این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
Journal of Reproduction and Infertility، جلد ۱، شماره ۴، صفحات ۴۴-۵۵
عنوان فارسی تولید و بررسی خصوصیات آنتی بادی منوکلونال موشی علیه اپی توپ فضایی هورمون گونادوتروپین جفتی انسان (hCG)
چکیده فارسی مقاله هورمون hCG متعلق به خانواده هورمون های گلیکوپروتئینی است . سایر اعضا این خانواده شامل هورمون محرک فولیکولی (FSH)، هورمون لوتئینیزه کننده (LH) و هورمون محرک تیروئید (TSH) می باشد. هر یک از این هورمون ها از دو زیر واحد آلفا و بتا ساخته شده اند که به کمک اتصالات غیر کووالان به هم متصل هستند. ساختمان زیر واحد آلفا در تمام هورمونهای این خانواده یکسان، ولی زیر واحد بتای آنها متفاوت است. بدلیل شباهت زیاد ساختمانی میان اعضاء این خانواده تشخیص و سنجش کمی این هورمون ها مستلزم تولید آنتی بادی منوکلونال علیه اپی توپهای غیر مشترک در زیر واحد بتا یا شکل فضایی اختصاصی هر هورمون می باشد. در این مطالعه یک آنتی بادی منوکلونال موشی علیه شکل دایمر هورمون hCG با استفاده از تکنولوژی هیبریدوما تولید و ویژگی این آنتی بادی به روش الایزا و ایمونوبلاتینگ و با استفاده از هورمونهای متعددی مورد بررسی قرار گرفت. در این بررسی از هورمون hCG نوترکیب و شکل طبیعی خالص شده از ادرار خانم های بار دار، زیر واحد آلفا و بتای نوترکیب هورمون hCG، قطعه پپتیدی انتهای کربوکسیلی زیر واحد بتای hCG شامل اسیدهای آمینه 145-109 (hCG-CTP)، هورمون خالص hLH و FSH و هورمون نوترکیب TSH و بالاخره پروتئین های ادراری (UP) استفاده شد. نتایج نشان می دهد که آنتی بادی منوکلونال بدست آمده تنها با شکل دایمر hCG نوترکیب و hCG بدست آمده از منبع ادرار خانم های باردار واکنش می دهد و با زیر واحدهای آلفا و بتای هورمون به تنهایی و نیز با فرم احیاء شده hCG و همچنین هورمون نوترکیب TSHو هورمون FSH هیچگونه واکنش متقاطعی ندارد ولی با هورمونhLH واکنش میدهد. با بکارگیری غلظت های مختلف hCG-CTP مشخص شد که این پپتید نمی تواند اتصالhCG با آنتی بادی را مهار نماید. این نتیجه نشان میدهد که قطعه انتهای کربوکسیلی زیر واحد بتای hCG که حاوی اپی توپ های خطی این زیر واحد است، دخالتی در تشکیل اپی توپ مورد شناسایی این آنتی بادی منوکلونال ندارد. در مجموع نتایج فوق نشان میدهد که این آنتی بادی برای اتصال نیاز به شکل دایمر هورمون دارد و یک اپی توپ فضایی (Conformational ) وابسته به زیر و احد بتای هورمون hCGرا شناسایی می کند.
کلیدواژه‌های فارسی مقاله
عنوان انگلیسی Production and characterization of a murine monoclonal antibody recognizing a conformational epitope on hCG
چکیده انگلیسی مقاله Human chorionic gonadotropin hormone (hCG) belongs to glycoprotein hormones family. Other members of this family include follicle stimulating hormone (FSH), luteinizing hormone (LH) and thyroid stimulating hormone (TSH). All these hormones consist of a common alfa and a distinct beta subunit. There is a strong similarity between the members of these hormones. Therefore, detection and quantitative measurment of these hormones require production of monoclonal antibodies specific for non-overlapping epitopes on the beta chain or a conformational epitope specific for each hormone. In this study a murine monoclonal antibody against the hCG dimer molecule was produced by hybridoma technology. The specificity of the antibody was assessed by ELISA and Immunoblotting using a panel of highly purified and recombinant forms of glycoprotein hormones including: native hCG and hLH, recombinant hCG, hCG, hCG, hCG carboxyl terminal peptide covering amino acid residues 109-145 (hCG-CTP), recombinant TSH and native FSH, as well as urine proteins (UP). It was found that the monoclonal antibody reacted with, dimer recombinant and urine purified hCG and hLH, but not with the reduced form of the hormone, nor with recombinant hCG, hCG, TSH, native FSH and UP. Using hCG-CTP fragment with different concentrations to monitor inhibition of hormone – monoclonal antibody interactions, no interference was observed. This implies that the epitope recognized by the monoclonal antibody is different from that presented by hCG–CTP. These results suggest that the monoclonal antibody recognizes a conformational epitope located at the dimer form of hCG molecule and closely associated with the beta subunit of the hormone.
کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله
نویسندگان مقاله
نشانی اینترنتی http://www.jri.ir/article/41
فایل مقاله اشکال در دسترسی به فایل - ./files/site1/rds_journals/128/article-128-377205.pdf
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده fa
موضوعات مقاله منتشر شده
نوع مقاله منتشر شده
برگشت به: صفحه اول پایگاه   |   نسخه مرتبط   |   نشریه مرتبط   |   فهرست نشریات