این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
Iranian Biomedical Journal، جلد ۶، شماره ۱، صفحات ۳۱-۳۶

عنوان فارسی خالص کردن فنیل‌آلانین دهیدروژناز نوترکیب باسیلوس اسفریکوس تولید شده وکتور pET
چکیده فارسی مقاله
کلیدواژه‌های فارسی مقاله

عنوان انگلیسی Affinity Purification and Characterization of Recombinant Bacillus sphaericus Phenylalanine Dehydrogenase Produced by pET Expression Vector System
چکیده انگلیسی مقاله Cloning and expression of the L-phenylalanine dehydrogenase gene, from B. sphaericus in E. coli were done. The gene was cloned in the vector pET16b and transformed into E. coli BL21 (DE3). The functional form of the L-phenylalanine dehydrogenase enzyme was purified by affinity purification techniques, taking advantage of the ability of this enzyme to bind to the nucleotide site affinity dye, Reactive Blue 4. Approximately 3 mg of highly purified recombinant enzyme was obtained from 950 mg cell pellet (wet weight). The Relative molecular mass of the L-phenylalanine subunits was about 41 kDa by 10% SDS-PAGE. Using this method, the enzyme was obtained with a yield of 28%, and had a specific activity of 577.3 U/mg protein, which is purified 88 times. This method was provided a facile and effective way for preparing the enzyme with a good yield that suitable for analytical purposes.
کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله

نویسندگان مقاله اسکندر امیدی نیا | eskandar omidinia


حشمت ا طاهرخانی | heshmatollah taherkhani


yasuhisa asano | yasuhisa asano


شهره خاتمی | shohreh khathami


علی رضا عمومی | alireza omumi


عطایا غدیری | ata allah ghadiri


دانیال وان درخشش lelie | daniel van der lelie


رویا رشیدپورایی | roya rashidpouraie


حسن میرزاحسینی | hassan mirzahoseini


عباس صمدی | abbas samadi



نشانی اینترنتی http://ibj.pasteur.ac.ir/browse.php?a_code=A-10-1-307&slc_lang=en&sid=en
فایل مقاله فایلی برای مقاله ذخیره نشده است
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده fa
موضوعات مقاله منتشر شده
نوع مقاله منتشر شده مقاله کامل
برگشت به: صفحه اول پایگاه   |   نسخه مرتبط   |   نشریه مرتبط   |   فهرست نشریات