این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
زیست فناوری، جلد ۸، شماره ۲، صفحات ۱۰۵-۱۱۷
عنوان فارسی بررسی اثر عوامل محیطی بر فرایند تجمع و فیبریل زایی پروتئین کاپا-کازئین
چکیده فارسی مقاله سابقه و هدف: رشته های آمیلوئیدی، تجمعاتی رشته مانند هستند که از انواع مختلف پپتید ها و پروتئین ها بوجود می آیند و با توجه به شکل ظاهری شان در تصویر میکروسکوپ الکترونی و همچنین طی روش هایی مثل اتصال رنگ (dye binding) و حضور ساختار های رشته ای مبتنی بر صفحات بتای ارتقاء یافته و در تعامل با هم (cross beta) از سایر رشته های پروتئینی قابل تمیز می باشند. رشته های آمیلوئیدی در ایجاد بیماریهایی با نام عمومی Amyloidosis دخیل می باشند. بیماری هایی مثل الزایمر، پارکینسون و دیابت تیپ2 که در هر کدام نوع خاصی از پروتئین به صورت رشته های آمیلوئیدی (amyloid fibers) یا شبه آمیلوئیدی (amyloid-like fibers) در می آیند. بسیاری از پروتئین هایی را که در محیط in vivo آمیلوئیدی نشده اند را می توان در آزمایشگاه تحت شرایط خاصی به فرم آمیلوئیدی تبدیل نمود.
مواد و روشها: برای سنجش تشکیل فیبریل ها از روشهای جذب سنجی کنگورد، نشر فلورسانس ThT، داده های CD و تصاویر میکروسکوپ الکترونی گذاره استفاده شد.
یافته ها: نتایج نشان داد که حداکثر میزان تولید فیبریلهای آمیلوئیدی در غلظت 5 میلی گرم بر میلی لیتر، دمای 50 درجه سانتیگراد و pH برابر 4/7 تشکیل می شود.
نتیجه گیری: می توان رشته های آمیلوئیدی حاصل از کاپا کازئین را بعنوان نانو مواد جدید معرفی کرده و از اینرو نتایج حاصله، با توجه به کاربردهای متنوع نانو مواد، فرایند بهینه سازی تولید این رشته ها از پروتئین ارزان و در دسترس موجود در شیر را توجیه می نماید.
کلیدواژه‌های فارسی مقاله کاپا کازئین،تجمع پروتئین،فیبریل زایی،آمیلوئید،
عنوان انگلیسی Effect of environmental factors on aggregation and fibrillation of kappa casein
چکیده انگلیسی مقاله Aim and Background: Amylloid fibrils are filamentus protein aggregates derived from various proteins and peptides. They can be distinguished from other type of features according to their appear shape and electron microscope images, also by dye binding methods, which can indicate induced cross beta structures. Amyloid fibrils are correlated to creating general disease, amyloidosis. Disease such Alzheimer, Parkinson, diabetes type II, and others disease which in each of them, the special kind of protein subjected to form amyloid or amyloid like fibrils. A variety of proteins which they are not converted to amyloid fibrils invivo, can be transform to amyloids in special unstabilizing conditions.
Materials and Methods: Congored spectrophotometric method, ThT fluorescence and CD Data was used for fibril formation assay and Transmission Electron microscopy was used for final affirmation of fibrils.
Results: results shows that maximum amyloid formation was in 5 mg.ml-1 protein concentration, 50 ºC and 7.4 buffer pH.

Conclusion:
With the new approach obtained from the kappa casein, amyloid fibers can be introduced as new nanomaterials, Thus the results, given the diverse applications of nanomaterials, can affirm process optimization of amyloid production from accessible and inexpensive protein in milk.
کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله کاپا کازئین,تجمع پروتئین,فیبریل زایی,آمیلوئید
نویسندگان مقاله علی صالح زاده |
عضو هیات علمی - دانشگاه ازاد اسلامی رشت

امیر آراسته |
عضو هیات علمی /دانشگاه آزاد اسلامی واحد رشت

نشانی اینترنتی https://biot.modares.ac.ir/article_22370_8dfbced6eb98ad5c427c196f63f35671.pdf
فایل مقاله فایلی برای مقاله ذخیره نشده است
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده fa
موضوعات مقاله منتشر شده
نوع مقاله منتشر شده
برگشت به: صفحه اول پایگاه   |   نسخه مرتبط   |   نشریه مرتبط   |   فهرست نشریات