این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
مجله دیابت و متابولیسم ایران، جلد ۱۰، شماره ۲، صفحات ۱۴۰-۱۵۰
عنوان فارسی بررسی القا و مهار تجمع آمیلوئیدی آلبومین سرم انسانی
چکیده فارسی مقاله Normal 0 false false false /* Style Definitions */ table.MsoNormalTable {mso-style-name:"Table Normal" mso-tstyle-rowband-size:0 mso-tstyle-colband-size:0 mso-style-noshow:yes mso-style-parent:"" mso-padding-alt:0cm 5.4pt 0cm 5.4pt mso-para-margin:0cm mso-para-margin-bottom:.0001pt mso-pagination:widow-orphan font-size:10.0pt font-family:"Times New Roman" mso-ansi-language:#0400 mso-fareast-language:#0400 mso-bidi-language:#0400} مقدمه: در بیماری دیابت، آلبومین سرم انسانی تمایل بالایی در اتصال به قند و گلایکه شدن (Glycation) از خود نشان داده است. گلایکه شدن آلبومین سرم انسانی، زمینه را برای تشکیل اشکال تجمعی فراهم می‌کند. با توجه به عمومیت پدیده تجمع و تشکیل آمیلوئید و دخالت این گونه اشکال تجمعی در بیماری‌های مرتبط با پروتئین‌ها، مطالعه بر روی پروتئین‌های مدل و بدست آوردن اطلاعات بیشتر در مورد چگونگی این پدیده‌ها، می‌تواند در مقابله با اشکال تجمعی راهگشا باشد. تحقیقات مربوط به تاثیر ترکیبات شیمیایی کوچک بر فیبریلاسیون پروتئین‌ها نیز می‌تواند در راستای طراحی و بهینه سازی این مولکول‌ها به عنوان دارو، در درمان بیماری‌های آمیلوئیدی کمک کننده باشد.روش‌ها: القای تغییرات ساختاری آلبومین سرم انسانی انکوبه شده در بافر گلایسین با pH پایین و در حضور حلال آلی اتانول به مدت 24 ساعت انجام گرفت. ایجاد آمیلویید به کمک روش‌های اسپکتروسکوپی جذب کنگورد، نشر فلورسانس تیوفلاوین تی، دو رنگنمایی حلقوی (CD) و میکروسکوپ الکترونی عبوری (TEM) بررسی شد. در عین حال، از دو ترکیب به نام سیلیبینین و یدی پامید در جهت بررسی تاثیر آنها در فرایند فیبریلاسیون استفاده شد.یافته‌ها: آلبومین سرم انسانی در شرایط اسیدی قادر به تشکیل ساختار فیبریلار آمیلوئیدی است و هر دو ترکیب مذکور قادر به کاهش فیبریلاسیون در این پروتئین بودند.نتیجه‌گیری: در این تحقیق نشان داده شد که آلبومین سرم انسانی بدون گلایکه شدن، استعداد ایجاد اشکال تجمعی را دارد. جهت مهار این پدیده، سیلیبینین نسبت به یدی پامید دارای تاثیر بیشتری بود و می‌تواند به عنوان داروی بالقوه در مهار آمیلوئید مطرح باشد.
کلیدواژه‌های فارسی مقاله آلبومین،فیبریل،آمیلوئید،تجمع پروتئین
عنوان انگلیسی
چکیده انگلیسی مقاله
کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله
نویسندگان مقاله مریم چینی ساز |
گروه زیست شناسی، دانشکده علوم پایه، واحد علوم و تحقیقات دانشگاه آزاد اسلامی، تهران
سازمان اصلی تایید شده: دانشگاه آزاد اسلامی علوم و تحقیقات (Islamic azad university science and research branch)

آزاده ابراهیم حبیبی | ebrahim habibi
مرکز تحقیقات غدد درون ریز و متابولیسم، دانشگاه علوم پزشکی تهران
سازمان اصلی تایید شده: پژوهشکده علوم غدد درون ریز و متابولیسم (Research institute for endocrine sciences)

عطیه قاسمی |
مرکز تحقیقات بیوشیمی و بیوفیزیک، دانشگاه تهران
سازمان اصلی تایید شده: مرکز تحقیقات بیوشیمی و بیوفیزیک (Institute of biochemistry and biophysics)

باقر لاریجانی |
مرکز تحقیقات غدد درون ریز و متابولیسم، دانشگاه علوم پزشکی تهران
سازمان اصلی تایید شده: پژوهشکده علوم غدد درون ریز و متابولیسم (Research institute for endocrine sciences)

نشانی اینترنتی http://ijdld.tums.ac.ir/browse.php?a_code=A-10-25-130&slc_lang=fa&sid=fa
فایل مقاله فایلی برای مقاله ذخیره نشده است
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده fa
موضوعات مقاله منتشر شده عمومی
نوع مقاله منتشر شده پژوهشی
برگشت به: صفحه اول پایگاه   |   نسخه مرتبط   |   نشریه مرتبط   |   فهرست نشریات