این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
زیست فناوری، جلد ۹، شماره ۱، صفحات ۷۹-۹۲
عنوان فارسی تولید هورمون رشد انسانی نوترکیب و ‌چالش‌های پیش رو
چکیده فارسی مقاله مقدمه: هورمون رشد، یک رشته پلی‌پپتید غیرگلیکوزیله ترشحی از سلول‌های غدد هیپوفیز همه مهره‌داران است که تنوع وسیعی از فعالیت‌های زیستی را دارا بوده و با توجه به اهمیت این هورمون و کاربردهای درمانی مهم و متنوع آن در پزشکی، تولید نوترکیب آن می‌تواند از درجه اهمیت بالایی برخوردار باشد. در دهه‌های اخیر، مهندسی پروتئین و مهندسی ژنتیک سبب شده است که میزان بالایی از سطح بیان و تولید این پروتئین در میزبان‌های مختلفی از جمله باکتری اشریشیاکلی حاصل شود و با تکنیک‌های جدید، خالص‌سازی و سنجش هورمون تولیدی به‌آسانی انجام گیرد. بنابراین هدف پژوهش مروری حاضر، بررسی تولید هورمون رشد انسانی نوترکیب (rhGH) و چالش‌های پیش رو انجام گرفت.
نتیجه‌گیری: از جمله مشکلاتی که در مسیر بیان و تخلیص هورمون رشد انسانی می‌توان به تولید اجسام توده‌ای در بیان پروتئین‌های نوترکیب در سیتوپلاسم سلول‌ها، آلودگی‌های ناشی از پروتئین‌های میزبان، ریکاوری پایین پروتئین از این توده‌ها، ترشح کم پروتئین‌ها به فضای پری‌پلاسمی، هزینه بالای تولید مخصوصاً در مرحله تخلیص و غیره اشاره کرد. به‌علت عدم نیاز به گلیکوزیله‌شدن این هورمون و نیز راندمان بالا و سادگی کار، سیستم‌های باکتریایی مخصوصاً اشریشیاکلی اقتصادی‌ترین و موثرترین سیستم‌ها در بیان پروتیئن‌های هترولوگ هستند و می‌توان عنوان کرد که باکتری اشریشیاکلی کارآمدترین میزبان برای تولید هورمون رشد انسانی نوترکیب است. مرحله خالص‌سازی هورمون معمولاً پرهزینه‌ترین مراحل تولید محسوب می‌شود. از این رو یک طراحی مطلوب به‌منظور داشتن بالاترین میزان ریکاوری پروتئین هدف همراه با حذف همه آلودگی‌ها از محصول نهایی و کاهش مراحل تخلیص مورد نیاز است.
کلیدواژه‌های فارسی مقاله هورمون رشد،پلی‌پپتید،غدد هیپوفیز،داروی نوترکیب،مهندسی ژنتیک،باکتری ‌اشریشیاکلی،
عنوان انگلیسی Production of Recombinant Human Growth Hormone and Future ‎Challenges
چکیده انگلیسی مقاله Introduction: Growth hormone is a non-glycosylated polypeptide strand of the pituitary glands of all vertebrates that has a wide range of biological activities and considering the importance of this hormone and its importance and diverse therapeutic applications in medicine, its recombinant production can be of great importance. In recent decades, protein engineering and genetic engineering have resulted in a high level of expression and production of this protein in a variety of hosts, including Escherichia coli bacteria using new techniques and methodes, hormone purification and assay are carried out easily. Therefore, the aim of this review was to investigate the production of recombinant human growth hormone (rhGH) and future challenges.
Conclusion: One of the problems of the expression and purification of the human growth hormone may involve that maybe noted the production of inclusion bodies in the expression of recombinant proteins in the cell cytoplasm, the contamination caused by host proteins, low protein recovery from these inclusion bodies, low protein secretion into the Periplasmic space, high cost of production, especially in Purification stage and so on. Due to the lack of need for glycosylated hormone and high efficiency and simplicity of work, bacterial systems, especially Escherichia coli, are the most economical and effective systems for the expression of heterologous proteins. The hormone purification stage is usually the most costly process. Therefore, an optimal design for achieving the highest target protein recovery with the elimination of all contamination from the final product and reducing the purification step is required.
کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله هورمون رشد,پلی‌پپتید,غدد هیپوفیز,داروی نوترکیب,مهندسی ژنتیک,باکتری ‌اشریشیاکلی
نویسندگان مقاله روح الله قاسمی |
گروه نانوبیوتکنولوژی، دانشکده علوم زیستی، دانشگاه تربیت مدرس، تهران، ایران

هادی هاشم زاده |
گروه نانوبیوتکنولوژی، دانشکده علوم زیستی، دانشگاه تربیت مدرس، تهران، ایران

حمیده رضوی |
مرکز تحقیقات نانوبیوتکنولوژی، دانشگاه علوم پزشکی بقیه‌اله(عج)، تهران، ایران

باقر یخچالی |
گروه بیوتکنولوژی صنعتی و زیست‌محیطی، موسسه ملی مهندسی ژنتیک و ‌بیوتکنولوژی، تهران، ایران

نشانی اینترنتی https://biot.modares.ac.ir/article_22395_832078bdc811ce8f4276c5887ea8e087.pdf
فایل مقاله فایلی برای مقاله ذخیره نشده است
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده fa
موضوعات مقاله منتشر شده
نوع مقاله منتشر شده
برگشت به: صفحه اول پایگاه   |   نسخه مرتبط   |   نشریه مرتبط   |   فهرست نشریات