این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
مجله دانشگاه علوم پزشکی اردبیل، جلد ۱۲، شماره ۱، صفحات ۳۳-۳۹
عنوان فارسی کلون و بیان پروتئین غشای خارجی ۳۱ کیلودالتونی بروسلا ملی تنسیس در اشریشیاکلی
چکیده فارسی مقاله زمینه و هدف: شناسایی آنتی­ژن­هایی از بروسلا که بتوانند پاسخ ایمنی پروتکتیو تولید کند بسیار مورد علاقه محققین می­باشد. لذا بایستی آنتی­ژن­های مختلف بروسلا برای دستیابی به این اهداف مورد ارزیابی قرار بگیرد. در این مطالعه ما ژن 31 کیلودالتونی بروسلا ملی تنسیس M16 را در اشیرشیا کلی کلون و بیان نمودیم. روش کار: ژن کدکننده پروتئین غشای خارجی 31 کیلودالتونی بروسلا ملیتنسیس با پرایمرهای اختصاصی تکثیر و در حامل پلاسمیدی pJET1/2 و متعاقبا در pET28a (+) کلون شد و در هر دو پلاسمید تعیین توالی شد. القای تولید پروتئین نوترکیب با IPTG صورت گرفت. پروتئین نوترکیب با رزین نیکل جداسازی شد و خاصیت آنتی ژنیک آن با وسترن بلات و آنتی بادی پلی کلونال خرگوشی تایید شد. یافته ها: پروتئین غشای خارجی 31 کیلودالتونی بروسلا ملیتنسیس حاوی 241 اسید آمینه است که با موفقیت کلون و با تعیین توالی تأیید شد. این آنتی ژن در میزبان اشریشیاکلی بیان و تخلیص شد. نتایج وسترن بلات و تعیین توالی نشان­دهنده صحت تولید پروتئین نوترکیب و حفظ ساختار اپی توپی آن می­باشد. نتیجه گیری: نتایج این مطالعه نشان داد که اشریشیاکلی میزبان بیانی خوبی جهت تولید پروتئین غشای خارجی 31 کیلودالتونی بروسلا ملیتنسیس محسوب می‌شود.
کلیدواژه‌های فارسی مقاله بروسلا ملیتنسیس، کلونینگ، پروتئین غشای خارجی 31 کیلو دالتونی
عنوان انگلیسی Cloning and Expression of 31kDa Outer Membrane Protein of Brucella melitansis in E.coli
چکیده انگلیسی مقاله Background & Objectives: The identification of Brucella spp. antigens with the capacity to elicit a protective immune response is of the great interest for the researchers. So, characterization and assessment of diverse antigens of Brucella need to be evaluated. In this study, we report the cloning and expression of the gene coding for 31 KDa OMP (OMP31) of Brucella melitensis 16M. Methods: Brucella melitensis Omp31 gene was amplified with specific primers, cloned into pJET1/2 and subsequently subcloned in pET28a (+) vector. Both these recombinant plasmids were sequenced and then after, expression of recombinant protein was induced by 1mM IPTG. Western blot analysis was also performed by polyclonal rabbit antiserum. Results: Omp31 successfully was cloned in both plasmid vectors. The recombinant Omp31 was expressed in E.coli host and purified with significant yield. Western blot results along with those of sequencing ensured accurate production of recombinant omp31 and retaining of its partial epitopes. Conclusion: Our results show that, an expression host such as E. coli is suitable for omp31 production.
کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله Brucella melitensis, Cloning, Outer Membrane Protein31
نویسندگان مقاله صاینه خدادادی | sayeneh khodadadi


اشرف محبتی مبارز | ashraf mohabati mobarez


ناصر هرزندی | naser harzandi


بهمن تبرایی | bahman tabaraei


نیما خرم آبادی | nima khoramabadi


امیر بختیاری | amir bakhtiyari


هانیه آقابابا | hanyieh aghababa


نشانی اینترنتی http://jarums.arums.ac.ir/browse.php?a_code=A-10-27-123&slc_lang=fa&sid=fa
فایل مقاله فایلی برای مقاله ذخیره نشده است
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده fa
موضوعات مقاله منتشر شده تخصصی
نوع مقاله منتشر شده مقاله اصیل
برگشت به: صفحه اول پایگاه   |   نسخه مرتبط   |   نشریه مرتبط   |   فهرست نشریات