این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
صفحه اصلی
درباره پایگاه
فهرست سامانه ها
الزامات سامانه ها
فهرست سازمانی
تماس با ما
JCR 2016
جستجوی مقالات
یکشنبه 23 آذر 1404
مجله علوم اعصاب شفای خاتم
، جلد ۵، شماره ۲، صفحات ۴۰-۵۳
عنوان فارسی
ویژگیهای فیزیکی و شیمیایی DNA لیگازها
چکیده فارسی مقاله
مقدمه: DNA لیگازها بهعنوان نوع خاصی از آنزیمها که تشکیل پیوند فسفودی استر در DNA دو رشتهای را تسریع و تسهیل میکنند، آنزیمهای اصلی در زیست شناسی مولکولی هستند. DNA لیگاز بین انتهای یک نوکلئوتید دهنده و انتهای یک نوکلئوتید پذیرنده یک پیوند تشکیل میدهد. واکنش DNA لیگاز برای تمام موجودات زنده لازم است و بهعنوان گام اساسی ترمیم و تکثیر DNA عمل میکند. DNA لیگاز میتواند نقش مهمی در ترمیم اختلالات DNA تک رشته و اتصال شکافها در DNA دو رشته بازی کند. همچنین قطعات اکازاکی در طی همانندسازی DNA را به یکدیگر متصل میکند. DNA لیگاز T4، DNA لیگاز E. coli و DNA لیگاز مقاوم به حرارت نمونههایی از آنزیمهای خانواۀ DNA لیگاز هستند. این آنزیمها در کوفاکتور مورد نیاز خود، سوبسترای اختصاصی و پایداری حرارتی متفاوت هستند. نتیجهگیری: DNA لیگازها دارای استفادۀ گسترده در آزمایشگاههای زیست شناسی مولکولی برای آزمایشهای DNA نوترکیب میباشند. با وجود حضور و عملکرد DNA لیگازها در تمام موجودات، آنها تنوع گستردهای از توالیهای اسیدآمینه، اندازههای مولکولی و خصوصیات را نشان میدهند.
کلیدواژههای فارسی مقاله
1. DNA لیگازها 2. دمین زینک فینگر 3. زیست شناسی
عنوان انگلیسی
Physical and Chemical Properties of DNA Ligases
چکیده انگلیسی مقاله
Introduction: DNA ligases as a particular type of enzyme which catalyze and facilitate the formation of a phosphodiester bond in duplex DNA are central enzymes in molecular biology. DNA ligase forms a bond between the end of a donor nucleotide and the end of an acceptor nucleotide. Reaction of DNA ligases is necessary for all organisms and serves as the fundamental step of DNA replication and repair. DNA ligase can play an important role in repairing single strand disruptions and fasten nicks in double-stranded DNA. It also connects Okazaki fragments during the replication of DNA. T4 DNA ligase, E. coli DNA ligase, and thermostable DNA ligases are examples of DNA ligase enzyme family. These enzymes differ in their co-factor requirements, substrate specificity, and thermal stability. Conclusion: DNA ligase has the widespread use in laboratories of molecular biology for recombinant DNA experiments. Despite the existence and operation of the DNA ligases in all organisms, they show a vast variety of amino acid sequences, molecular sizes, and attributes.
کلیدواژههای انگلیسی مقاله
1. DNA Ligases 2. Zinc Fingers 3. Biology
نویسندگان مقاله
سارا عبدالهی | sara abdolahi
a. department of pathobiology, school of veterinary medicine, shiraz university, shiraz, iran b. shefa neuroscience research center, khatam alanbia hospital, tehran, iran
الف. گروه پاتوبیولوژی، دانشکده دامپزشکی، دانشگاه شیراز، شیراز، ایران ب. مرکز تحقیقات علوم اعصاب شفا، بیمارستان خاتم الانبیاء، تهران، ایران
سازمان اصلی تایید شده
: مرکز تحقیقات علوم اعصاب شفا (Shefa neuroscience research center)
مریم برهانی حقیقی | maryam borhani haghighi
a. shefa neuroscience research center, khatam alanbia hospital, tehran, iran b. department of anatomy, school of medicine, tehran university of medical sciences, tehran, iran
الف. مرکز تحقیقات علوم اعصاب شفا، بیمارستان خاتم الانبیاء، تهران، ایران ب. گروه آناتومی، دانشکده پزشکی، دانشگاه علوم پزشکی تهران، تهران، ایران
سازمان اصلی تایید شده
: مرکز تحقیقات علوم اعصاب شفا (Shefa neuroscience research center)
هادی علیقلی | hadi aligholi
department of neuroscience, school of advanced medical sciences and technologies, shiraz university of medical sciences, shiraz, iran
گروه علوم اعصاب، دانشکده علوم و فناوری های نوین پزشکی، دانشگاه علوم پزشکی شیراز، شیراز، ایران
سازمان اصلی تایید شده
: دانشگاه علوم پزشکی شیراز (Shiraz university of medical sciences)
نشانی اینترنتی
http://shefayekhatam.ir/browse.php?a_code=A-10-24-1011&slc_lang=fa&sid=fa
فایل مقاله
اشکال در دسترسی به فایل - ./files/site1/rds_journals/337/article-337-409091.pdf
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده
fa
موضوعات مقاله منتشر شده
تحقیقات پایه در علوم اعصاب
نوع مقاله منتشر شده
مروری
برگشت به:
صفحه اول پایگاه
|
نسخه مرتبط
|
نشریه مرتبط
|
فهرست نشریات