این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
مجله دانشگاه علوم پزشکی مازندران، جلد ۳۵، شماره ۲۵۴، صفحات ۱۳۶-۱۵۱
عنوان فارسی مروری بر روش های تثبیت آنزیم و پارامترهای اساسی در ارزیابی آنزیم تثبیت شده
چکیده فارسی مقاله آنزیم‌ها به عنوان بیوکاتالیست‌های طبیعی، نقش بسیار مهمی در فرآیندهای گوناگون زیستی و صنعتی ایفا می‌کنند. با این حال، ناپایداری ذاتی و حساسیت بالا نسبت به شرایط محیطی، اغلب کاربرد مستقیم آن‌ها را محدود می‌کند. برای غلبه بر این کاستی‌ها، روش‌های مختلفی برای تثبیت آنزیم‌ها توسعه یافته‌اند تا پایداری، قابلیت استفاده مجدد و عملکرد عملیاتی آن‌ها بهبود یابد. این مقاله مروری به بررسی راهبردهای اصلی تثبیت آنزیم شامل جذب فیزیکی، اتصال کووالانسی، به دام‌اندازی و تجمع‌های آنزیمی متقاطع می‌پردازد و مزایا و محدودیت‌های هر روش را مورد بحث قرار می‌دهد. جذب فیزیکی روشی ساده و مقرون‌به‌صرفه است، اما از ضعف در قدرت پیوند بین آنزیم و پایه رنج می‌برد. در مقابل، اتصال کووالانسی پیوندی قوی و پایدار میان آنزیم و حامل ایجاد می‌کند که حتی در شرایط سخت عملیاتی نیز حفظ می‌شود. روش‌های به دام‌اندازی و کپسوله‌سازی محیطی محافظ برای آنزیم فراهم می‌کنند که به حفظ فعالیت زیستی آن کمک می‌کند، در حالی که سیستم‌های متقاطع بدون نیاز به حامل، پایداری و کارایی کاتالیستی بالاتری نشان می‌دهند. در ارزیابی کارایی فرآیند تثبیت آنزیم، پارامترهای کلیدی متعددی به‌کار گرفته می‌شوند تا تأثیر تثبیت بر ویژگی‌های آنزیمی و عملکرد کاتالیستی کلی مشخص شود. آزمون‌های پایداری حرارتی و پایداری در برابر pH میزان مقاومت آنزیم در برابر تغییر ساختار یا دناتوراسیون را در شرایط شدید دما و pH ارزیابی می‌کنند و نشان می‌دهند که تثبیت چگونه بر سختی ساختاری و تحمل آنزیم نسبت به تنش‌ تأثیر می‌گذارد. پارامترهای سینتیکی، شامل ثابت مایکل - منتن و حداکثر سرعت واکنش، دیدگاه کمی دقیقی از تغییرات میل ترکیبی آنزیم به بستر و بازده کاتالیزوری پس از تثبیت ارائه می‌دهند. در مجموع، این مرور نشان می‌دهد که انتخاب منطقی روش‌های تثبیت و مواد نگهدارنده می‌تواند به‌طور چشمگیری عملکرد و دوام آنزیم‌ها را بهبود بخشد و مسیر را برای توسعه بیوکاتالیست‌های کارآمد در کاربردهای صنعتی و زیست‌محیطی هموار سازد.
 
کلیدواژه‌های فارسی مقاله تثبیت آنزیم، تکنیک های تثبیت آنزیم، فعالیت آنزیم، پایداری آنزیم
عنوان انگلیسی A Review of Enzyme Immobilization Methods and Critical Parameters for Evaluating Immobilized Enzymes
چکیده انگلیسی مقاله ‌Enzymes, natural biocatalysts with high catalytic efficiency, are essential in numerous biological and industrial processes. However, their inherent instability and sensitivity to environmental conditions often limit their direct application. To overcome these drawbacks, various immobilization techniques have been developed to enhance enzyme stability, reusability, and operational performance. This review discusses the main immobilization strategies, including physical adsorption, covalent bonding, entrapment, and cross-linked enzyme aggregates (CLEAs), highlighting the advantages and limitations of each approach. Physical adsorption is simple and cost-effective but suffers from weak binding, whereas covalent attachment provides strong and stable enzyme support interactions under harsh conditions. Entrapment and encapsulation methods offer a protective microenvironment that helps maintain enzymatic activity, whereas CLEAs present a carrier-free system with improved stability and catalytic efficiency. In addition, several analytical and instrumental techniques are reviewed for the structural and functional characterization of immobilized enzymes, enabling the assessment of conformational changes, surface morphology, and thermal or chemical stability. In evaluating the efficiency of enzyme immobilization, several key parameters are employed to determine how the process affects enzymatic properties and overall catalytic performance. Likewise, thermal and pH stability tests assess the enzyme’s resistance to denaturation under extreme temperature or pH conditions, demonstrating how immobilization enhances structural rigidity and tolerance to environmental stresses. The kinetic parameters, namely the Michaelis–Menten constant (Km) and the maximum reaction velocity (Vmax), provide quantitative insight into changes in substrate affinity and catalytic turnover after immobilization. Overall, this review emphasizes that the rational selection of immobilization methods and support materials can significantly improve enzyme performance and durability, facilitating the development of robust and efficient biocatalysts for industrial and environmental applications.
 
کلیدواژه‌های انگلیسی مقاله enzyme immobilization, immobilization techniques, enzyme activity, enzyme stability
نویسندگان مقاله مهدی آقایی | Mehdi Aghaee
Pharmacy Student, Student Research Commitee, Faculty of Pharmacy, Mazandaran University of Medical Sciences, Sari, Iran
دانشجوی داروسازی، کمیته تحقیقات و فناوری دانشجویی، دانشکده داروسازی، دانشگاه علوم پزشکی مازندران، ساری، ایران

مهدی مقربی منظری | Mehdi Mogharabi-Manzari
Assistant Professor, Pharmaceutical Sciences Research Center, Mazandaran University of Medical Sciences, Sari, Iran
استادیار، بیوتکنولوژی دارویی، مرکز تحقیقات علوم دارویی، دانشگاه علوم پزشکی مازندران، ساری ایران

نشانی اینترنتی http://jmums.mazums.ac.ir/browse.php?a_code=A-10-14571-3&slc_lang=fa&sid=1
فایل مقاله فایلی برای مقاله ذخیره نشده است
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده fa
موضوعات مقاله منتشر شده بیوتکنولوژی
نوع مقاله منتشر شده مروری
برگشت به: صفحه اول پایگاه   |   نسخه مرتبط   |   نشریه مرتبط   |   فهرست نشریات