این سایت در حال حاضر پشتیبانی نمی شود و امکان دارد داده های نشریات بروز نباشند
صفحه اصلی
درباره پایگاه
فهرست سامانه ها
الزامات سامانه ها
فهرست سازمانی
تماس با ما
JCR 2016
جستجوی مقالات
چهارشنبه 29 بهمن 1404
مجله پزشکی ارومیه
، جلد ۲۸، شماره ۵، صفحات ۳۶۳-۳۷۲
عنوان فارسی
بررسی تاثیر آسکوربیک اسید بر واکنش گلیکاسیون آلبومین در شرایط برونتنی
چکیده فارسی مقاله
پیشزمینه و هدف: تشکیل محصولات نهایی گلیکاسیون پیشرفته (AGEs) در دیابت ملیتوس افزایش مییابد و منجر به مشکلات میکرووسکولار و ماکرووسکولار میگردد. اخیراً توجه زیادی به مهارکنندههای طبیعی و سنتتیکی شده که بتوانند شروع و پیشرفت دیابت و عوارض آن را به تأخیر بیندازند. در این مطالعه، مدل گلیکاسیون برونتنی شامل آلبومین بهعنوان پروتئین هدف و گلوکز بهعنوان عامل گلایکه کننده برای مطالعه اثر آنتیگلیکاسیونی آسکوربیک اسید (AA) مورداستفاده قرار گرفت. مواد و روش کار: پروتئین سرم آلبومین گاوی (Bovine Serum Albumin (BSA)) با غلظت M5/0 گلوکز در حضور و بدون حضور AA با غلظت mM1 (μM1000) به مدت 4 هفته در دمای 37 درجه سانتیگراد انکوبه شد. برای تعیین گلیکاسیون پروتئین، تشکیل AGEs فلورسانس و جهت تعیین اکسیداسیون پروتئین سطوح پروتئین کربونیل و تیول اندازهگیری شد. گلیکاسیون موجب تشکیل تجمعات فیبریلی میشود. بهمنظور تعیین اثرات مهاری AA بر تشکیل تجمعات فیبریلی آلبومین از رنگهای ویژه آمیلوئیدها، تیوفلاوین T (ThT) استفاده گردید. یافتهها: نتایج نشان داد که AA بهطور معنیداری موجب مهار تشکیل AGEs (05/0›p)، مهار معنیدار اکسیداسیون پروتئین با کاهش گروههای کربونیل و مهار کاهش گروههای تیول میشود (05/0›p). همچنین بر اساس نتایج بهدستآمده AA پتانسیل مهار تشکیل تجمعات آمیلوئیدی شکل آلبومین و حفاظت از کانفورماسیون آلبومین را دارد. بحث و نتیجهگیری: لذا بر اساس یافتههای فوق AA دارای پتانسیل بالایی جهت کاهش گلیکاسیون و اکسیداسیون پروتئینها بوده و ممکن است بتواند سبب تأخیر و یا مهار عوارض وابسته به AGEs در دیابت شود.
کلیدواژههای فارسی مقاله
عنوان انگلیسی
EVALUATION OF THE EFFECTS OF ASCORBIC ACID ON GLYCATION REACTION OF ALBUMIN ON IN VITRO CONDITION
چکیده انگلیسی مقاله
Background & Aims: Advanced glycation end products (AGEs) formation is increased in diabetes mellitus, leading to microvascular and macrovascular complications. Recently, much attention has been focused on natural and synthetic inhibitors to delay the onset or progression of diabetes and its comorbidities. In this study, an in vitro glycation model containing albumin as a model protein together with glucose as glycating agent was used to study antiglycation activity of AA. Materials & Methods: Bovine serum albumin was incubated with 0.5 M of glucose with or without AA in 37°C for 4 weeks. The formation of fluorescent AGEs was determined to indicate protein glycation, whereas the level of protein carbonyl content and thiol group were examined for protein oxidation. Glycation is known to induce aggregation and fibrillation of proteins. To determine the inhibitory effect of AA on aggregation and fibrillation of albumin, amyloid specific dyes such as Thioflavin T was used. Results: The results found that AA significantly inhibited the formation of fluorescent AGEs (P < 0.05) and significantly prevented protein oxidation manifested by reducing protein carbonyl and the depletion of protein thiol groups (P < 0.05). Moreover, our results indicated the inhibitory potential of AA toward amyloid like aggregation of albumin and protective effect of AA on albumin native conformation. Conclusion: Thus, these findings indicated that AA has high potential for decreasing protein glycation and oxidation that may delay or prevent AGEs-related diabetic complications.
کلیدواژههای انگلیسی مقاله
نویسندگان مقاله
زینب معمار | zeinab meamar
department of biology, faculty of basic sciences, islamic azad university, damghan branch, damghan, iran
گروه زیست شناسی، دانشکده علوم پایه، دانشگاه آزاد اسلامی واحد دامغان، دامغان، ایران
سازمان اصلی تایید شده
: دانشگاه آزاد اسلامی دامغان (Islamic azad university of damghan)
ناهید مسعودیان | naheid masoudiyan
department of biology, faculty of basic sciences, islamic azad university, damghan branch, damghan, iran
گروه زیست شناسی، دانشکده علوم پایه، دانشگاه آزاد اسلامی واحد دامغان، دامغان، ایران
سازمان اصلی تایید شده
: دانشگاه آزاد اسلامی دامغان (Islamic azad university of damghan)
فرشته بهمنی | fereshteh bahmani
research center for biochemistry and nutrition in metabolic diseases, kashan university of medical sciences, kashan, iran
مرکز تحقیقات بیوشیمی و تغذیه در بیماریهای متابولیک، دانشگاه علوم پزشکی کاشان، کاشان، ایران
سازمان اصلی تایید شده
: دانشگاه علوم پزشکی کاشان (Kashan university of medical sciences)
نشانی اینترنتی
http://umj.umsu.ac.ir/browse.php?a_code=A-10-3278-1&slc_lang=fa&sid=fa
فایل مقاله
اشکال در دسترسی به فایل - ./files/site1/rds_journals/27/article-27-421360.pdf
کد مقاله (doi)
زبان مقاله منتشر شده
fa
موضوعات مقاله منتشر شده
بیوشیمی
نوع مقاله منتشر شده
پژوهشی(توصیفی- تحلیلی)
برگشت به:
صفحه اول پایگاه
|
نسخه مرتبط
|
نشریه مرتبط
|
فهرست نشریات