این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
فیض، جلد ۱۶، شماره ۱، صفحات ۴۲-۵۰
عنوان فارسی واکنش متفاوت ایزوفرم های آلفا و بتای پروتئین حرارتی ۹۰ با سوبستراهای مختلف
چکیده فارسی مقاله سابقه و هدف: کمپلکس پروتئین حرارتی 90 (HSP90) در فرآیند تولید ساختمان نهایی از قبیل چین خوردگی و فعال شدن پروتئین های بسیاری شرکت دارد. دو پروتئین هومولوگHSP90α ، HSP90βدر مهره داران وجود دارند. نحوه بیان آنها در شرایط نرمال و شرایط استرس با یکدیگر فرق می کند، اما در مورد تمایز عملکرد آنها هنوز کار زیادی انجام نگرفته است. در این کار تفاوت بین ایزوفرم های HSP90 در رابطه با کمپلکس چپرونی مورد بررسی قرار گرفته است. مواد و روش ها: پروتین علامت دار حرارتی 90 آلفا و پروتئین حرارتی90 بتا در سلول های پستانداران و یا اُاُسیت Xenopus بیان گردید. به کمک تکنیک رسوب ایمنی (1mmnoprecipitaion) هر یک از کوچپرون ها را رسوب داده و رسوب هر یک از پروتئین های حرارتی 90 آلفا و یا بتا به همراه چپرون های مربوطه با یکدیگر مقایسه گردیدند. نتایج: نتایج مطالعه نشان داد که هر دو پروتئین حرارتی 90 آلفا و پروتئین حرارتی بتا به طور مساوی در کمپلکس چپرونی پروتئین حرارتی 90 شرکت می‌کنند. سوبستراهای PAf-1، HSF-1،MEK1، Cdc37 با هر دو پروتئین حرارتی 90 آلفا و بتا واکنش داده و شوک حرارتی تأثیری بر این واکنش نداشت. سوبستراهای کیناز CKIIB، c-Src، A-Raf، و Erk با هر دوی پروتئین ها واکنش داده، ولی پس از استرس حرارتی واکنش قوی تری را با پروتئین حرارتی 90 آلفا نشان دادند.نتیجه گیری: این نتایج نشان می دهد که اگرچه دو ایزوفرم مورد بررسی واکنش مشابهی با کوچپرون ها دارند، اما واکنش آنها با سوبستراها تحت تأثیر شوک حرارتی می باشد.
کلیدواژه‌های فارسی مقاله
عنوان انگلیسی Different interactions of Hsp90 and Hsp90 with different substrates
چکیده انگلیسی مقاله Background: The Hsp90 chaperone complex functions in assembly, folding and activation of numerous substrates. The two vertebrate homologues encoded by hsp90 and hsp90 genes are differentially expressed in embryonic and adult tissues and during stress, however, it is not known if they possess identical functional activities in chaperone complexes. This question was addressed by examining potential differences between the Hsp90 isoforms with respect to both co-chaperone and substrate interactions. Materials and Methods: Epitope-tagged proteins were expressed in mammalian cells or Xenopus oocytes and subjected to immunoprecipitation with an array of co-chaperones. Results: Both isoforms were shown to participate equally in multi-chaperone complexes and no significant difference in co-chaperone distribution was observed. The substrates Raf-1, HSF1, Cdc37 and Mek interacted with both Hsp90 and Hsp90, and the relative patterns of these interactions were not affected by heat shock. The substrates kinases c-Src, CKIIB, A-raf, and Erk interacted with both isoforms, however, significantly more Hsp90 was recovered after heat shock.Conclusion: The results demonstrate that the Hsp90 and Hsp90 exhibit similar interactions with co-chaperones, but significantly different behaviors with respect to substrate interactions under stress conditions.
کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله Hsp90, Hsp90, Heat shock, Chaperone
نویسندگان مقاله علی اکبر طاهریان | ali akbar taherian
anatomical research center, kashan university of medical science, kashan, i. r. iran.
کاشان، کیلومتر 5 بلوار قطب راوندی، دانشگاه علوم پزشکی کاشان، مرکز تحقیقات علوم تشریح
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه علوم پزشکی کاشان (Kashan university of medical sciences)

پاتریک کرون | patrik krone


نیک آوسنک | nik ovsenek


نشانی اینترنتی http://feyz.kaums.ac.ir/browse.php?a_code=A-10-176-849&slc_lang=fa&sid=fa
فایل مقاله فایلی برای مقاله ذخیره نشده است
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده fa
موضوعات مقاله منتشر شده عمومی
نوع مقاله منتشر شده پژوهشی
برگشت به: صفحه اول پایگاه   |   نسخه مرتبط   |   نشریه مرتبط   |   فهرست نشریات