این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
فیض، جلد ۱۶، شماره ۷، صفحات ۶۸۳-۶۸۴
عنوان فارسی تاثیر عنصر روی بر عملکرد الکل دهیدروژناز
چکیده فارسی مقاله سابقه و هدف: الکل دهیدروژنازها (ADHs) جزو خانواده اکسیدوردکتازها هستند که می‌توانند الکل را به آلدهید تبدیل کنند. واحدهای ساختمانی موجود در الکل دهیدروژناز در دو گروه اصلی جایگاه کاتالیستی و جایگاه اتصال برای کوآنزیم قرار می‌گیرند. اتم روی ( Zn ) به بخش کاتالیستی متصل شده و دومین اتم +2 Zn در ساختمان پروتئین نقش دارد. هدف از این مطالعه بررسی تاثیر 2 Zn+ بر بنزیل الکل دهیدروژناز (BADH) در گونه‌ای از رودوکوکوس است. مواد و روش‌ها: بنزیل الکل دهیدروژناز نوترکیب با استفاده از ستون نیکل در دستگاه AKTA prime خالص‌سازی شده و ویژگی‌های بیوشیمیایی آن براساس واکنش NADH-NAD در nm 340 ارزیابی شد. سپس توالی آمینواسیدی و ساختمان پروتئین بنزیل الکل دهیدروژناز بررسی گردید. نتایج: بنزیل الکل دهیدروژناز از برخی هیدروکربن‌های آروماتیک نظیر تولوئن و بنزیل الکل به­عنوان سوبسترا استفاده کرده و آن‌ها را به بنزآلدهید تبدیل می‌کند که توسط دستگاه گاز کروماتوگرافی اسپکترومتری جرمی ( GC-MS ) قابل سنجش است. بهترین فعالیت آنزیمی در غلظت 2/1 میلی‌مولار 2 Zn+ تعیین شده، در‌حالی‌که در صورت فقدان 2 Zn+ هیچ‌گونه فعالیت آنزیمی مشاهده نگردید. در دمای مطلوب برای فعالیت آنزیم در ° C 25، در pH کمتر از 6، فعالیت و میزان Zn در آنزیم کاهش می‌یابد. براساس توالی آمینو اسیدی حضور یک ساختار فلزی در بنزیل الکل دهیدروژناز ثابت شد که اتصال دو اتم روی در هر مولکول به­عنوان کوفاکتور را نشان می‌داد. نتیجه‌گیری: بنزیل الکل دهیدروژناز گونه رودوکوکوس در این مطالعه وابسته به فلز روی بوده که با الکل دهیدروژناز موجود در پستانداران (گروه اول)، الکل دهیدروژناز وابسته به روی و فرمالدهید دهیدروژناز شباهت دارد.
کلیدواژه‌های فارسی مقاله الکل دهیدروژناز، روی، جایگاه کاتالیست، فعالیت آنزیمی
عنوان انگلیسی The effect of zinc on alcohol dehydrogenase activity
چکیده انگلیسی مقاله Background: Alcohol dehydrogenases (ADHs) which are belong to Oxidoreductase family, can convert alcohol to aldehyde. Several subunits exist in ADH is divided into two main groups including catalytic domain and coenzyme binding domain. The catalytic domain would be linked to zinc atom and the second zinc has a role in protein structure. This study aimed to examine the effect of zinc on the benzyl alcohol dehydrogenase (BADH) in Rhodococcus sp. Materials and Methods: The recombinant BADH was purified by NI-NTA column using AKTA prime. The biochemical characteristics of the protein were determined based on NAD-NADH reaction at 340 nm. The amino acid alignments and protein structure of BADH were evaluated. Results: The BADH has this potential to use many aromatic hydrocarbons such as toluene and benzyl alcohol as a substrate and convert them to benzaldehyde which was detected by Gas Chromatography- Mass Spectrophotometry. The optimal activity of enzyme was obtained at Zinc concentration of 1.2 mM. The lack of Zinc (Zn2+) led to no BADH activity. At optimal temperature of 25°C and pH lower than 6.0, both activity and the amount of Zinc in BADH were decreased. Based on amino acid alignment, a metallo-structure was shown in the BADH and there were two zinc ion binds in each molecule as a cofactor. Conclusion: The BADH from Rhodococcus sp is a zinc-dependent alcohol dehydrogenase, which is related to a diverse group of proteins such as mammalian ADH (class I), zinc-dependent alcohol dehydrogenase and formaldehyde dehydrogenase.
کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله
نویسندگان مقاله آرزو توکلی | arezo tavakoli
department of microbiology, faculty of science and technology, university of kebangsaan, malaysia, i. r. iran.
گروه میکروبیولوژی، دانشکده علوم و تکنولوژی، دانشگاه ukm مالزی

اینون حمزه | inon hamzah


امیر رابو | amir rabu


نشانی اینترنتی http://feyz.kaums.ac.ir/browse.php?a_code=A-10-176-964&slc_lang=fa&sid=fa
فایل مقاله فایلی برای مقاله ذخیره نشده است
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده fa
موضوعات مقاله منتشر شده عمومی
نوع مقاله منتشر شده پژوهشی
برگشت به: صفحه اول پایگاه   |   نسخه مرتبط   |   نشریه مرتبط   |   فهرست نشریات