این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
طب جنوب، جلد ۲۴، شماره ۲، صفحات ۸۸-۱۰۰
عنوان فارسی استخراج و خالص‌سازی کلاژن از عروس دریایی کاتوستیلوس موزاییک (Catostylus mosaicus) خلیج‌فارس
چکیده فارسی مقاله زمینه: کلاژن پروتئین قسمت عمده بافت پیوندی است و کاربردهای زیادی در زمینه پزشکی و غیر‌پزشکی دارد. افزایش جمعیت جهان و نیاز به پروتئین موجب توجه ویژه به منابع خوراکی دریایی شده است. از‌سوی ‌دیگر، عروس ‌دریایی به‌عنوان یک منبع تجدیدپذیر سرشار از کلاژن است. از‌این‌رو، استخراج کلاژن از عروس‌ دریایی توجه‌های بسیاری از محققین را به خود جلب نموده است. هدف این مطالعه استخراج و خالص­سازی کلاژن از عروس دریایی کاتوستیلوس موزاییک (Catostylus mosaicus) می‌باشد. مواد و روش‌ها: کلاژن محلول در اسید و پپسین از عروس دریایی کاتوستیلوس موزاییک استخراج و با استفاده از کیسه دیالیز با MWCO 100000 خالص­سازی شد. مقدار پروتئین، نوع کلاژن، دمای تقلیب و گروه­های عاملی کلاژن استخراجی به ترتیب با استفاده از اسپکتروفتومتر، الکتروفورز، ویسکومتر و طیف‌سنجی تبدیل فوریه مادون قرمز ارزیابی شد. یافته‌ها: نتایج نشان داد کلاژن استخراج­شده محلول در پپسین از چتر و بازوی عروس دریایی شامل زنجیره‌های α و دیمر β است و مقدار بازده استخراج کلاژن محلول در پپسین از چتر و بازوی عروس دریایی بر اساس وزن خشک به ترتیب 58/14 درصد و 8/12 درصد می­باشد. همچنین، نتایج نشان داد که دمای تقلیب کلاژن استخراج­شده از بازوی عروس دریایی حدود  32/27 و چتر  72/28 است. طیف‌های طیف‌سنجی مادون‌ قرمز کلاژن محلول در پپسین از چتر و بازوی عروس دریایی تقریباً یکسان و شبیه سایر کلاژن­های گونه­های دیگر بودند. نتیجه‌گیری: نتایج نشان دادند که این گونه عروس دریایی این امکان را دارد که به‌عنوان یک منبع دریایی تجدیدپذیر کلاژن به جای سایر منابع کلاژن مورد استفاده قرار بگیرد.
کلیدواژه‌های فارسی مقاله ، استخراج، خالص‌سازی، پروتئین، کلاژن، عروس دریایی
عنوان انگلیسی Extraction and Purification of Collagen from the Jellyfish Catostylus mosaicus of the Persian Gulf
چکیده انگلیسی مقاله Background: Collagen is a protein that constitutes a major component of connective tissue and has many applications in the medical and non-medical fields. The increase in the world population and the need for proteins have led to a special focus on seafood. Furthermore, jellyfish is a rich and renewable source of collagen. Therefore, many researchers have shown interest in collagen extraction from jellyfish. This study aims to extract and purify collagen from jellyfish Catostylus mosaicus. Materials and Methods: Acid-soluble and pepsin-soluble collagens were extracted and purified using a membrane with a MWCO of 100,000 from jellyfish Catostylus mosaicus. Protein content, type, denaturation temperature, and functional groups of the extracted collagens were evaluated using spectrophotometer, electrophoresis, viscometry, and Fourier transform infrared (FTIR) spectroscopy, respectively. Results: The results showed that pepsin-soluble collagen extracted from the umbrella and arm of the Catostylus mosaicus jellyfish consisted of chains α and dimer β, and the yields of the pepsin-soluble collagens extracted from the jellyfish umbrella and arm were 14.58% and 12.8% of the dry weight. The results also showed that the denaturation temperature of collagen extracted from the jellyfish arm and umbrella were about 27.32  and 28.72 , respectively. The FTIR spectra of pepsin-soluble collagen from the jellyfish umbrella and arm were almost identical to other types of collagens. Conclusion: The results show that this species of jellyfish can be used as a renewable marine source of collagen instead of other sources of collagens.
کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله Extraction, Purification, Protein, Collagen, Jellyfish
نویسندگان مقاله الهام حاجیانی | Elham Hajiani
Department of Chemical Engineering, School of Petroleum, Gas, and Petrochemical Engineering, Persian Gulf University, Bushehr, Iran
بخش مهندسی شیمی، دانشکده مهندسی نفت، گاز و پتروشیمی، دانشگاه خلیج‌فارس، بوشهر، ایران

شهریار عصفوری | Shahriyar Osfouri
Department of Chemical Engineering, School of Petroleum, Gas, and Petrochemical Engineering, Persian Gulf University, Bushehr, Iran
بخش مهندسی شیمی، دانشکده مهندسی نفت، گاز و پتروشیمی، دانشگاه خلیج‌فارس، بوشهر، ایران

نشانی اینترنتی http://ismj.bpums.ac.ir/browse.php?a_code=A-10-1-136&slc_lang=fa&sid=1
فایل مقاله فایلی برای مقاله ذخیره نشده است
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده fa
موضوعات مقاله منتشر شده عمومی
نوع مقاله منتشر شده پژوهشی
برگشت به: صفحه اول پایگاه   |   نسخه مرتبط   |   نشریه مرتبط   |   فهرست نشریات