این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
مجله دانشگاه علوم پزشکی مازندران، جلد ۲۷، شماره ۱۴۷، صفحات ۸۷-۹۶
عنوان فارسی کلونینگ، بیان و تخلیص پروتئین نوترکیب زیرواحد بتای هورمون TSH انسانی (TSHβ) و ارزیابی آنتیژنیسیته آن
چکیده فارسی مقاله سابقه و هدف: اندازه گیری هورمون متحرک تیروئید (TSH) برای تشخیص و بررسی اختلالات تیروئیدی، بسیار مفید بوده و معمولا از آزمون های RIA و ELISA برای این منظور می شود. با توجه به اینکه زنجیره آلفا بین TSH و سه هورمون گلیکوپروتئینی LH, FSH و CG شباهت ساختمانی زیادی وجود دارد؛ بنابراین، در پژوهش حاضر سعی بر آن است که زیر واحد بتا TSH، تولید شده و از نظر آنتی ژنیسته مورد بررسی قرار می گیرد. مواد و روش ها: در این پژوهش تجربی، ژن TSHβ​ انسانی به روش نوترکیب سنتز و مراحل کولینگ، بیان و تخلیص در باکتریE.coli) Escherichia coli​) انجام شد. سپس، آنتی ژنیسیته پروتئین آن با تکنیک وسترن بلات (Western Blot)​ علیه آنتی بادی های ضد TSH​ منو نوکلئان حیوانی مورد بررسی قرار گرفت. یافتهها: ژن TSHβ، به درستی در میزبان باکتریایی، کلون و بیان گردید و پروتئین خالص شده با آنتی بادی اختصاصی در تکنیک وسترن بلات واکنش نشان داد. استنتاج: پروتئین​ TSHβ​ نوترکیب، با وجود داشتن تفاوت هایی مانند ساختار و شکل فضایی با پروتئین طبیعی​ آنتی ژنیسیته قابل قبولی داشت. از سوی دیگر، به نظر می رسد این پروتئین به دلیل داشتن اپی توپ های​ TSH​ بیشتر،​ قابلیت​ جایگزینشدن جهت استفاده در کیت های تشخیصی و غیره را برای افزایش اختصاصی شدن این آزمایش ها دارد.​
کلیدواژه‌های فارسی مقاله
عنوان انگلیسی Cloning, Expression, and Purification of Recombinant Beta Subunit of Human TSH Protein and Evaluating its Antigenicity
چکیده انگلیسی مقاله Background and purpose: Measurement of thyroid stimulating hormone (TSH), usually through RIA and ELISA tests, is very useful for the diagnosis of thyroid disorders. Considering the structural similarity between alpha chain of TSH and the three glycoprotein hormones of luteinizing hormone, follicle stimulating hormone, and chorionic gonadotropin (CG), in this study, we aimed to examine the produced beta-subunit of TSH (TSHβ) in terms of antigenicity. Materials and methods: In this study, human TSHβ gene was synthesized using recombinant method. The cloning, expression, and purification were performed in Escherichia coli. Thereafter, antigenicity of the protein against antibodies against animal monoclonal TSH was evaluated using Western Blot technique. Results: TSHβ gene was cloned and expressed correctly in the bacterial host. The purified protein reacted with the specific antibody in Western Blot. Conclusion: Although recombinant TSHβ protein is different from the natural protein in some respects such as structure and spatial shape, it had acceptable antigenicity. On the other hand, it seems that this protein, due to having more TSH epitopes, can be applied in diagnostic kits to enahance the specificity of these tests.
کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله
نویسندگان مقاله هادی محمد زاده | hadi mohammadzade
department of medical biotechnology, faculty of medicine, arak university of medical sciences, arak, iran
گروه زیست فناوری پزشکی، دانشکده پزشکی،
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه علوم پزشکی اراک (Arak university of medical sciences)

بهزاد خوانساری نژاد | behzad khansarinejad
department of microbiology and immunology, faculty of medicine, arak university of medical sciences, arak, iran
گروه میکروبشناسی و ایمنیشناسی، دانشکده پزشکی، دانشگاه علوم پزشکی اراک، اراک، ایران
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه علوم پزشکی اراک (Arak university of medical sciences)

عبدالرحیم صادقی | abdolrahim sadeghi
endocrinology and metabolism research center, department of biochemistry, school of medicine, arak university of medical sciences, arak, iran
مرکز تحقیقات غدد و متابولیسم، دانشکده پزشکی، دانشگاه علوم پزشکی اراک، اراک، ایران
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه علوم پزشکی اراک (Arak university of medical sciences)

حمید ابطحی | hamid abtahi
molecular and medicine research center, department of microbiology, school of medicine, arak university of medical sciences, arak, iran
مرکز تحقیقات پزشکی و مولکولی، دانشکده پزشکی، دانشگاه علوم پزشکی اراک، اراک، ایران
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه علوم پزشکی اراک (Arak university of medical sciences)

نشانی اینترنتی http://jmums.mazums.ac.ir/browse.php?a_code=A-10-4374-27&slc_lang=fa&sid=fa
فایل مقاله اشکال در دسترسی به فایل - ./files/site1/rds_journals/119/article-119-382675.pdf
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده fa
موضوعات مقاله منتشر شده غدد
نوع مقاله منتشر شده پژوهشی-کامل
برگشت به: صفحه اول پایگاه   |   نسخه مرتبط   |   نشریه مرتبط   |   فهرست نشریات