این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
صفحه اصلی
درباره پایگاه
فهرست سامانه ها
الزامات سامانه ها
فهرست سازمانی
تماس با ما
JCR 2016
جستجوی مقالات
چهارشنبه 19 آذر 1404
مجله دانشکده پزشکی اصفهان
، جلد ۳۵، شماره ۴۴۰، صفحات ۸۹۰-۸۹۹
عنوان فارسی
ارزیابی جامع بیوانفورماتیکی بیان ترشحی هورمون رشد انسانی با توالیهای راهنمای مناسب در Escherichia coli: مطالعه In Silico
چکیده فارسی مقاله
مقدمه: امروزه، مهندسی ژنتیک و بیوانفورماتیک، تولید انبوه پروتئینهای نوترکیب دارویی در باکتری Escherichia coli را که دارای ویژگیهای منحصر به فرد بیانی است، به امری معمول و اقتصادی تبدیل کرده است. در این ارزیابی بیوانفورماتیکی، تولید پریپلاسمیک هورمون رشد انسانی بررسی گردید. هدف از انجام این تحقیق، ارزیابی جامع بیوانفورماتیکی 48 توالی راهنمای انسانی توسط پایگاههای دادهی معتبر به منظور بررسی بیان پروتئین نوترکیب هورمون رشد انسانی در میزبان Escherichia coli بود. روشها: با استفاده از پایگاه دادهی قدرتمند SignalP نسخهی 1/4، صحت و دقت جایگاه برش تعداد 48 توالی راهنما ارزیابی و گزینش شدند. خصوصیات فیزیکوشیمیایی توالی راهنمای باقیمانده، توسط پایگاههای دادهی Genescript و Protparam مورد بررسی قرار گرفتند. قابلیت حل شدن پروتئین، فعالیت ترشحی پس از بیان و ساز و کار انتقال توالیهای راهنما توسط پایگاههای دادهی Solpro، ProtCompB و PRED-TAT، بررسی شدند. یافتهها: بر اساس نتایج به دست آمده به صورت تئوری، توالیهای راهنمای مناسب برای اتصال به پروتئین هورمون رشد انسانی به ترتیب فسفوپروتئین بزاقی غنی شده با پرولین (Proline rich protein HaeIII subfamily 1 یا PRH1)، پروتئین ترشح شدهی C10orf99 و پپتید رها کنندهی پرولاکتین (Prolactin-releasing hormone یا PRLH) پیشبینی شد. نتیجهگیری: بیان ترشحی، مزایایی را در مقابل بیان سیتوپلاسمیک ایجاد میکند. نتایج این تحقیق، نشان داد که با بررسی توالیهای راهنمای مختلف در اتصال با پروتئین هورمون رشد انسانی، دستیابی به توالیهای دارای پتانسیل و قابلیت بیان ترشحی بهتر امکان پذیر شده است. لازم است در مطالعات آتی صحت این نتایج بررسی گردد.
کلیدواژههای فارسی مقاله
عنوان انگلیسی
A Comprehensive Bioinformatic Assessment of Different Signal Peptides for Secretory Expression of Human Growth Hormone in Escherichia Coli: An In Silico Study
چکیده انگلیسی مقاله
Background: Nowadays, by genetic engineering and bioinformatics, large scale production of pharmacological recombinant proteins in Escherichia coli (E. coli) bacteria, which has unique expression properties, becomes a routine and economic imperative. In this study, periplasmic production of human growth hormone was investigated using bioinformatics methods. Methods: The aim of this study was bioinformatic evaluation of 48 human signal peptides by reliable servers for expression analysis of human growth hormone in Escherichia coli. Accuracy and precision of 48 signal peptides were evaluated via powerful SignalP server. Physicochemical properties of remaining signal peptides were investigated using Genescript and Protparam servers. Solubility of protein, secretory activity of signal peptides after expression, and transmission mechanism of signal peptides were investigated using Solpro, ProtCompB and PRED-TAT, respectively. Findings: Theoretically, proline rich protein HaeIII subfamily 1 (PRH1), C10orf99, and prolactin-releasing hormone (PRLH) signal peptides were predicted as the most proper signal peptides in fusion of human growth hormone protein, respectively. Conclusion: Secretory expression instead of cytoplasmic expression provides benefits. This study results indicated that by examining different signal peptide sequences in fusion with human growth hormone protein, achieving signal peptides with potential and capability for high expression is possible. The accuracy of these results can be verified in future studies and experiments.
کلیدواژههای انگلیسی مقاله
نویسندگان مقاله
عارف دوزنده جویباری |
دانشیار، گروه زیست شناسی سلولی و مولکولی، دانشکده ی علوم پایه، دانشگاه گیلان، رشت، ایران
سازمان اصلی تایید شده
: دانشگاه گیلان (Guilan university)
حمید رضا وزیری | hamid reza
استادیار، گروه بیوتکنولوژی، دانشکده ی علوم کشاورزی، دانشگاه گیلان، رشت، ایران
سازمان اصلی تایید شده
: دانشگاه گیلان (Guilan university)
شاهرخ قوتی |
دانشیار، گروه بیوتکنولوژی، دانشکده ی علوم کشاورزی، دانشگاه گیلان، رشت، ایران
سازمان اصلی تایید شده
: دانشگاه گیلان (Guilan university)
محمد مهدی سوهانی | mohammad mehdi
نشانی اینترنتی
http://jims.mui.ac.ir/index.php/jims/article/view/8341
فایل مقاله
اشکال در دسترسی به فایل - ./files/site1/rds_journals/103/article-103-429574.pdf
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده
fa
موضوعات مقاله منتشر شده
نوع مقاله منتشر شده
مقاله پژوهشی
برگشت به:
صفحه اول پایگاه
|
نسخه مرتبط
|
نشریه مرتبط
|
فهرست نشریات