این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
مجله دانشکده پزشکی اصفهان، جلد ۳۵، شماره ۴۴۱، صفحات ۹۵۴-۹۶۰
عنوان فارسی کلون، بیان و تخلیص پروتئین ضد میکروبی LL-۳۷ و بررسی اثر آن بر Acinetobacter baumannii مقاوم به دارو
چکیده فارسی مقاله مقدمه: مقاومت به آنتی‌بیوتیک، یک معضل جهانی است. یکی از راه‌های مقابله با این معضل، تولید داروهای جایگزین می‌باشد. در همین راستا، امروزه تحقیقات گسترده‌ای پیرامون پپتیدهای ضد میکروبی علیه عوامل بیماری‌زا در حال انجام است. یکی از این پپتیدها، LL-37 می‌باشد که از نظر بار کاتیونیک و دارای فعالیت ضد باکتریایی، ضد ویروسی و ضد سرطان می‌باشد. از این رو، هدف از انجام مطالعه‌ی حاضر، بررسی فعالیت ضد میکروبی پپتید LL-37 بر روی Acinetobacter baumannii مقاوم به دارو بود. روش‌ها: ابتدا، ژن LL-37 به وکتور pET-32a متصل گردید. سپس، DNA نوترکیب ایجاد شده، جهت تولید پروتئین به درون باکتری میزبان ترانسفورم شد. پس از تولید و تخلیص پروتئین نوترکیب، جهت فعال شدن پروتئین، دیالیز در بافر Phosphate buffered saline (PBS) انجام شد. سپس، کارایی پپتید LL-37 بر روی باکتری Acinetobacter baumannii مقاوم به دارو با استفاده از روش‌های رایج آزمایشگاهی مانند Minimum inhibitory concentration (MIC)، مورد ارزیابی قرار گرفت. یافته‌ها: میزان MIC برای پروتئین LL-37 بر روی باکتری Acinetobacter baumannii ATCC 19606، 5/1 میکروگرم/میلی‌لیتر بود. همچنین، یافته‌های حاصل از آزمایش سنجش اکتیویته‌ی پروتئین، حاکی از آن بود که پروتئین نوترکیب تولید شده، می‌تواند منجر به مهار رشد و از بین رفتن باکتری گردد. نتیجه‌گیری: بر اساس نتایج این مطالعه، پروتئین LL-37 در مقایسه با سایر پپتیدها و داروها در دیگر مطالعات، از کارایی بالاتری برخوردار می‌باشد؛ به طوری که در غلظت‌های خیلی پایین، باعث نابودی باکتری می‌گردد که نویدبخش آینده‌ای روشن برای درمان عفونت‌های ناشی از Acinetobacter baumannii مقاوم به دارو است.
کلیدواژه‌های فارسی مقاله
عنوان انگلیسی Cloning, Expression, and Purification of Antimicrobial Peptide LL-37 and Assessment of its Antimicrobial Effectiveness on Multiple-Drug-Resistant Acinetobacter Baumannii
چکیده انگلیسی مقاله Background: Now a day, antibiotic resistance is a global problem. A way to solve this problem is production of alternative drugs. In this regard, today so many researches on antimicrobial peptides against pathogens are being done. LL-37 peptide is one of these peptides that is cationic and has antibacterial, antiviral, and anticancer activity. This project aimed to study the antimicrobial effectiveness of peptide LL-37 on multiple-drug-resistant (MDR) Acinetobacter baumannii. Methods: First, the LL-37 gene was linked to the pET-32a vector; then, recombinant DNA was transformed into the host bacteria and inducted to produce proteins. After the production and purification of recombinant proteins, to activate the protein, dialysis was performed in phosphate buffered saline (PBS). Then, the efficiency of peptide LL-37 on multiple-drug-resistant Acinetobacter baumannii was tested using common laboratory tests such as minimum inhibitory concentration (MIC). Findings: The minimum inhibitory concentration of LL-37 on Acinetobacter baumannii ATCC19606 was 1.5 µg/ml. In addition, the activity test showed that the recombinant proteins could inhibit the growth and decay the bacteria. Conclusion: The results of this study show that LL-37 protein, in comparison to other peptides and drugs in other studies, is more efficient and in low concentration can cause destruction of bacteria. This can herald a bright future for the treatment of infections caused by multiple-drug-resistant Acinetobacter baumannii.
کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله
نویسندگان مقاله احسان زارعی مهرورز | zarei mehrvarz
دانشیار، مرکز تحقیقات پزشکی و مولکولی، دانشگاه علوم پزشکی اراک، اراک، ایران

احسان اله غزنوی راد |
گروه بیوتکنولوژی کشاورزی، دانشکده ی کشاورزی و منابع طبیعی، دانشگاه تهران، کرج، ایران
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه تهران (Tehran university)

شهره فهیمی راد |
دانشیار، مرکز تحقیقات پزشکی و مولکولی، دانشگاه علوم پزشکی اراک، اراک، ایران

حمید ابطحی |


نشانی اینترنتی http://jims.mui.ac.ir/index.php/jims/article/view/8383
فایل مقاله اشکال در دسترسی به فایل - ./files/site1/rds_journals/103/article-103-429934.pdf
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده fa
موضوعات مقاله منتشر شده
نوع مقاله منتشر شده مقاله پژوهشی
برگشت به: صفحه اول پایگاه   |   نسخه مرتبط   |   نشریه مرتبط   |   فهرست نشریات