این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
Journal of Sciences Islamic Republic of Iran، جلد ۲۲، شماره ۴، صفحات ۳۲۱-۳۲۷
عنوان فارسی
چکیده فارسی مقاله
کلیدواژه‌های فارسی مقاله
عنوان انگلیسی Production of Recombinant Proline Dehydrogenase Enzyme from Pseudomonas fluorescens pf-5 in E. coli System
چکیده انگلیسی مقاله Proline dehydrogenase (ProDH; 1.5.99.8) belongs to superfamily of amino acid dehydrogenase, which plays a significant role in the metabolic pathway from proline to glutamate. The goal of this research was gene cloning and characterization of ProDH enzyme from Pseudomonas fluorescens pf-5 strain. The gene encoding ProDH was isolated by means of PCR amplification and cloned in an IPTG inducible T7-based expression system. The Histidine-tagged recombinant enzyme was purified and its kinetic properties were studied. According to SDS-PAGE analysis ProDH revealed a MW of 40 kDa. The Km and Vmax values of P. fluorescens ProDH were estimated to be 20 mM and 160 ?mol/min, respectively. ProDH activity was stable at alkaline pH and the highest activity was observed at pH 8.5 and 30°C. This study is the first data on the isolation and production of P. fluorescens ProDH enzyme in E. coli expression system.
کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله
نویسندگان مقاله e امیدی نیا |
pasteur institute of iran
سازمان اصلی تایید شده: انستیتو پاستور ایران (Pasteur institute of iran)

نشانی اینترنتی https://jsciences.ut.ac.ir/article_23866_63a6e5e7500846f1c48213192b466b42.pdf
فایل مقاله دریافت فایل مقاله
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده en
موضوعات مقاله منتشر شده
نوع مقاله منتشر شده
برگشت به: صفحه اول پایگاه   |   نسخه مرتبط   |   نشریه مرتبط   |   فهرست نشریات