این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
پژوهش و نوآوری در علوم و صنایع غذایی، جلد ۴، شماره ۲، صفحات ۹۷-۱۱۶
عنوان فارسی ارزیابی اثر جنس و نوع عضله بر الگوی پروتئولیز پروتئین‎های میوفیبریلی گوشت شتر یک کوهانه ایرانی در مدت زمان ترد شدن
چکیده فارسی مقاله در این پژوهش تأثیر جنسیت، نوع عضله (دو سر ران (BF) و طویل سینه­ای (LT)) و زمان 14 روز بر الگوی پروتئولیز پروتئین­‎های میوفیبریلی گوشت شتر با استفاده از SDS-PAGE بررسی شد. شدت پروتئولیز زنجیره سنگین میوزین (MHC) و اکتین خیلی جزئی و در جنس ماده MHC بیشتر از جنس نر تجزیه شد (0/05>P). پروتئولیز پروتئین C تحت تاثیر زمان، جنسیت و نوع عضله قرار گرفت (0/05>P). α-اکتینین در هفته دوم پس از کشتار توسط کاتپسین‎­ها تخریب و شدت پروتئولیز در عضله LT کمتر از BF بود (0/05>P). قسمت عمده تخریب دسمین در هفته اول نگهداری انجام و در عضله LT بیشتر از عضله BF بود (0/05>P). تروپونین T تا روز پنجم نگهداری حدود 80% تجزیه شد و هر دو زمان و نوع عضله تاثیر معنی‎­داری بر شدت پروتئولیز ایجاد نمود. باند 30 کیلو­دالتون 24 ساعت پس از کشتار پدیدار شده و شدت باند آن در مدت 14 روز نگهداری افزایش معنی‎­داری داشت (0/05>P). نتایج نشان داد زمان مهم­‎ترین فاکتور تاثیرگذار بر تجزیه پروتئین­‎های میوفیبریلی گوشت در مدت نگهداری بوده و بجز اکتین و میوزین پروتئولیز سایر پروتئین­‎ها تحت تاثیر زمان نگهداری قرار گرفت. نوع عضله نیز در تجزیه دسمین و پروتئین­‎های تنظیم کننده (α-اکتینین و تروپونین T) نقش معنی‎­داری ایفا نمود.
کلیدواژه‌های فارسی مقاله پروتئولیز، دوسر ران، طویل سینه‎ای، گوشت شتر، SDS-PAGE،
عنوان انگلیسی Effect of gender and muscle type on the proteolytic pattern of myofibrillar proteins in Iranian one-humped camel meat during storage
چکیده انگلیسی مقاله In this study, effect of gender, muscle type (biceps femoris (BF) and longissimus thoracis (LT)) and storage time (14 days) on the proteolytic pattern of camel meat myofibrillar proteins was investigated using SDS-PAGE. Heavy chain myosin (MHC) and actin changed little during postmortem aging of muscles. Proteolysis intensity of MHC in female camels was significantly more than male ones (p< 0.05). Degradation of C-protein was influenced by storage time, gender and muscle type (p< 0.05). α-actinin was proteolyzed by catepsins at the second week of aging, and its breakdown was more pronounced in BF than LT muscle (p< 0.05). Principal degradation of desmin   occurred at the first week of storage. Troponin-T was proteolyzed by about 80% up to 5 days of storage, and muscle type and aging time significantly affected its proteolysis. The30 kDapolypeptideas a main product of Troponin-T degradation began to appear 24 h postmortem, and its band intensity increased significantly during 14 days of storage (p< 0.05). In conclusion, storage time was the most important factor affecting degradation of myofibrillar proteins during storage at 4oC. Also, muscle type was a main factor at proteolysis of desmin cytoskeletal protein and some regulating proteins (α-actinin and Troponin-T).
کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله
نویسندگان مقاله یونس زاهدی |
دانش آموخته دکتری گروه علوم و صنایع غذایی، دانشگاه فردوسی مشهد

محمد جواد وریدی |
دانشیار گروه علوم و صنایع غذایی، دانشگاه فردوسی مشهد

مهدی وریدی |
استادیار گروه علوم و صنایع غذایی، دانشگاه فردوسی مشهد

نشانی اینترنتی http://journals.rifst.ac.ir/article_66589_2fd02fc5dc5859df7c10b64379663443.pdf
فایل مقاله اشکال در دسترسی به فایل - ./files/site1/rds_journals/1452/article-1452-780473.pdf
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده fa
موضوعات مقاله منتشر شده
نوع مقاله منتشر شده
برگشت به: صفحه اول پایگاه   |   نسخه مرتبط   |   نشریه مرتبط   |   فهرست نشریات