این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
صفحه اصلی
درباره پایگاه
فهرست سامانه ها
الزامات سامانه ها
فهرست سازمانی
تماس با ما
JCR 2016
جستجوی مقالات
جمعه 28 آذر 1404
مجله دانشگاه علوم پزشکی گیلان
، جلد ۱۷، شماره ۶۵، صفحات ۱۱۷-۱۲۷
عنوان فارسی
درجهبندی اسیدهای آمینه از نقطه نظر میزان آبگریزی آنها
چکیده فارسی مقاله
چکیده مقدمه: آبگریزی ملکولها عامل محرّک بسیاری از آثار و پدیدهها در سیستمهای بیولوژیکی است. تاکنون تعداد زیادی درجهبندی آبگریزی برای اسیدهای آمینه پیشنهاد شدهاست. از این درجهبندیها برای پیشبینی توپولژی پروتئینها استفاده میشود. هدف: در کار حاضر با توجه به بعضی ملاحظات نظری درجهبندی جدیدی برای آبگریزی اسیدهای آمینه ساخته میشود مواد و روشها: با این فرضکه آبگریزی اسیدهای آمینه به عنوان جزئی از یک زنجیرهی پلیپپتیدی بستگی به سطح جانبی ملکول و محتوای الکترونگاتیویتهی آن دارد، رابطهای که آبگریزی را به سطح جانبی ملکول اسید آمینه و تعداد اتمهای اکسیژن و نیتروژن والکترونگاتیویتهی اکسیژن و نیتروژندر ملکول اسید آمینه مربوط میسازد پیشنهاد شد و از روی آن اسیدهای آمینه از نقطه نظر آبگریزیدرجه بندی شدند. بهوسیله این درجهبندی با استفاده از روش متوسطگیری با پنجرهی لغزنده، منحنی آبگریزی گیرنده Mel1a ملاتونین انسان و پروتئین پرایون (عامل جنون گاوی) رسم شد. به کمک اینمنحنیها ساختمان داخل غشایی گیرنده Mel1a ملاتونین و هستهی آبگریز پروتئین پرایون معلوم و با نتایج موجود در مراجع مقایسه شد. نتایج: درجهبندی پیشنهاد شده در این کار با درجهبندی پیشنهاد شده توسط Engelman و همکارانش مطابقت دارد. ساختمان پیشبینی شده در این مقاله برای قسمت داخل غشاییگیرنده Mel1a ملاتونین انسان و هستهی آب گریز پروتئین پرایون با آنچه در منابع مربوط است مطابقت بسیار دارد. نتیجهگیری: از درجهبندی پیشنهاد شده میتوان برای پیش بینی توپوگرافی پروتئینهای غشایی و پروتئینهای تودهای شکل استفاده کرد.
کلیدواژههای فارسی مقاله
آبگریزی، اسیدهای آمینه، پریونها، گیرندهی ملاتونین
عنوان انگلیسی
A Hydrophobicity Scale for the Amino Acids
چکیده انگلیسی مقاله
Abstract Introduction: The hydrophobic interaction is a major driving force behind many effects and phenomena in biological systems many hydrophobicity scales have already been proposed and have been used to predict the topography of proteins. Objective: In the present work based on some theoretical considerations a new hydrophobic scale for the amino acids is proposed. Materials and Methods: From the empirically justified assumptions that hydrophobicity of the amino acid residues as part of a polypeptide chain is dependent on the surface area and the electronegativity content of the residues, an equation which relates the hydrophobicity to the surface area and the number, and electro negativity of oxygen and nitrogen of the residue is proposed. From this equation a new hyrophobicity scale for the amino acids is obtained. Using this scale and a sliding window averaging method hrdrophobicity plots for the human melatonin receptor and prion protein (the cause of mad cow disease) are drawn and the intramembrane structure of melatonin mel1a receptor and hydrophobic core of the second half of the prion protein are determined and compared with those from literatures. Results: the proposed hydrophobicity scale in this work is in good agreement with that of Engelmann and coworkers. The intramembrane structure of melatonin receptor and the structure of the hydrophobic core of the prion protein predicted in this article are in good agreement with those proposed in the literatures. Conclusion: the proposed hydrophobicity scale in this work is suitable for predicting the topography of the tran membrane and globular proteins.
کلیدواژههای انگلیسی مقاله
Amino Acids/ Hydrophobicity, Prions, Receptors- Melatoin
نویسندگان مقاله
عنایت فروحی | e forouhi
گروه بیوشیمی، دانشگاه علوم پزشکی گیلان
سازمان اصلی تایید شده
: دانشگاه علوم پزشکی گیلان (Guilan university of medical sciences)
نشانی اینترنتی
http://journal.gums.ac.ir/browse.php?a_code=A-10-36-246&slc_lang=fa&sid=fa
فایل مقاله
فایلی برای مقاله ذخیره نشده است
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده
fa
موضوعات مقاله منتشر شده
تخصصی
نوع مقاله منتشر شده
پژوهشی
برگشت به:
صفحه اول پایگاه
|
نسخه مرتبط
|
نشریه مرتبط
|
فهرست نشریات