir/article_22483_9f3b148ec6f4ec437a5c011a4b1e6e16.pdf
فایل مقاله
فایلی برای مقاله ذخیره نشده است
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده
fa
موضوعات مقاله منتشر شده
نوع مقاله منتشر شده
برگشت به:
صفحه اول پایگاه
|
نسخه مرتبط
|
نشریه مرتبط
|
فهرست نشریات