این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
طب جنوب، جلد ۱۹، شماره ۵، صفحات ۸۳۲-۸۳۸
عنوان فارسی بررسی برهم‌کنش سوربیتول و لیزوزیم به‌وسیله روش رزونانس مغناطیسی هسته (Nuclear Magnetic Resonance): از دینامیک تا ساختار
چکیده فارسی مقاله زمینه: مطالعه دینامیک مولکولی پروتئین‌ها بر اساس حرکت‌های درون مولکولی برای درک مکانیسم عملکرد پروتئین ضروری است. حرکت‌های درون مولکولی در پروتئین‌ها، نقش بسیار مهمی در فرآیند تاخوردن و همچنین عملکرد آنزیم‌ها بازی می‌کنند. اسمولیت‌ها مولکول‌های آلی هستند که توسط همه موجودات ساخته می‌شوند و تحت شرایط تنش به حفظ پایداری و فعالیت مولکول‌های زیستی کمک می‌کنند. مواد و روش‌ها: در این پژوهش اثر سوربیتول به عنوان افزودنی (اسمولیت) تعدیل کننده بر آنزیم لیزوزیم سفیده تخم مرغ به‌وسیله طیف‌سنجی رزونانس مغناطیسی هسته تعویض هیدروژن – دوتریوم مطالعه شد. پس از حل کردن آنزیم در محلول حاوی دوتریوم، طیف‌های متعددی در حضور و عدم حضور سوربیتول در بازه زمانی 40 ساعت ثبت شد. طیف‌های دو بعدی TOCSY با اختلاط زمانی 120 میلی‌ثانیه و زمان آسایش 2 ثانیه ثبت شد. آزمایش در دمای 35 درجه و pH برابر با 5/3 انجام شد. یافته‌ها: نتایج نشان دادند که اثر سوربیتول در نقاط مختلفی از ساختار توزیع شده است و بیشتر باقیمانده‌هایی که تحت تأثیر سوربیتول قرار گرفتند در معرض حلال قرار داشتند. محاسبه ثابت سرعت تعویض نشان داد حضور سوربیتول سبب کند شدن حرکت در زنجیره‌های جانبی باقیمانده‌هایی شد که در معرض حلال قرار داشتند. نتایج این تحقیق همچنین نشان داد حضور سوربیتول سرعت تعویض پروتون را کاهش داده است. نتیجه‌گیری: جابه‌جایی‌های شیمیایی در حضور سوربیتول تغییر نکردند در نتیجه می‌توان گفت سوربیتول بدون تغییر ساختار سه بعدی آنزیم و با کاهش پویایی آن، سبب حفظ پایداری ساختار در شرایط تنش می‌گردد.
کلیدواژه‌های فارسی مقاله
عنوان انگلیسی Interaction between Sorbitol and Hen Egg White Lysozyme: From Dynamics to Structure
چکیده انگلیسی مقاله Background: The study of the molecular dynamics of proteins based on internal motions is crucial for understanding the mechanism of protein function. Internal movements of proteins play an important role in both protein folding processes and the mechanism of action of enzyme. Knowledge about these movements will help us in understanding these processes correctly. Osmolites are small organic molecules which are utilized by the cells of all organisms, except hallobacteria. Osmolites are produced under extreme stressful conditions in order to help in stabilizing macro-molecules and retaining their biological function. They interact directly with macromolecules, but they exert their effect only when the characteristics or conditions of the solvent present around the cell change. Therefore, their presence affects the stability of the protein indirectly. Materials and Methods: In this work we studied the effect(s) of the osmolite Sorbitol on the dynamics of Hen Egg White Lysozyme, and through our study we used NMR Hydrogen-Deuterium Exchange to characterize the effect(s). We performed spectrometery in two different conditions, in the absence and presence of sorbitol. The extent of peptide hydrogen exchange was assigned as a function time and in a decreasing manner in the intensity of the peak corresponding to amino acids. The resulting TOCSY spectra were assigned using SPARKY software, as well as we integrated the peaks using this software. Results: The speed of hydrogen exchange, hydrogen atoms of the peptide bond, will give us information about the local structural oscillations where the exchange is taking place. The rate of hydrogen exchange varies from one amino acid to another, and the intensity of the peak of these hydrogen decreases as time passes by. Conclusion: We found that the presence of sorbitol causes a decrease in proton exchange rate, and since there is no noticeable chemical shifts in the peaks of the spectra, in the presence or absence of sorbitol, we can conclude that sorbitol did not cause any change in the three dimensional structure. It seems that the decrease in the rate of exchange is a representative of a decrease in the accessible surface area or to strengthening of hydrogen bonds, and sorbitol caused one of these two possibilities.
کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله
نویسندگان مقاله محمدرضا رمضانی | mohammad reza ramezani
department of biophysics, school of sciences, tarbiat modares university, tehran, iran
گروه بیوفیزیک، دانشکده علوم زیستی، دانشگاه تربیت مدرس، تهران، ایران
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه تربیت مدرس (Tarbiat modares university)

حسین نادری منش | hosein naderi manesh
department of biophysics, school of sciences, tarbiat modares university, tehran, iran
گروه بیوفیزیک، دانشکده علوم زیستی، دانشگاه تربیت مدرس، تهران، ایران
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه تربیت مدرس (Tarbiat modares university)

مجید عرفانی مقدم | majid erfani moghadam
department of biophysics, school of sciences, tarbiat modares university, tehran, iran
گروه بیوفیزیک، دانشکده علوم زیستی، دانشگاه تربیت مدرس، تهران، ایران
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه تربیت مدرس (Tarbiat modares university)

نشانی اینترنتی http://ismj.bpums.ac.ir/browse.php?a_code=A-10-3-731&slc_lang=fa&sid=fa
فایل مقاله فایلی برای مقاله ذخیره نشده است
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده fa
موضوعات مقاله منتشر شده فیزیولوژی
نوع مقاله منتشر شده پژوهشی
برگشت به: صفحه اول پایگاه   |   نسخه مرتبط   |   نشریه مرتبط   |   فهرست نشریات